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万見
- PDB-2opb: Structure of K57A hPNMT with inhibitor 3-fluoromethyl-7-thiomorph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2opb
タイトルStructure of K57A hPNMT with inhibitor 3-fluoromethyl-7-thiomorpholinosulfonamide-THIQ and AdoHcy
要素Phenylethanolamine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylethanolamine N-methyltransferase / phenylethanolamine N-methyltransferase activity / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / catecholamine biosynthetic process / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase, NNMT/PNMT/TEMT / Methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT, conserved site / NNMT/PNMT/TEMT family / NNMT/PNMT/TEMT family of methyltransferases signature. / SAM-dependent methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F21 / PHOSPHATE ION / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Phenylethanolamine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Drinkwater, N. / Martin, J.L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2007
タイトル: Enzyme Adaptation to Inhibitor Binding: A Cryptic Binding Site in Phenylethanolamine N-Methyltransferase.
著者: Gee, C.L. / Drinkwater, N. / Tyndall, J.D. / Grunewald, G.L. / Wu, Q. / McLeish, M.J. / Martin, J.L.
履歴
登録2007年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylethanolamine N-methyltransferase
B: Phenylethanolamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1007
ポリマ－63,5762
非ポリマー1,5255
水1,31573
1
A: Phenylethanolamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5033
ポリマ－31,7881
非ポリマー7152
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Phenylethanolamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5984
ポリマ－31,7881
非ポリマー8103
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.420, 94.420, 187.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細the biological unit is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Phenylethanolamine N-methyltransferase / PNMTase / Noradrenaline N-methyltransferase


分子量: 31787.865 Da / 分子数: 2 / 変異: K57A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNMT, PENT / プラスミド: PNMT-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P11086, phenylethanolamine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-F21 / (3R)-3-(FLUOROMETHYL)-7-(THIOMORPHOLIN-4-YLSULFONYL)-1,2,3,4-TETRAHYDROISOQUINOLINE / 3-FLUOROMETHYL 7-THIOMORPHOLINOSULFONAMIDE 1,2,3,4-TETRAHYDROISOQUINOLINE


分子量: 330.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H19FN2O2S2
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 8% PEG6K, 0.25 M LiCl, 0.1 M cacodylate, pH 5.8, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年3月22日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1HiRes2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Mx-ray1
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→66.77 Å / Num. obs: 21616 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.06 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Χ2: 0.89 / Net I/σ(I): 7.7 / Scaling rejects: 1155
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2.8-2.97.250.52821519920960.64100
2.9-3.027.280.4692.21544021220.69100
3.02-3.157.280.3992.41547221260.68100
3.15-3.327.30.33831550621230.8100
3.32-3.537.150.2524.21530521400.89100
3.53-3.86.980.18661492921330.99100
3.8-4.186.940.1278.81509021610.97100
4.18-4.796.910.111.91529521930.9699.8
4.79-6.036.980.09113.71552721950.8899.9
6.03-66.776.640.066231610223271.4598.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.4SSIdata processing
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 1HNN

1hnn


解像度: 2.8→54.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 647660.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1034 4.9 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs-20914 96.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.248 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 76.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.08 Å20 Å20 Å2
2--12.08 Å20 Å2
3----24.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.59 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→54.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4091 0 99 73 4263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 158 4.6 %
Rwork0.356 3261 -
obs-3419 97.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2farII210.parfarII210.top
X-RAY DIFFRACTION3sah.parsah.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION5ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION6
X-RAY DIFFRACTION7
X-RAY DIFFRACTION8
X-RAY DIFFRACTION9
X-RAY DIFFRACTION10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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