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万見
- PDB-2o6l: Crystal Structure of the UDP-Glucuronic Acid Binding Domain of th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o6l
タイトルCrystal Structure of the UDP-Glucuronic Acid Binding Domain of the Human Drug Metabolizing UDP-Glucuronosyltransferase 2B7
要素UDP-glucuronosyltransferase 2B7
キーワードTRANSFERASE / Drug metabolism / rossman / MAD / enzyme / nucleotide binding / sugar / UDP-glucuronosyltransferase / UGT
機能・相同性
機能・相同性情報


glucuronosyltransferase / Glucuronidation / glucuronosyltransferase activity / estrogen metabolic process / Prednisone ADME / Aspirin ADME / androgen metabolic process / xenobiotic metabolic process / lipid metabolic process / endoplasmic reticulum membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
: / UDP-glycosyltransferase family, conserved site / UDP-glycosyltransferases signature. / UDP-glucoronosyl and UDP-glucosyl transferase / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UDP-glucuronosyltransferase 2B7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Miley, M.J. / Redinbo, M.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of the Cofactor-Binding Domain of the Human Phase II Drug-Metabolism Enzyme UDP-Glucuronosyltransferase 2B7.
著者: Miley, M.J. / Zielinska, A.K. / Keenan, J.E. / Bratton, S.M. / Radominska-Pandya, A. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2006年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucuronosyltransferase 2B7
B: UDP-glucuronosyltransferase 2B7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2512
ポリマ－38,2512
非ポリマー00
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.175, 75.175, 218.296
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-572-

HOH

21A-582-

HOH

31A-586-

HOH

41A-587-

HOH

51A-588-

HOH

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要素

#1: タンパク質 UDP-glucuronosyltransferase 2B7 / UDPGT / 3 / 4- catechol estrogen specific / UDPGTh-2


分子量: 19125.721 Da / 分子数: 2
断片: UDP-Glucuronic acid binding domain, residues 285-472
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UGT2B7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P16662, glucuronosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 12-16% PEG 4000, 100 mM K2CO3, 100 mM Tris, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
41
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 22-ID10.97925, 0.97942, 0.97174, 0.98089
APS 22-ID2
APS 22-ID3
APS 22-ID4
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月12日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(220) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979251
20.979421
30.971741
40.980891
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 34624 / Num. obs: 33813 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rsym value: 5.6 / Net I/σ(I): 50
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 13.4 % / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Num. unique all: 3171 / Rsym value: 39.2 / % possible all: 94.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→48.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 103739.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: CNS
詳細: MAD 3 wavelengths were used to solve structure to 2.1 angstroms (multi-wavelength method, wavelengths 0.97925, 0.97942, 0.97174). Once model traced and refined, 1.80 angstrom dataset was used ...詳細: MAD 3 wavelengths were used to solve structure to 2.1 angstroms (multi-wavelength method, wavelengths 0.97925, 0.97942, 0.97174). Once model traced and refined, 1.80 angstrom dataset was used for final refinements (low-remote-dataset, wavelength 0.98089).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2991 4.9 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.219 33813 95.4 %-
all-33813 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.1013 Å2 / ksol: 0.325832 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.76 Å21.82 Å20 Å2
2--2.76 Å20 Å2
3----5.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→48.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2673 0 0 283 2956
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.462.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 460 5.1 %
Rwork0.296 8513 -
obs-8513 84 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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