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- PDB-2oat: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE COMPLEXED WITH 5-FLUOROMETHYLORNITHINE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oat
タイトルORNITHINE AMINOTRANSFERASE COMPLEXED WITH 5-FLUOROMETHYLORNITHINE
要素ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
キーワードAMINOTRANSFERASE / 5-FLUOROMETHYLORNITHINE / PLP-DEPENDENT ENZYME / PYRIDOXAL PHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / L-arginine catabolic process to L-glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion ...L-arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / L-arginine catabolic process to L-glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine aminotransferase / : / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Ornithine aminotransferase / : / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PFM / Ornithine aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER TECHNIQUES / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Storici, P. / Schirmer, T.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human ornithine aminotransferase complexed with the highly specific and potent inhibitor 5-fluoromethylornithine.
著者: Storici, P. / Capitani, G. / Muller, R. / Schirmer, T. / Jansonius, J.N.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of Human Recombinant Ornithine Aminotransferase
著者: Shen, B.W. / Hennig, M. / Hohenester, E. / Jansonius, J.N. / Schirmer, T.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of Recombinant Human Ornithine Aminotransferase
著者: Shen, B.W. / Ramesh, V. / Mueller, R. / Hohenester, E. / Hennig, M. / Jansonius, J.N.
#3: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1990
タイトル: Dl-Canaline and 5-Fluoromethylornithine. Comparison of Two Inactivators of Ornithine Aminotransferase
著者: Bolkenius, F.N. / Knodgen, B. / Seiler, N.
履歴
登録1998年5月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
B: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
C: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,9046
ポリマ－145,7813
非ポリマー1,1233
水13,403744
1
C: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
B: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
C: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,8728
ポリマ－194,3754
非ポリマー1,4974
水724
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
identity operation1_555x,y,z1
2
A: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
B: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,9364
ポリマ－97,1872
非ポリマー7492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12100 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area25560 Å2
手法PISA, PQS
3
C: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

C: ORNITHINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,9364
ポリマ－97,1872
非ポリマー7492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area12120 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area25520 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)115.280, 115.280, 186.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.8997, 0.0625, -0.432), (0.0625, -0.9979, -0.0142), (-0.432, -0.0142, -0.9018)7.6269, 73.1022, 44.1125
2given(-0.4449, 0.7768, 0.4458), (-0.8683, -0.496, -0.0024), (0.2192, -0.3881, 0.8951)-1.3448, 81.5594, -6.4618
詳細THERE ARE ONE AND A HALF DIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. CHAINS A AND B REFER TO THE TWO SUBUNITS OF THE FIRST DIMER. CHAIN C REFERS TO ONE SUBUNIT OF THE SECOND DIMER; THE OTHER SUBUNIT IS RELATED BY CRYSTAL SYMMETRY.

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要素

#1: タンパク質 ORNITHINE AMINOTRANSFERASE


分子量: 48593.668 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: INTRAMITOCHONDRIA / 遺伝子: OAT / 器官: LIVER / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: PMAL-C2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TB1 / 参照: UniProt: P04181, ornithine aminotransferase
#2: 化合物 ChemComp-PFM / 1-AMINO-7-(2-METHYL-3-OXIDO-5-((PHOSPHONOXY)METHYL)-4-PYRIDOXAL-5-OXO-6-HEPTENATE / PYRIDOXYLIDENE-PROPEN-1-YL-3-ALANINE-5-PHOSPHATE


分子量: 374.283 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H19N2O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 744 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.9 %
結晶化pH: 7.9
詳細: (2S,5S)5FMORN-OAT WAS CO-CRYSTALLIZED FROM 6-10% PEG 6000, 1MM DTT, 120-160 MM NACL, 10-20% GLYCEROL, 50 MM TRICIN, PH 7.9.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16-10 %(v/v)PEG60001reservoir
21 mM1,4-dithiothreitol1reservoir
3120-160 mM1reservoirNaCl
450 mMTricin1reservoir
515-20 %(v/v)glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→19.9 Å / Num. obs: 101836 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 94
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94 % / Rmerge(I) obs: 0.297

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
REFMAC精密化
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER TECHNIQUES
開始モデル: 1OAT

1oat


解像度: 1.95→19.6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 7077 7 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.206 101836 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→19.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9483 0 75 744 10302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.06
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 19.5 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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