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- PDB-2omu: Crystal structure of InlA G194S+S Y369S/hEC1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2omu
タイトルCrystal structure of InlA G194S+S Y369S/hEC1 complex
要素
  • Epithelial-cadherin
  • Internalin-A
キーワードCELL INVASION/CELL ADHESION / leucine-rich-repeat / invasion protein / IG-like domain / adhesion protein / CELL INVASION-CELL ADHESION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to Gram-positive bacterium / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / pituitary gland development / gamma-catenin binding / desmosome / negative regulation of axon extension / cellular response to indole-3-methanol / cell-cell adhesion mediated by cadherin / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / flotillin complex ...response to Gram-positive bacterium / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / pituitary gland development / gamma-catenin binding / desmosome / negative regulation of axon extension / cellular response to indole-3-methanol / cell-cell adhesion mediated by cadherin / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / flotillin complex / Formation of definitive endoderm / catenin complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Adherens junctions interactions / GTPase activating protein binding / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / apical junction complex / ankyrin binding / cellular response to lithium ion / negative regulation of cell-cell adhesion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / lateral plasma membrane / Integrin cell surface interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / Degradation of the extracellular matrix / protein tyrosine kinase binding / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / negative regulation of cell migration / protein localization to plasma membrane / adherens junction / trans-Golgi network / cell morphogenesis / beta-catenin binding / response to toxic substance / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of protein import into nucleus / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / neuron projection development / cell migration / actin cytoskeleton / cell junction / lamellipodium / regulation of gene expression / postsynapse / endosome / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / glutamatergic synapse / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / Immunoglobulin-like - #1220 / : ...: / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / Immunoglobulin-like - #1220 / : / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Internalin A / Cadherin-1 / Internalin A
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wollert, T. / Heinz, D.W. / Schubert, W.D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Thermodynamically reengineering the listerial invasion complex InlA/E-cadherin.
著者: Wollert, T. / Heinz, D.W. / Schubert, W.D.
履歴
登録2007年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Internalin-A
B: Epithelial-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,4674
ポリマ－61,3922
非ポリマー762
水13,962775
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.010, 54.273, 68.643
Angle α, β, γ (deg.)74.98, 80.82, 67.36
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Internalin-A


分子量: 49868.691 Da / 分子数: 1 / 断片: internalin domain / 変異: G194S+S Y369S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
株: EGD-e / 遺伝子: inlA / プラスミド: pGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P25146, UniProt: G2K3G6*PLUS
#2: タンパク質 Epithelial-cadherin


分子量: 11523.009 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain of human E-cadherin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDH1, CDHE, UVO / プラスミド: pGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P12830
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 775 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 4000, CaCl2, Na-Acetate, Tris/MES, pH 6.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.81 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.81 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 50001 / % possible obs: 93.7 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 0.754 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.860.62339600.951174.9
1.86-1.940.4645570.966185.1
1.94-2.030.34348240.969190.5
2.03-2.130.24750420.943194.3
2.13-2.270.22951800.89197.1
2.27-2.440.17352630.813198.3
2.44-2.690.14852550.788198.7
2.69-3.070.152780.705199
3.07-3.870.0553160.491199.3
3.87-200.0353260.332199.7

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å20.02 Å
Translation1.8 Å20.02 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1O6S

1o6s


解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 5.861 / SU ML: 0.097 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 2548 5.1 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.167 49998 93.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.388 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20.77 Å2-0.06 Å2
2---0.75 Å2-0.16 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4316 0 2 775 5093
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0224808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.871.9746661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3355677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.41627.536207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.53515871
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.9851511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2834
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023644
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1820.22438
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2790.23244
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.2702
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.150.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1390.239
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.64723231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.17835120
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.91821815
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7631503
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 144 -
Rwork0.288 2593 -
obs-2737 70.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3498-0.12567.5870.0792-0.592715.0801-0.51120.4667-0.06380.1194-0.04080.2555-0.1888-0.21610.55200.0004-0.00020.0001-0.0001-0.0002-8.996-3.275-32.26
20.26150.07060.07190.84280.20370.0610.01040.02230.0103-0.1686-0.0066-0.0903-0.04270.0175-0.00380.02360.0020.0428-0.02080.0149-0.045717.2654.8240.38
30.3541-0.4835-0.31621.1496-0.61312.5681-0.1676-0.08070.03660.31830.1183-0.033-0.2911-0.03720.04930.05990.0628-0.01980.0042-0.0216-0.03879.3163930.904
41.6508-0.1343-0.00361.43110.99032.61460.0518-0.08880.1819-0.1474-0.15980.16030.078-0.0090.108-0.0363-0.0030.0034-0.06830.0018-0.01517.72913.12-0.928
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA36 - 781 - 43
22AA79 - 41544 - 380
33AA416 - 497381 - 462
44BB1 - 1005 - 104

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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