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万見
- PDB-2nut: Crystal Structure of the human Sec23a/24a heterodimer, complexed ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nut
タイトルCrystal Structure of the human Sec23a/24a heterodimer, complexed with the SNARE protein Sec22b
要素
  • Protein transport protein Sec23A
  • Protein transport protein Sec24A
  • Vesicle-trafficking protein SEC22b
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Human COPII Sec23-24 complexed with Sec22
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cholesterol transport / COPII-coated vesicle cargo loading / SNAP receptor activity / COPII vesicle coat / negative regulation of autophagosome assembly / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Cargo concentration in the ER / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic ...regulation of cholesterol transport / COPII-coated vesicle cargo loading / SNAP receptor activity / COPII vesicle coat / negative regulation of autophagosome assembly / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Cargo concentration in the ER / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endoplasmic reticulum exit site / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / MHC class II antigen presentation / GTPase activator activity / SNARE binding / cholesterol homeostasis / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of protein catabolic process / melanosome / protein transport / ER-Phagosome pathway / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vesicle-trafficking protein Sec22 / Longin domain / Longin domain profile. / Sec23/Sec24 helical domain / beta-sandwich domain of Sec23/24 / Longin domain / Regulated-SNARE-like domain / Regulated-SNARE-like domain / Protein transport protein Sec23 / Sec23, C-terminal ...Vesicle-trafficking protein Sec22 / Longin domain / Longin domain profile. / Sec23/Sec24 helical domain / beta-sandwich domain of Sec23/24 / Longin domain / Regulated-SNARE-like domain / Regulated-SNARE-like domain / Protein transport protein Sec23 / Sec23, C-terminal / : / Zn-finger domain of Sec23/24 / Sec24-like, trunk domain / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type superfamily / Sec23/Sec24 helical domain superfamily / Sec23/Sec24 zinc finger / Sec23/Sec24 trunk domain / Sec23/Sec24 helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich domain / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Gelsolin-like domain superfamily / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / Longin-like domain superfamily / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / von Willebrand factor, type A domain / Beta-Lactamase / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-trafficking protein SEC22b / Protein transport protein Sec24A / Protein transport protein Sec23A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Mancias, J.D. / Goldberg, J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: The Transport Signal on Sec22 for Packaging into COPII-Coated Vesicles is a Conformational Epitope
著者: Mancias, J.D. / Goldberg, J.
履歴
登録2006年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein Sec23A
B: Protein transport protein Sec24A
C: Vesicle-trafficking protein SEC22b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,0615
ポリマ－193,9303
非ポリマー1312
水5,423301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4040 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area66150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.280, 97.580, 129.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.15, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein transport protein Sec23A / SEC23-related protein A


分子量: 86551.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEC23A / 発現宿主: Hi5 insect cells / 参照: UniProt: Q15436
#2: タンパク質 Protein transport protein Sec24A / SEC24-related protein A


分子量: 84961.578 Da / 分子数: 1 / Fragment: Sec24a fragment lacking n-terminal residues 1-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEC24A / 発現宿主: Hi5 insect cells / 参照: UniProt: O95486
#3: タンパク質 Vesicle-trafficking protein SEC22b / SEC22 vesicle-trafficking protein homolog B / SEC22 vesicle-trafficking protein-like 1 / ERS24 / ERS- 24


分子量: 22416.590 Da / 分子数: 1 / Fragment: Sec22b cytosolic domain, residues 1-195 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEC22B, SEC22L1 / プラスミド: pet28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75396
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 10% (w/v) PEG 4000, 0.5M sodium acetate and 50 mM Tris buffer, pH 7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月15日
詳細: Mirror: Platinum-coated 1:1 focusing toroidal mirror
放射モノクロメーター: Double silicon crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 77749 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.061 / Χ2: 1.43 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.319 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 7880 / Rsym value: 0.268 / Χ2: 1.098 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2NUP

2nup


解像度: 2.3→30 Å / FOM work R set: 0.795 / Isotropic thermal model: anisotropic / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 3747 4.6 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-73609 89.5 %-
溶媒の処理Bsol: 43.746 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 47.504 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.208 Å20 Å27.691 Å2
2--2.452 Å20 Å2
3----2.659 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12475 0 2 301 12778
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.385
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.7223.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.144
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.2554
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.7284.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.3-2.320.325840.3112841368
2.32-2.330.424650.31512771342
2.33-2.350.361590.31313151374
2.35-2.360.393680.31512171285
2.36-2.380.379680.29213661434
2.38-2.40.315600.28713281388
2.4-2.420.353560.30213101366
2.42-2.440.379750.28713271402
2.44-2.460.354650.28913841449
2.46-2.480.374680.30613491417
2.48-2.50.339590.27514231482
2.5-2.520.324770.2713751452
2.52-2.540.299830.27313941477
2.54-2.570.373670.28213631430
2.57-2.590.308820.27514161498
2.59-2.620.312790.26414231502
2.62-2.640.3750.26613631438
2.64-2.670.398860.29214011487
2.67-2.70.289700.25513941464
2.7-2.730.359620.26714011463
2.73-2.760.341840.26614301514
2.76-2.790.297550.27414221477
2.79-2.820.336750.26414261501
2.82-2.860.361820.27214891571
2.86-2.90.32730.25113891462
2.9-2.940.313900.23514091499
2.94-2.980.329760.24114701546
2.98-3.020.297830.23914251508
3.02-3.070.304880.23114651553
3.07-3.120.32680.24514601528
3.12-3.170.289850.22414911576
3.17-3.230.266920.21514461538
3.23-3.290.251760.20414761552
3.29-3.360.287790.21614761555
3.36-3.430.263790.21214731552
3.43-3.510.254780.21614531531
3.51-3.60.2721100.20414751585
3.6-3.70.236810.20514581539
3.7-3.810.232830.19914391522
3.81-3.930.217900.18314571547
3.93-4.070.183720.16714431515
4.07-4.230.188780.16414651543
4.23-4.430.196730.16114181491
4.43-4.660.234770.16914271504
4.66-4.950.195920.17313961488
4.95-5.330.296760.19914171493
5.33-5.860.24670.21914481515
5.86-6.70.258610.20414151476
6.7-8.410.237740.19213901464
8.41-300.253420.219904946
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5zinc.parzinc.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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