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Yorodumi- PDB-5vni: Crystal structure of Sec23a/Sec24a/Sec22 complexed with a C-termi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5vni | ||||||
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Title | Crystal structure of Sec23a/Sec24a/Sec22 complexed with a C-terminal FA sorting motif | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN TRANSPORT / COPII / Trafficking / p24 / ER retention | ||||||
Function / homology | Function and homology information Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / vesicle fusion with Golgi apparatus / COPI-coated vesicle / regulation of cholesterol transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPII-coated vesicle cargo loading / COPII vesicle coat / SNARE complex / negative regulation of autophagosome assembly ...Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / vesicle fusion with Golgi apparatus / COPI-coated vesicle / regulation of cholesterol transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPII-coated vesicle cargo loading / COPII vesicle coat / SNARE complex / negative regulation of autophagosome assembly / SNAP receptor activity / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Cargo concentration in the ER / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / syntaxin binding / COPII-mediated vesicle transport / ER-Phagosome pathway / endoplasmic reticulum exit site / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport / MHC class II antigen presentation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / GTPase activator activity / SNARE binding / cholesterol homeostasis / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / positive regulation of protein catabolic process / melanosome / protein transport / synaptic vesicle / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.788 Å | ||||||
Authors | Ma, W. / Goldberg, J. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2017 Title: ER retention is imposed by COPII protein sorting and attenuated by 4-phenylbutyrate. Authors: Ma, W. / Goldberg, E. / Goldberg, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5vni.cif.gz | 648.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5vni.ent.gz | 534.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5vni.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5vni_validation.pdf.gz | 462 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5vni_full_validation.pdf.gz | 486.9 KB | Display | |
Data in XML | 5vni_validation.xml.gz | 53.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5vni_validation.cif.gz | 71.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vn/5vni ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vn/5vni | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5vneC 5vnfC 5vngC 5vnhC 5vnjC 5vnkC 5vnlC 5vnmC 5vnnC 5vnoC 2nutS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein transport protein ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 86178.414 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SEC23A / Cell line (production host): Hi-5 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q15436 |
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#2: Protein | Mass: 84336.820 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 346-109 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SEC24A / Cell line (production host): Hi-5 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: O95486 |
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 2 molecules CD
#3: Protein | Mass: 18031.645 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 1-157 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Sec22b, Sec22l1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O08547 |
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#4: Protein/peptide | Mass: 523.579 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) |
-Non-polymers , 2 types, 47 molecules
#5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.54 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 50mM HEPES PH 7.8, 0.5M NaAc and 12% PEG4K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 77 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.987 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jul 14, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7876→48.803 Å / Num. obs: 40031 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.083 / Χ2: 2.57 / Net I/σ(I): 12.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.7876→2.9 Å / Redundancy: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.582 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 3587 / CC1/2: 0.67 / Rpim(I) all: 0.427 / Χ2: 0.516 / % possible all: 98.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2NUT Resolution: 2.788→48.803 Å / SU ML: 0.44 / Cross valid method: NONE / σ(F): 1.36 / Phase error: 31.61 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.788→48.803 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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