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万見
- PDB-2ogp: Solution structure of the second PDZ domain of Par-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ogp
タイトルSolution structure of the second PDZ domain of Par-3
要素Partitioning-defective 3 homolog
キーワードSIGNALING PROTEIN / cell polarity / Par-3 / PDZ domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / apical constriction / PAR polarity complex / establishment of centrosome localization / establishment of epithelial cell polarity / lateral loop ...Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / apical constriction / PAR polarity complex / establishment of centrosome localization / establishment of epithelial cell polarity / lateral loop / bicellular tight junction assembly / positive regulation of myelination / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Schmidt-Lanterman incisure / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / myelination in peripheral nervous system / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / wound healing, spreading of cells / centrosome localization / protein targeting to membrane / apical junction complex / establishment of cell polarity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cell leading edge / positive regulation of receptor internalization / bicellular tight junction / axonal growth cone / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / endomembrane system / phosphatidylinositol binding / adherens junction / microtubule cytoskeleton organization / spindle / cell-cell junction / cell junction / intracellular protein localization / cell cortex / protein phosphatase binding / cell adhesion / apical plasma membrane / cell division / neuronal cell body / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily ...Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Partitioning defective 3 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model type detailsminimized average
データ登録者Feng, W. / Wu, H. / Chen, J. / Chan, L.-N. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: PDZ domains of par-3 as potential phosphoinositide signaling integrators
著者: Wu, H. / Feng, W. / Chen, J. / Chan, L.-N. / Huang, S. / Zhang, M.
履歴
登録2007年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Partitioning-defective 3 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,4661
ポリマ－10,4661
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Partitioning-defective 3 homolog / PARD-3 / PAR-3 / Atypical PKC isotype-specific-interacting protein / ASIP / Atypical PKC-specific- ...PARD-3 / PAR-3 / Atypical PKC isotype-specific-interacting protein / ASIP / Atypical PKC-specific- binding protein / ASBP


分子量: 10466.090 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z340

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1223D 15N-separated NOESY
133HNCO
143HN(CA)CB
153CBCA(CO)NH
1643D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5mM unlabelled Par-3 PDZ2; 100mM potassium phosphate; 99.9% D2O99.9% D2O
21.5mM uniformly 15N labelled Par-3 PDZ2; 100mM potassium phosphate; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31.5mM uniformly 15N/13C labelled Par-3 PDZ2; 100mM potassium phosphate; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
41.5mM uniformly 15N/13C labelled Par-3 PDZ2; 100mM potassium phosphate; 99.9% D2O99.9% D2O
試料状態イオン強度: 100mM potassium phosphate / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA7502

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解析

NMR software
名称バージョン分類
CNS1.1構造決定
CNS1.1精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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