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- PDB-2odb: The crystal structure of human cdc42 in complex with the CRIB dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2odb
タイトルThe crystal structure of human cdc42 in complex with the CRIB domain of human p21-activated kinase 6 (PAK6)
要素
  • Human Cell Division Cycle 42 (CDC42)
  • Serine/threonine-protein kinase PAK 6
キーワードPROTEIN BINDING / small GTPase / CRIB / kinase / protein-protein complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole ...GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / modulation by host of viral process / establishment of Golgi localization / neuron projection arborization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / RHOD GTPase cycle / Activation of RAC1 / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / neuron projection extension / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / secretory granule / cellular response to starvation / small monomeric GTPase / actin filament organization / learning / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / locomotory behavior / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of JNK cascade / RHO GTPases Activate Formins / EGFR downregulation / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase PAK 6 / Cdc42 / p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho ...Serine/threonine-protein kinase PAK 6 / Cdc42 / p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Cell division control protein 42 homolog / Serine/threonine-protein kinase PAK 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Yang, X. / Elkins, J. / Soundararajan, M. / Pike, A.C.W. / Eswaran, J. / Burgess, N. / Debreczeni, J.E. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. ...Ugochukwu, E. / Yang, X. / Elkins, J. / Soundararajan, M. / Pike, A.C.W. / Eswaran, J. / Burgess, N. / Debreczeni, J.E. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Knapp, S. / Doyle, D. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of human cdc42 in complex with the CRIB domain of human p21-activated kinase 6 (PAK6)
著者: Yang, X. / Ugochukwu, E. / Elkins, J. / Soundararajan, M. / Eswaran, J. / Pike, A.C.W. / Burgess, N. / Debreczeni, J.E. / Gileadi, O. / Knapp, S. / Doyle, D.
履歴
登録2006年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999sequence The sequence of human CDC42 isoform 1 is not available in uniprot database at the time of processing.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Human Cell Division Cycle 42 (CDC42)
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3068
ポリマ－25,4372
非ポリマー8696
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area10740 Å2
手法PISA
2
A: Human Cell Division Cycle 42 (CDC42)
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 6
ヘテロ分子

A: Human Cell Division Cycle 42 (CDC42)
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,61316
ポリマ－50,8744
非ポリマー1,73812
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_554-x,-x+y,-z-2/31
Buried area8820 Å2
ΔGint-183 kcal/mol
Surface area19930 Å2
手法PISA
3
A: Human Cell Division Cycle 42 (CDC42)
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 6
ヘテロ分子

A: Human Cell Division Cycle 42 (CDC42)
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,61316
ポリマ－50,8744
非ポリマー1,73812
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_544x,x-y-1,-z-1/61
Buried area9490 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area19270 Å2
手法PISA
4
A: Human Cell Division Cycle 42 (CDC42)
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 6
ヘテロ分子

A: Human Cell Division Cycle 42 (CDC42)
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,61316
ポリマ－50,8744
非ポリマー1,73812
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_554-x+y,y,-z-1/21
Buried area9840 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area18910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.366, 162.366, 45.968
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-201-

SO4

詳細One monomer of each protein in the asymmetric unit

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Human Cell Division Cycle 42 (CDC42)


分子量: 21370.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase PAK 6 / p21-activated kinase 6 / PAK-6


分子量: 4066.510 Da / 分子数: 1 / Fragment: PAK6 CRIB domain / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: Q9NQU5

-
非ポリマー , 5種, 50分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M acetate, 2M (NH4)2SO4, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97956
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97956 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40.59 Å / Num. obs: 14484 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.071
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.502 / Rsym value: 0.502 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345データ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1GRN

1grn


解像度: 2.4→40.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 14.923 / SU ML: 0.182 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.249 / ESU R Free: 0.2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23184 732 5.1 %RANDOM
Rwork0.2034 ---
all0.20484 13737 --
obs0.20484 13737 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.158 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.96 Å2-2.48 Å20 Å2
2---4.96 Å20 Å2
3---7.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1625 0 49 44 1718
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221711
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021099
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.46622348
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9232713
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6555210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.34125.22467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.07115259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.291154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021857
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02317
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2283
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1820.21064
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.2817
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.2813
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.259
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1250.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2470.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2190.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0810.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4961.51109
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0831.5417
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.79221736
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2843716
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9654.5612
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 48 -
Rwork0.297 984 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.981.05480.26363.4947-0.04772.10670.1415-0.27291.00780.5026-0.14870.4553-0.19940.00920.0072-0.0814-0.07540.1025-0.2307-0.08330.138913.9842-63.2942-3.8227
27.8741.7819-0.83822.1767-0.68440.22720.06960.4965-0.5417-0.0323-0.0084-0.49110.12990.2255-0.0612-0.0889-0.035-0.0129-0.0786-0.0153-0.208814.0796-77.4512-15.826
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 1783 - 179
2X-RAY DIFFRACTION2BB11 - 451 - 35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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