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- PDB-2o08: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE HD SUPERFAMILY HYDROLASE (BH1327)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o08
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE HD SUPERFAMILY HYDROLASE (BH1327) FROM BACILLUS HALODURANS AT 1.90 A RESOLUTION
要素BH1327 protein
キーワードHYDROLASE / PUTATIVE HD SUPERFAMILY HYDROLASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (symmetrical) / hydrolase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Ap4A hydrolase / Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / HD domain profile. / HD domain / HD domain / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYGUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / NITRATE ION / PHOSPHATE ION / Unknown ligand / Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase, symmetrical
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus halodurans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (NP_242193.1) from Bacillus halodurans at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月9日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BH1327 protein
B: BH1327 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,75617
ポリマ－43,5892
非ポリマー2,16715
水5,855325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5370 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area17640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.830, 166.510, 73.410
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-581-

HOH

21A-658-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MSE / Beg label comp-ID: MSE / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 1 - 184 / Label seq-ID: 2 - 185

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 BH1327 protein


分子量: 21794.340 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans (バクテリア)
遺伝子: NP_242193.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9KD90

-
非ポリマー , 7種, 340分子

#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#5: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#7: 化合物 ChemComp-DGI / 2'-DEOXYGUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / dGDP


タイプ: DNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.58 %
解説: THE PHASE RESTRAINTS FROM A DIFFERENT CRYSTAL WERE USED IN THE REFINEMENT OF THIS DATASET.
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
詳細: 0.2M potassium nitrate, 20.0% polyethylene glycol 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL1-511.000017
シンクロトロンAPS 23-ID-D20.97942, 0.97921, 0.94645
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2006年11月10日1m long Rh coated bent cylindrical mirror forhorizontal and vertical focussing
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2006年10月20日Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) Double Crystal MonochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111) Double Crystal MonochromatorMADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0000171
20.979421
30.979211
40.946451
反射解像度: 1.9→28.88 Å / Num. obs: 41676 / % possible obs: 93.6 % / Biso Wilson estimate: 31.858 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 10.48
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
1.9-1.970.5182.113215655578.9
1.97-2.050.412.815129712986.7
2.05-2.140.3113.815122704690.3
2.14-2.250.2934.919017736793.2
2.25-2.390.2426.121499770095.1
2.39-2.580.1858.325727807096.7
2.58-2.840.13310.926960795097.7
2.84-3.250.08814.626610793698.6
3.250.05921.526096798099.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHARP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→28.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 6.477 / SU ML: 0.099 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.129
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. MODELING OF FE IONS IS SUPPORTED BY METAL EXCITATION SCAN. 4. NO3 AND PEG 200 (PG4) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION AND CRYO SOLUTIONS (RESPECTIVELY) ARE MODELED. 5. A 2'-DEOXYGUANOSINE 5'-DIPHOSPHATE (DGI) MOLECULE WAS MODELED IN CHAIN B NEAR THE DI-IRON SITE. THE ASSIGNMENT WAS BASED ON THE DENSITY, PFAM ANNOTATION AND SIMILAR STRUCTURES. THE DENSITY IN CHAIN A NEAR THE DI-IRON SITE WAS NOT AS CLEAR AND WAS MODELED AS A PHOSPHATE AND UNKNOWN LIAGND (UNL). 6. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 2112 5.1 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.176 41665 98.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.733 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20 Å20 Å2
2---2.83 Å20 Å2
3---1.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2997 0 119 325 3441
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223245
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022240
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6051.9964381
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1835478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3115395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.38624.14157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.29615568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3711523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2486
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023527
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02652
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2791
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.170.22407
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21577
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21595
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0960.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1220.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1690.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.22732132
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5573764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.03853077
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.40181460
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.188111292
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2451 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
LOOSE POSITIONAL0.475
LOOSE THERMAL2.7110
LS精密化 シェル解像度: 1.901→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 178 -
Rwork0.282 2702 -
obs-2880 93.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4435-0.2976-0.2481.20310.15850.13870.03310.0132-0.00510.018-0.01750.0546-0.0146-0.0258-0.0156-0.06280.0114-0.0031-0.085-0.0089-0.152961.76418.965.638
20.4552-0.6090.09280.822-0.1630.2270.03980.02990.0785-0.0774-0.0678-0.11310.0319-0.01620.028-0.09140.01790.0353-0.08730.0182-0.110149.31454.8123.943
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 0 - 186 / Label seq-ID: 1 - 187

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
22BB

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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