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万見
- PDB-2oy2: Human MMP-8 in complex with peptide IAG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oy2
タイトルHuman MMP-8 in complex with peptide IAG
要素
  • ILE-ALA-GLY peptide
  • Neutrophil collagenase
キーワードHYDROLASE / MMP-8 / Matrix Metalloproteinase
機能・相同性
機能・相同性情報


neutrophil collagenase / tumor necrosis factor binding / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly ...neutrophil collagenase / tumor necrosis factor binding / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / metalloendopeptidase activity / specific granule lumen / positive regulation of tumor necrosis factor production / tertiary granule lumen / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / : / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutrophil collagenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Calderone, V. / Bertini, I. / Fragai, M. / Luchinat, C. / Maletta, M. / Yeo, K.J.
引用
ジャーナル: ANGEW.CHEM.INT.ED.ENGL. / 年: 2006
タイトル: Snapshots of the reaction mechanism of matrix metalloproteinases.
著者: Bertini, I. / Calderone, V. / Fragai, M. / Luchinat, C. / Maletta, M. / Yeo, K.J.
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of MMP8 complexed with HMR2909
著者: Matter, H. / Schwab, W. / Barbier, D. / Billen, G. / Haase, B. / Neises, B. / Schudok, M. / Thorwart, W. / Schreuder, H. / Brachvogel, V.
履歴
登録2007年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil collagenase
W: ILE-ALA-GLY peptide
F: Neutrophil collagenase
Y: ILE-ALA-GLY peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,16512
ポリマ－35,7434
非ポリマー4228
水10,178565
1
A: Neutrophil collagenase
W: ILE-ALA-GLY peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0826
ポリマ－17,8712
非ポリマー2114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area7800 Å2
手法PISA
2
F: Neutrophil collagenase
Y: ILE-ALA-GLY peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0826
ポリマ－17,8712
非ポリマー2114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area7830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.207, 68.533, 78.281
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The protein is monomeric in vivo but there are two molecules in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Neutrophil collagenase / Matrix metalloproteinase-8 / MMP-8 / PMNL collagenase / PMNL-CL


分子量: 17612.115 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP8, CLG1 / プラスミド: pET21 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P22894, neutrophil collagenase
#2: タンパク質・ペプチド ILE-ALA-GLY peptide


分子量: 259.303 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 565 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris-HCl, 20% PEG3350, 200mM acetohydroxamic acid, 0.2M MgCl2, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.8423
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月15日
詳細: Fixed exit double crystal Si [111], horizontally focussing
放射モノクロメーター: Fixed exit double crystal Si [111], horizontally focussing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8423 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→38.75 Å / Num. all: 55607 / Num. obs: 55607 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 10.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 8108 / Rsym value: 0.314 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345345DTBデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1BZS

1bzs


解像度: 1.5→38.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.312 / SU ML: 0.041 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19237 5098 9.2 %RANDOM
Rwork0.16375 ---
all0.1664 50507 --
obs0.1664 50507 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.388 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å2-0.05 Å2
2---0.35 Å20 Å2
3---0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→38.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2516 0 8 565 3089
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0212588
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1191.9213524
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7855316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.62524.366142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.54615362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7341514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2360
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022096
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.21175
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21816
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2371
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0880.230
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7621.51613
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27522530
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.29131108
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8154.5994
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.17932721
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free2.5873575
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.71632516
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 374 -
Rwork0.156 3692 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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