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万見
- PDB-2nps: Crystal Structure of the Early Endosomal SNARE Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nps
タイトルCrystal Structure of the Early Endosomal SNARE Complex
要素
  • Syntaxin 13
  • Syntaxin-6
  • Vesicle transport through interaction with t-SNAREs homolog 1A
  • Vesicle-associated membrane protein 4
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Vesicle fusion / SNARE complex / early endosomal SNARE complex / syntaxin 6 / syntaxin 13 / Vti1a / VAMP4
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / presynaptic endosome membrane / synaptic vesicle to endosome fusion / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / vesicle fusion with Golgi apparatus / postsynaptic recycling endosome membrane / Intra-Golgi traffic / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Golgi to vacuole transport ...regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / presynaptic endosome membrane / synaptic vesicle to endosome fusion / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / vesicle fusion with Golgi apparatus / postsynaptic recycling endosome membrane / Intra-Golgi traffic / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Golgi to vacuole transport / postsynaptic recycling endosome / BLOC-1 complex / Golgi vesicle transport / Intra-Golgi traffic / Golgi ribbon formation / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / vesicle-mediated transport in synapse / voluntary musculoskeletal movement / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / vesicle docking / clathrin-coated vesicle membrane / Clathrin-mediated endocytosis / SNAP receptor activity / SNARE complex / vesicle fusion / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / endocytic recycling / neuron projection terminus / phagophore assembly site / retrograde transport, endosome to Golgi / syntaxin binding / clathrin-coated vesicle / cholesterol efflux / SNARE complex assembly / autophagosome assembly / regulation of synaptic vesicle endocytosis / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / phagocytic vesicle / endomembrane system / autophagosome / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / trans-Golgi network membrane / macroautophagy / intracellular protein transport / trans-Golgi network / ER to Golgi transport vesicle membrane / recycling endosome / cellular response to type II interferon / autophagy / terminal bouton / recycling endosome membrane / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / late endosome membrane / regulation of protein localization / vesicle / early endosome membrane / early endosome / endosome / protein stabilization / membrane raft / Golgi membrane / neuronal cell body / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / Golgi apparatus / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vesicle-associated membrane protein 4 / Syntaxin 6, N-terminal / Syntaxin 6/10/61, N-terminal / GOSR2/Membrin/Bos1 / Syntaxin-like protein / Vesicle transport v-SNARE, N-terminal / Vesicle transport v-SNARE protein N-terminus / Vesicle transport v-SNARE, N-terminal domain superfamily / Snare region anchored in the vesicle membrane C-terminus / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 ...Vesicle-associated membrane protein 4 / Syntaxin 6, N-terminal / Syntaxin 6/10/61, N-terminal / GOSR2/Membrin/Bos1 / Syntaxin-like protein / Vesicle transport v-SNARE, N-terminal / Vesicle transport v-SNARE protein N-terminus / Vesicle transport v-SNARE, N-terminal domain superfamily / Snare region anchored in the vesicle membrane C-terminus / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-12 / Syntaxin-6 / Syntaxin-12 / Vesicle-associated membrane protein 4 / Vesicle transport through interaction with t-SNAREs homolog 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zwilling, D. / Cypionka, A. / Pohl, W.H. / Fasshauer, D. / Walla, P.J. / Wahl, M.C. / Jahn, R.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Early endosomal SNAREs form a structurally conserved SNARE complex and fuse liposomes with multiple topologies
著者: Zwilling, D. / Cypionka, A. / Pohl, W.H. / Fasshauer, D. / Walla, P.J. / Wahl, M.C. / Jahn, R.
履歴
登録2006年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.42023年10月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 4
B: Syntaxin 13
C: Vesicle transport through interaction with t-SNAREs homolog 1A
D: Syntaxin-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5074
ポリマ－35,5074
非ポリマー00
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12160 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area14870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)252.882, 28.657, 41.887
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.25, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a tetrameric coiled-coil comprised of chains A, B, C, and D. There is one biological assembly per asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein 4 / VAMP-4


分子量: 8687.821 Da / 分子数: 1 / 断片: VAMP4 SNARE Motif, residues 47-117 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vamp4_predicted / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O70480
#2: タンパク質 Syntaxin 13


分子量: 8149.168 Da / 分子数: 1 / 断片: Syntaxin 13 SNARE Motif, residues 177-244 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: syntaxin 13 / プラスミド: pEt28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O70319, UniProt: G3V7P1*PLUS
#3: タンパク質 Vesicle transport through interaction with t-SNAREs homolog 1A / Vesicle transport v-SNARE protein Vti1-like 2 / Vti1-rp2


分子量: 9548.797 Da / 分子数: 1 / 断片: Vti1a SNARE Motif, residues 122-199 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Vti1a / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9JI51
#4: タンパク質 Syntaxin-6


分子量: 9121.297 Da / 分子数: 1
断片: Syntaxin 6 SNARE Motif, t-SNARE coiled-coil homology, residues 169-234
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STX6 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43752
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M trisodium citrate dihydrate, 36% (v/v) 2-methyl-2,4-pentandiol, 0.2M Li2SO4, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月25日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 10740 / Num. obs: 9365 / % possible obs: 87.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 57.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 827 / Rsym value: 0.309 / % possible all: 46.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
MAR345345DTBデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1SFC

1sfc


解像度: 2.5→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 482 -Random
Rwork0.247 ---
all0.251 10740 --
obs0.251 9365 87.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2207 0 0 121 2328
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00811
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.27675
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Rfactor Rfree error: 0.299
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 10 -
Rwork0.259 --
obs-321 42.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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