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- PDB-2p5n: Crystal structure of mouse 17-alpha hydroxysteroid dehydrogenase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p5n
タイトルCrystal structure of mouse 17-alpha hydroxysteroid dehydrogenase in complex with coenzyme NADPH
要素Aldo-keto reductase family 1, member C21
キーワードOXIDOREDUCTASE / Aldo-keto reductase / Hydroxysteroid Dehydrogenase / Binary Complex / TIM barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / 17-beta-ketosteroid reductase (NADPH) activity / RA biosynthesis pathway / androsterone dehydrogenase (B-specific) activity / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / Retinoid metabolism and transport / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / 3(or 17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / C21-steroid hormone metabolic process / steroid dehydrogenase activity ...Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / 17-beta-ketosteroid reductase (NADPH) activity / RA biosynthesis pathway / androsterone dehydrogenase (B-specific) activity / steroid dehydrogenase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / Retinoid metabolism and transport / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / 3(or 17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / C21-steroid hormone metabolic process / steroid dehydrogenase activity / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NADP+) activity / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / Prednisone ADME / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / 5alpha-androstane-3beta,17beta-diol dehydrogenase activity / : / androsterone dehydrogenase activity / ketosteroid monooxygenase activity / : / progesterone metabolic process / carboxylic acid binding / aldo-keto reductase (NADPH) activity / lithocholic acid binding / steroid biosynthetic process / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / bile acid binding / NADP+ binding / aldose reductase (NADPH) activity / prostaglandin metabolic process / steroid metabolic process / NADPH binding / steroid binding / oxidoreductase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 1 member C / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Aldo-keto reductase family 1 member C21 / Aldo-keto reductase family 1 member C21
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者El-Kabbani, O. / Dhagat, U.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: Structure of 3(17)alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (AKR1C21) holoenzyme from an orthorhombic crystal form: an insight into the bifunctionality of the enzyme.
著者: Dhagat, U. / Carbone, V. / Chung, R.P. / Schulze-Briese, C. / Endo, S. / Hara, A. / El-Kabbani, O.
履歴
登録2007年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年11月20日Group: Non-polymer description
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THERE IS A DIFFERENCE BETWEEN THE SEQRES AND THE SEQUENCE DATABASE. THIS IS A VARIANT.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldo-keto reductase family 1, member C21
B: Aldo-keto reductase family 1, member C21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5766
ポリマ－73,8492
非ポリマー1,7274
水10,251569
1
A: Aldo-keto reductase family 1, member C21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7883
ポリマ－36,9251
非ポリマー8642
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Aldo-keto reductase family 1, member C21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7883
ポリマ－36,9251
非ポリマー8642
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.910, 84.900, 95.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 1 - 323 / Label seq-ID: 1 - 323

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Aldo-keto reductase family 1, member C21 / 17-alpha hydroxysteroid dehydrogenase / AKR1C21


分子量: 36924.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Akr1c21 / プラスミド: pkk223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q6P8V0, UniProt: Q91WR5*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 569 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.38 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes, 10% PEG 6000, 5% 2-methyl-2,4-pentanediol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00002 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 64907 / Num. obs: 59131 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル解像度: 1.8→2 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Num. unique all: 14752 / % possible all: 84.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MRQ

1mrq


解像度: 1.8→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 4.341 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26796 3009 5.1 %RANDOM
Rwork0.19781 ---
obs0.20136 55952 91.3 %-
all-64907 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.91 Å20 Å20 Å2
2---2.1 Å20 Å2
3---0.19 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.241 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5184 0 112 569 5865
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0225452
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8731.9957406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.9815654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.14724.39246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.86615960
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0471528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2810
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024070
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.22708
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.23749
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2481
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9961.53350
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.52325247
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.43532427
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4784.52154
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2569 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.390.5
medium thermal1.632
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 227 -
Rwork0.308 3604 -
obs--82.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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