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万見
- PDB-2ns8: How an in vitro selected peptide mimics the antibiotic tetracycli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ns8
タイトルHow an in vitro selected peptide mimics the antibiotic tetracycline to induce TET repressor
要素
  • 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
  • Tetracycline repressor protein
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription regulator / helix-turn-helix / bound repressor-inducing peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tetracycline transcriptional regulator, TetR / Tetracycline repressor TetR, C-terminal / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain / DNA-binding HTH domain, TetR-type, conserved site / TetR-type HTH domain signature. / : / Tetracycline Repressor, domain 2 / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain superfamily / Tetracycline Repressor; domain 2 / Bacterial regulatory proteins, tetR family ...Tetracycline transcriptional regulator, TetR / Tetracycline repressor TetR, C-terminal / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain / DNA-binding HTH domain, TetR-type, conserved site / TetR-type HTH domain signature. / : / Tetracycline Repressor, domain 2 / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain superfamily / Tetracycline Repressor; domain 2 / Bacterial regulatory proteins, tetR family / DNA-binding HTH domain, TetR-type / TetR-type HTH domain profile. / Homeodomain-like / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tetracycline repressor protein class B from transposon Tn10 / Tetracycline repressor protein class D
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Luckner, S.R. / Klotzsche, M. / Berens, C. / Hillen, W. / Muller, Y.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: How an agonist peptide mimics the antibiotic tetracycline to induce Tet-repressor
著者: Luckner, S.R. / Klotzsche, M. / Berens, C. / Hillen, W. / Muller, Y.A.
履歴
登録2006年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.52021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
改定 1.72024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tetracycline repressor protein
B: Tetracycline repressor protein
C: Tetracycline repressor protein
D: Tetracycline repressor protein
H: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
E: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
F: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
G: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
Z: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,4709
ポリマ－102,4709
非ポリマー00
水00
1
A: Tetracycline repressor protein
B: Tetracycline repressor protein
H: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
E: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
Z: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0705
ポリマ－52,0705
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10640 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area18590 Å2
手法PISA
2
C: Tetracycline repressor protein
D: Tetracycline repressor protein
F: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
G: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4014
ポリマ－50,4014
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10330 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area17990 Å2
手法PISA
3
C: Tetracycline repressor protein
D: Tetracycline repressor protein
F: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
G: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)

A: Tetracycline repressor protein
B: Tetracycline repressor protein
H: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
E: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)
Z: 16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,4709
ポリマ－102,4709
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_555-x+1/2,y+1/2,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22380 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area35170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.890, 200.590, 65.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51A
61B
71C
81D
91A
101B
111C
121D
12H
22E
32F
42G

NCSドメイン領域:

Refine code: 6

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LYSLYSSERSERAA8 - 688 - 68
211LYSLYSSERSERBB8 - 688 - 68
311LYSLYSSERSERCC8 - 688 - 68
411LYSLYSSERSERDD8 - 688 - 68
521SERSERALAALAAA74 - 15474 - 154
621SERSERALAALABB74 - 15474 - 154
721SERSERALAALACC74 - 15474 - 154
821SERSERALAALADD74 - 15474 - 154
931METMETGLNGLNAA166 - 200166 - 200
1031METMETGLNGLNBB166 - 200166 - 200
1131METMETGLNGLNCC166 - 200166 - 200
1231METMETGLNGLNDD166 - 200166 - 200
112TRPTRPALAALAHE1 - 102 - 11
212TRPTRPALAALAEF1 - 102 - 11
312TRPTRPALAALAFG1 - 102 - 11
412TRPTRPALAALAGH1 - 102 - 11

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Tetracycline repressor protein


分子量: 23531.662 Da / 分子数: 4 / 変異: C68S, C88N, C121T, C144S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: residues 1-187 are from VARIANT B, residues 188-208 are from VARIANT D
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: tetR / プラスミド: pWH610 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RB791 / 参照: UniProt: P04483, UniProt: P0ACT4
#2: タンパク質・ペプチド
16 residue peptide Tip (Transcription inducing peptide)


分子量: 1668.764 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: peptide has been synthesized / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.56 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 4M sodium formate, 0.1M Tris-HCl, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年10月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→40 Å / Num. obs: 33932 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 43.938 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.93
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
2.55-2.710.4833.726231531698.2
2.71-2.890.3365.325159507799.6
2.89-3.120.2377.323388473099.7
3.12-3.420.13511.821648438499.7
3.42-3.820.0771919524396999.7
3.82-4.40.05125.817332356599.7
4.4-5.370.04728.114691302999.8
5.370.04727.111401240199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2TCT

2tct


解像度: 2.55→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 24.42 / SU ML: 0.246 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL
Isotropic thermal model: individual isotropic and TLS refinement
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.74 / ESU R Free: 0.333 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 2713 8 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.211 33914 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.989 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.52 Å20 Å20 Å2
2---3.15 Å20 Å2
3---1.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6884 0 0 0 6884
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0217038
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026321
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.381.9499537
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.841314695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.25848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.72424.423355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.243151199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8241542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.21055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.027849
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021423
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.21856
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1740.26604
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1870.23498
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.24144
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2480.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0990.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6911.55468
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1011.51743
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.82426830
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.25233172
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.914.52707
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2727LOOSE POSITIONAL0.815
12B2727LOOSE POSITIONAL0.885
13C2727LOOSE POSITIONAL0.85
14D2727LOOSE POSITIONAL0.785
11A2727LOOSE THERMAL1.8810
12B2727LOOSE THERMAL2.8910
13C2727LOOSE THERMAL2.1610
14D2727LOOSE THERMAL1.7210
21H153LOOSE POSITIONAL0.35
22E153LOOSE POSITIONAL0.655
23F153LOOSE POSITIONAL0.335
24G153LOOSE POSITIONAL0.295
21H153LOOSE THERMAL3.7310
22E153LOOSE THERMAL1.0710
23F153LOOSE THERMAL2.1710
24G153LOOSE THERMAL1.310
LS精密化 シェル解像度: 2.553→2.69 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 382 -
Rwork0.279 4389 -
obs-4771 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2374-0.39210.34243.1938-0.11140.97750.04260.10660.225-0.24290.00520.0051-0.0312-0.0258-0.0478-0.2754-0.0079-0.0102-0.1945-0.0106-0.322129.239154.080114.9233
22.25350.89120.27171.0962-0.00130.62980.01650.1634-0.0744-0.26950.0429-0.23190.01540.1753-0.0595-0.23720.0135-0.0004-0.15450.0197-0.300946.501246.527218.7681
30.94720.75910.49355.06962.29051.062-0.0646-0.0861-0.13340.5187-0.14850.28590.06140.02370.2131-0.13380.00470.0395-0.1622-0.0122-0.096515.7139.1618-7.8827
41.42821.2846-0.16625.14-1.71850.6857-0.16040.2174-0.2972-0.3463-0.0866-0.43410.08890.22360.247-0.1420.05380.079-0.1071-0.0389-0.063126.82767.218-23.3339
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA6 - 1546 - 154
21AA165 - 202165 - 202
31HE1 - 102 - 11
42BB6 - 1546 - 154
52BB165 - 202165 - 202
62EF1 - 102 - 11
73CC6 - 1546 - 154
83CC165 - 202165 - 202
93FG1 - 102 - 11
104DD6 - 1546 - 154
114DD165 - 202165 - 202
124GH1 - 102 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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