[日本語] English
万見
- PDB-5vnh: Crystal structure of Sec23a/Sec24a/Sec22 complexed with a C-termi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vnh
タイトルCrystal structure of Sec23a/Sec24a/Sec22 complexed with a C-terminal SV sorting motif
要素
  • (Protein transport protein ...) x 2
  • C-terminal SV motif
  • Vesicle-trafficking protein SEC22b
キーワードPROTEIN TRANSPORT / COPII / Trafficking / p24 / ER retention
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPI-coated vesicle / regulation of cholesterol transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPII-coated vesicle cargo loading / SNAP receptor activity / SNARE complex / COPII vesicle coat / negative regulation of autophagosome assembly ...Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPI-coated vesicle / regulation of cholesterol transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPII-coated vesicle cargo loading / SNAP receptor activity / SNARE complex / COPII vesicle coat / negative regulation of autophagosome assembly / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Cargo concentration in the ER / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / syntaxin binding / ER-Phagosome pathway / COPII-mediated vesicle transport / endoplasmic reticulum exit site / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / MHC class II antigen presentation / GTPase activator activity / SNARE binding / cholesterol homeostasis / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / positive regulation of protein catabolic process / synaptic vesicle / melanosome / protein transport / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vesicle-trafficking protein Sec22 / Longin domain / Longin domain profile. / Sec23/Sec24 helical domain / beta-sandwich domain of Sec23/24 / Longin domain / Regulated-SNARE-like domain / Regulated-SNARE-like domain / Protein transport protein Sec23 / Sec23, C-terminal ...Vesicle-trafficking protein Sec22 / Longin domain / Longin domain profile. / Sec23/Sec24 helical domain / beta-sandwich domain of Sec23/24 / Longin domain / Regulated-SNARE-like domain / Regulated-SNARE-like domain / Protein transport protein Sec23 / Sec23, C-terminal / : / Zn-finger domain of Sec23/24 / Sec24-like, trunk domain / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type superfamily / Sec23/Sec24 helical domain superfamily / Sec23/Sec24 zinc finger / Sec23/Sec24 trunk domain / Sec23/Sec24 helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich domain / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Gelsolin-like domain superfamily / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / Longin-like domain superfamily / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / von Willebrand factor, type A domain / Beta-Lactamase / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-trafficking protein SEC22b / Protein transport protein Sec24A / Protein transport protein Sec23A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ma, W. / Goldberg, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
MSKCC 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: ER retention is imposed by COPII protein sorting and attenuated by 4-phenylbutyrate.
著者: Ma, W. / Goldberg, E. / Goldberg, J.
履歴
登録2017年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein Sec23A
B: Protein transport protein Sec24A
C: Vesicle-trafficking protein SEC22b
D: C-terminal SV motif
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,2986
ポリマ－189,1684
非ポリマー1312
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area66230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.937, 96.895, 127.341
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
Protein transport protein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein transport protein Sec23A / SEC23-related protein A


分子量: 86178.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEC23A / 細胞株 (発現宿主): Hi-5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15436
#2: タンパク質 Protein transport protein Sec24A / SEC24-related protein A


分子量: 84336.820 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP resiudes 346-1093 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEC24A / 細胞株 (発現宿主): Hi-5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O95486

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 Vesicle-trafficking protein SEC22b / ER-Golgi SNARE of 24 kDa / ERS24 / SEC22 vesicle-trafficking protein homolog B / SEC22 vesicle- ...ER-Golgi SNARE of 24 kDa / ERS24 / SEC22 vesicle-trafficking protein homolog B / SEC22 vesicle-trafficking protein-like 1 / mSec22b


分子量: 18031.645 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP resiudes 1-157 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sec22b, Sec22l1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O08547
#4: タンパク質・ペプチド C-terminal SV motif


分子量: 620.650 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 2種, 82分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 50mM HEPES PH 7.8, 0.5M NaAc and 12% PEG4K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→48.881 Å / Num. obs: 61690 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.2 % / Net I/σ(I): 2.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NUT

2nut


解像度: 2.6→48.881 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2496 1927 3.27 %
Rwork0.2116 --
obs0.2129 58946 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→48.881 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12487 0 2 80 12569
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00212759
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54117296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2757775
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411953
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042235
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.6650.32231390.2784068X-RAY DIFFRACTION100
2.665-2.73710.35851460.28424051X-RAY DIFFRACTION100
2.7371-2.81760.36691330.28064075X-RAY DIFFRACTION100
2.8176-2.90860.31551440.27414057X-RAY DIFFRACTION100
2.9086-3.01250.32461370.26024053X-RAY DIFFRACTION100
3.0125-3.13310.31231460.25644086X-RAY DIFFRACTION100
3.1331-3.27570.29771280.24384066X-RAY DIFFRACTION100
3.2757-3.44830.24541470.2314105X-RAY DIFFRACTION100
3.4483-3.66430.2471370.21314041X-RAY DIFFRACTION100
3.6643-3.94710.25421380.20164087X-RAY DIFFRACTION100
3.9471-4.34410.22491290.18144120X-RAY DIFFRACTION100
4.3441-4.97220.21141350.1724099X-RAY DIFFRACTION100
4.9722-6.26230.21041290.20144141X-RAY DIFFRACTION100
6.2623-48.88910.22361390.19763970X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.94252.77930.69083.94210.23353.04-0.34860.2880.0878-0.61910.24130.51570.2233-0.30070.05390.5985-0.0241-0.22370.46740.11690.7737-43.069198.9657120.3899
22.4024-0.7880.84553.8424-1.26792.2111-0.1047-0.1677-0.1440.15370.0073-0.17550.0230.2120.05330.38310.13630.0010.43580.03990.5095-15.677586.5917149.8111
31.3581-0.06530.18932.7431-0.76931.9502-0.18380.16490.0825-0.17910.19150.0643-0.1129-0.0258-0.01970.35180.0106-0.07880.40910.02440.5549-27.1529107.3571130.3479
42.32390.60580.04234.6369-1.55971.41740.0971-0.65520.37892.52410.15470.7628-1.2845-0.3029-0.33181.74390.19850.08040.6841-0.05410.988-29.832121.3567153.5329
52.7624-1.37830.31332.4934-0.14631.0094-0.2665-0.5430.12810.35960.2494-0.1271-0.0161-0.0410.02040.50590.14620.02860.51490.0390.372315.751750.6847168.8094
62.0550.0194-0.06843.91720.80324.0329-0.0975-0.6113-0.80230.83190.0261.16030.5392-0.73880.10210.73650.04260.240.70230.26180.9819.184525.0666169.0712
72.96170.2358-0.1526.76110.73095.26320.2054-0.3632-0.18320.4819-0.14441.60930.4082-1.1432-0.12080.7264-0.00230.09420.78010.21041.22566.638924.5514167.1929
86.02241.07611.10283.4359-2.65038.8625-0.49560.6540.7283-0.30560.3407-0.0509-1.3888-1.10820.311.21340.3702-0.30651.1605-0.23370.836612.288382.9578178.9231
93.70050.115-0.96373.0522-1.54320.9987-0.47280.5875-0.0031-0.6603-0.1415-0.3502-1.0550.24940.47381.4850.0966-0.59950.9728-0.41321.109819.756582.3076180.7272
102.43250.5017-0.30120.43430.77237.3108-0.8911-0.13371.5837-1.21280.46210.8638-1.6664-0.13290.44543.00450.3305-1.25830.9929-0.24131.749116.290492.3852180.1037
118.84320.5427-2.55226.3167-2.81985.2149-0.5370.02721.4973-1.54940.56270.2692-1.7357-0.9360.13372.2170.3305-0.76660.7683-0.26081.314911.94588.8925179.8801
122.5968-0.4620.81215.1136-1.16160.47770.0067-1.11981.31810.035-0.77361.5027-0.9899-1.20550.74431.83830.6905-0.81341.7334-0.91291.65986.616384.8115188.7589
133.61482.3594-0.78896.0249-1.14722.3963-0.7583-1.36670.2430.545-1.06990.0969-0.3384-2.05281.68840.85640.3525-0.17181.0373-0.20260.674614.617570.9061188.8592
144.7295-4.80074.84894.8957-5.11869.77180.14380.65540.4203-0.4661-0.81320.24850.1909-0.91510.55211.40610.3815-0.21671.6139-0.5331.27263.238277.6419181.2502
158.98561.53320.48751.04780.21394.3683-1.00840.14722.0425-0.54010.23380.8809-2.6131-0.41330.59442.45170.0537-0.86341.1126-0.08851.65612.678592.1414176.3559
165.9663.14424.52322.27532.78623.73930.050.3807-2.27932.37981.3913-0.80510.42041.1736-1.43551.3690.0110.06721.2986-0.57971.294527.527663.5006175.3495
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 115 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 116 through 379 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 380 through 607 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 608 through 764 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 346 through 881 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 882 through 1016 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1017 through 1093 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 1 through 9 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 10 through 50 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 51 through 66 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 67 through 80 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 81 through 105 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 106 through 112 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 113 through 123 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 124 through 157 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 77 through 79 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る