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- PDB-2o0a: The structure of the C-terminal domain of Vik1 has a motor domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o0a
タイトルThe structure of the C-terminal domain of Vik1 has a motor domain fold but lacks a nucleotide-binding site.
要素S.cerevisiae chromosome XVI reading frame ORF YPL253c
キーワードCELL CYCLE/TRANSPORT PROTEIN / Vik1 / motor homology domain / kinesin / motor domain / microtubule-binding / Kinesin-14 / heterodimer / CELL CYCLE-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal anchor activity / microtubule nucleation / spindle pole body / kinesin complex / mitotic sister chromatid cohesion / microtubule-based process / ERAD pathway / microtubule binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin - #20 / Spindle pole body-associated protein Vik1/Cik1, microtubule binding domain / Microtubule binding / Kinesin / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Spindle pole body-associated protein VIK1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Allingham, J.S. / Sproul, L.R. / Rayment, I. / Gilbert, S.P.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Vik1 modulates microtubule-Kar3 interactions through a motor domain that lacks an active site.
著者: Allingham, J.S. / Sproul, L.R. / Rayment, I. / Gilbert, S.P.
履歴
登録2006年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S.cerevisiae chromosome XVI reading frame ORF YPL253c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6952
ポリマ－34,6331
非ポリマー621
水4,342241
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.524, 70.129, 79.861
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 S.cerevisiae chromosome XVI reading frame ORF YPL253c


分子量: 34632.527 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 353-647 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q12045
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.59 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM Na/MES/Acetate, pH 5.5, 24 % pentaerythritol ethoxylate (Mr 797), 300 mM NaCl, and 5% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97885, 0.97885, 0.97896, 0.97118
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月20日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978851
20.978961
30.971181
Reflection

D res high: 1.99 Å / D res low: 50 Å / 冗長度: 6.9 %

IDAv σ(I) over netI数Rmerge(I) obsΧ2Num. obs% possible obs
112.41222070.0792.541768995.9
212.71224060.0762.521766196
311.81251800.0591.521802297.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.295094.510.0687.0866
3.44.2998.510.074.5516.7
2.973.499.110.0783.4277
2.72.9799.210.0842.6047.1
2.512.798.910.0942.0477.2
2.362.5198.510.0951.6017.2
2.242.3698.210.1071.3517.2
2.142.2498.610.1161.0917.2
2.062.1498.310.140.977.2
1.992.0675.410.160.9746.3
4.295093.520.0656.6776
3.44.2998.520.0684.6296.7
2.973.49920.0753.4117
2.72.9799.120.0822.5977.1
2.512.79920.0912.0577.2
2.362.5198.520.0931.6237.2
2.242.3698.320.1051.3877.2
2.142.2498.520.1141.1297.2
2.062.1498.520.1381.0397.2
1.992.0677.320.1510.9126.5
4.295093.230.0493.5646
3.44.2998.330.0512.5586.6
2.973.498.930.0581.9457
2.72.9799.130.0641.5167.1
2.512.79930.0731.2497.2
2.362.5198.530.0761.037.2
2.242.3698.230.0880.9697.2
2.142.2498.630.10.8477.3
2.062.1498.330.1210.7467.3
1.992.0696.230.151.1286.7
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. obs: 38292 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 28.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 1.279 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.317 / Num. unique all: 3742 / Χ2: 0.648 / % possible all: 98.8

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
13 wavelength10.97893.53-8.25
13 wavelength20.97122.09-6.4
13 wavelength30.9793.22-9.55
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Se28.9240.0840.3750.2361.941
2Se32.3490.6120.280.1661.579
3Se30.9380.9030.2450.2471.478
4Se29.5830.4340.4170.1471.339
5Se34.1710.3930.9310.050.709
Phasing dmFOM : 0.71 / FOM acentric: 0.72 / FOM centric: 0.71 / 反射: 17584 / Reflection acentric: 15456 / Reflection centric: 2128
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
5.7-27.7830.950.960.94796566230
3.6-5.70.950.960.924532021432
2.9-3.60.890.90.8430282619409
2.5-2.90.770.780.6629922669323
2.1-2.50.610.620.5452284734494
2-2.10.410.420.3530872847240

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.1位相決定
RESOLVE2.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 1.952 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 1759 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.212 34969 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.427 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.33 Å20 Å20 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2209 0 4 241 2454
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222250
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2041.9733018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0355263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.19525.463108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.33315438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.013157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021632
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.21051
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21531
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1060.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7631.51377
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30722181
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6173959
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4074.5837
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 136 -
Rwork0.238 2384 -
obs-2520 98.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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