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- PDB-2ope: Crystal structure of the Neisseria meningitidis minor Type IV pil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ope
タイトルCrystal structure of the Neisseria meningitidis minor Type IV pilin, PilX, in space group P43
要素PilX
キーワードCELL ADHESION / Neisseria meningitidis / type IV pilin / PilX / minor pilin / bacterial pathogenesis / adhesion / aggregation / filament
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / membrane
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 - #20 / Minor type IV pilin, PilX-like / Minor type IV pilin, PilX-like superfamily / Minor type IV pilin, PilX / Bacterial general secretion pathway protein G-type pilin / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 ...Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 - #20 / Minor type IV pilin, PilX-like / Minor type IV pilin, PilX-like superfamily / Minor type IV pilin, PilX / Bacterial general secretion pathway protein G-type pilin / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / Combination of SAD, Mol. Replacement / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Dyer, D.H. / Helaine, S. / Pelicic, V. / Forest, K.T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: 3D structure/function analysis of PilX reveals how minor pilins can modulate the virulence properties of type IV pili.
著者: Helaine, S. / Dyer, D.H. / Nassif, X. / Pelicic, V. / Forest, K.T.
履歴
登録2007年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PilX
B: PilX
C: PilX
D: PilX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6584
ポリマ－57,6584
非ポリマー00
水3,261181
1
A: PilX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4141
ポリマ－14,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PilX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4141
ポリマ－14,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PilX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4141
ポリマ－14,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: PilX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4141
ポリマ－14,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.836, 76.836, 89.663
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細Data suggest the monomer assembles within the type IV pilus filament, probably replacing one of the major subunits in the helical assembly.

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要素

#1: タンパク質
PilX


分子量: 14414.378 Da / 分子数: 4
断片: residues 29-152, plus four N-terminal residues from the expression construct
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
株: 8013 / 遺伝子: pilX / プラスミド: pMAL-p2X / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0U1RIH2*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 22% PEG 8K, 120 mM LiSO4, 100 mM Bis Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418
検出器タイプ: BRUKER PROTEUM / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月18日 / 詳細: Montel 200
放射モノクロメーター: graded multilayer mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25 Å / Num. obs: 20280 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 0.964 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.4-2.493.10.24317940.7187.2
2.49-2.593.80.21820080.7398.4
2.59-2.75.40.1820440.793100
2.7-2.847.20.16520390.82100
2.84-3.027.40.1420600.934100
3.02-3.267.40.10720301.036100
3.26-3.587.40.07220621.05100
3.58-4.17.40.05720581.024100
4.1-5.167.40.04620790.976100
5.16-257.20.05521061.19100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
HKL-2000データ削減
SOLVEfor sad phasing位相決定
RESOLVEfor sad phasing位相決定
精密化構造決定の手法: Combination of SAD, Mol. Replacement / 解像度: 2.4→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 16.586 / SU ML: 0.205 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.504 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: The P43 structure was initially solved by SAD phasing using SeMet-substituted PilX. This initial model was used for molecular replacement to solve the companion C2221 structure (2OPD) for ...詳細: The P43 structure was initially solved by SAD phasing using SeMet-substituted PilX. This initial model was used for molecular replacement to solve the companion C2221 structure (2OPD) for which the data are substantially better. After that structure was refined, it was used as the molecular replacement model for structure solution of the P43 structure using native data collected on a rotating anode.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27893 1033 5.1 %RANDOM
Rwork0.20794 ---
obs0.21156 19111 98.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.078 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.1 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.303 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3622 0 0 181 3803
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223693
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4861.9544976
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6035457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.09124.534161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.93415651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7531516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2543
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022748
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.31839
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.52540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2280.5345
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2650.376
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1890.512
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.02722349
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.59833679
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.15921538
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.63431297
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 68 -
Rwork0.217 1201 -
obs-1269 86.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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