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- PDB-2nsn: Crystal structure of Caspace Activation and Recruitment Domain (C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nsn
タイトルCrystal structure of Caspace Activation and Recruitment Domain (CARD) of NOD1
要素Caspase recruitment domain-containing protein 4
キーワードAPOPTOSIS / Six helix greek key motif
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / detection of biotic stimulus / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / pattern recognition receptor signaling pathway / peptidoglycan binding ...positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / detection of biotic stimulus / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / pattern recognition receptor signaling pathway / peptidoglycan binding / positive regulation of macrophage cytokine production / pattern recognition receptor activity / : / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / phagocytic vesicle / detection of bacterium / stress-activated MAPK cascade / JNK cascade / response to endoplasmic reticulum stress / ERK1 and ERK2 cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of interleukin-1 beta production / ubiquitin binding / positive regulation of interleukin-8 production / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / : / defense response / Interleukin-1 signaling / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of tumor necrosis factor production / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / basolateral plasma membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-negative bacterium / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / intracellular signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / apical plasma membrane / innate immune response / protein-containing complex binding / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / signal transduction / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. ...: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Leucine Rich repeat / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ramaswamy, S. / Coussens, N.P.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of the Nod1 caspase activation and recruitment domain.
著者: Coussens, N.P. / Mowers, J.C. / McDonald, C. / Nunez, G. / Ramaswamy, S.
履歴
登録2006年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase recruitment domain-containing protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9781
ポリマ－10,9781
非ポリマー00
水64936
1
A: Caspase recruitment domain-containing protein 4

A: Caspase recruitment domain-containing protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9552
ポリマ－21,9552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area3510 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area9770 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.141, 40.141, 150.748
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The second part of the biolgical assembly is generated by the two fold axis -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Caspase recruitment domain-containing protein 4 / Protein Nod1


分子量: 10977.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARD4, NOD1 / プラスミド: PET 21A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL 21 DE3 / 参照: UniProt: Q9Y239
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.7
詳細: 15% PEG 3000, 100mM acetate, 20mgs/ml protein, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→28.38 Å / Num. all: 9009 / Num. obs: 8946 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13.26 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 21.3 / Scaling rejects: 897
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 13.13 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. measured all: 11350 / Num. unique all: 862 / Χ2: 0.77 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.6Lデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
StructureStudioデータ収集
d*TREKデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DGN

1dgn


解像度: 2→10.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 9.242 / SU ML: 0.136 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 418 4.7 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.222 8874 99.38 %-
all-9009 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.506 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.75 Å20 Å20 Å2
2--1.75 Å20 Å2
3----3.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数771 0 0 36 807
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022785
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.02524
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.341.9831066
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99731290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.055594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.68825.38539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.65215143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.518154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02855
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02144
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2159
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1630.2511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.2381
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.2393
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0810.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2280.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0830.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8721.5626
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.151.5187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9912773
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.683379
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3434.5293
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 30 -
Rwork0.273 588 -
obs-618 99.52 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.5608 Å / Origin y: 9.3318 Å / Origin z: 48.3989 Å
111213212223313233
T-0.3718 Å2-0.0839 Å2-0.0009 Å2--0.1317 Å2-0.0154 Å2---0.2476 Å2
L9.3507 °2-0.933 °22.5827 °2-3.4764 °21.0749 °2--10.1316 °2
S0.0004 Å °0.5582 Å °0.3528 Å °-0.188 Å °0.0869 Å °-0.0793 Å °-0.2666 Å °0.6141 Å °-0.0873 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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