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- PDB-2o7i: The X-ray crystal structure of a thermophilic cellobiose binding ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o7i
タイトルThe X-ray crystal structure of a thermophilic cellobiose binding protein bound with cellobiose
要素Oligopeptide ABC transporter, periplasmic oligopeptide-binding protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / periplasmic binding protein / cellulose / thermophilic proteins / cellobiose binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide transmembrane transporter activity / peptide transport / outer membrane-bounded periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Roll ...Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-cellobiose / Oligopeptide ABC transporter, periplasmic oligopeptide-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Cuneo, M.J. / Hellinga, H.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural Analysis of Semi-specific Oligosaccharide Recognition by a Cellulose-binding Protein of Thermotoga maritima Reveals Adaptations for Functional Diversification of the ...タイトル: Structural Analysis of Semi-specific Oligosaccharide Recognition by a Cellulose-binding Protein of Thermotoga maritima Reveals Adaptations for Functional Diversification of the Oligopeptide Periplasmic Binding Protein Fold.
著者: Cuneo, M.J. / Beese, L.S. / Hellinga, H.W.
履歴
登録2006年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oligopeptide ABC transporter, periplasmic oligopeptide-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0712
ポリマ－68,7291
非ポリマー3421
水9,008500
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.030, 107.030, 118.190
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2198-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Oligopeptide ABC transporter, periplasmic oligopeptide-binding protein


分子量: 68728.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: tm0031 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Rosetta / 参照: UniProt: Q9WXN8
#2: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-cellobiose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-cellobiose
記述子タイププログラム
DGlcpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.02 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES, 0.2M Ammonium Sulfate, 30% PEG MME 5000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 109675 / Num. obs: 109675 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 22.909 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
1.5-1.60.57831029701901399.8
1.6-1.80.3216.621365626629100
1.8-2.20.11216.123075828559100
2.2-2.50.05928.18956211108100
2.5-30.053327946110081100
3-3.60.04239.7462315899100
3.6-40.03448.7173672214100
4-4.50.02856.3139361777100
4.5-50.02657.39029115599.9
5-60.02459.810204132499.9
60.02361.681021080100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1VR5

1vr5


解像度: 1.5→48.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 1.461 / SU ML: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 5484 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.193 109673 --
obs0.193 109673 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.423 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å20 Å20 Å2
2---0.48 Å20 Å2
3---0.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→48.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4812 0 23 500 5335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0225014
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023425
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.121.956861
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84238317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3865597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.58523.803234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.41915777
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.891523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2703
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025568
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021077
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.2975
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1860.23622
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.22490
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.22298
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1030.2359
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2340.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0850.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6021.53147
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1111.51171
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8824810
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.29532437
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7894.52048
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 397 -
Rwork0.29 7555 -
obs-7952 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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