[日本語] English
万見
- PDB-1n7s: High Resolution Structure of a Truncated Neuronal SNARE Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n7s
タイトルHigh Resolution Structure of a Truncated Neuronal SNARE Complex
要素
  • (SNAP-25A) x 2
  • Syntaxin 1A
  • vesicle-associated membrane protein 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / neuronal SNARE protein complex / four helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / BLOC-1 complex / myosin head/neck binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / zymogen granule membrane / storage vacuole / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling ...exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / BLOC-1 complex / myosin head/neck binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / zymogen granule membrane / storage vacuole / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / extrinsic component of presynaptic membrane / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / eosinophil degranulation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / regulation of synaptic vesicle priming / regulated exocytosis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / vesicle-mediated transport in synapse / positive regulation of intracellular protein transport / regulation of establishment of protein localization / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / ribbon synapse / vesicle docking / regulation of vesicle-mediated transport / regulation of exocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / secretion by cell / chloride channel inhibitor activity / Clathrin-mediated endocytosis / SNARE complex / SNAP receptor activity / calcium-ion regulated exocytosis / vesicle fusion / actomyosin / hormone secretion / LGI-ADAM interactions / positive regulation of hormone secretion / neuron projection terminus / Golgi to plasma membrane protein transport / ATP-dependent protein binding / neurotransmitter secretion / protein localization to membrane / clathrin-coated vesicle / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / regulation of synaptic vesicle recycling / insulin secretion / endosomal transport / Neutrophil degranulation / regulation of synapse assembly / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / myosin binding / response to gravity / regulation of neuron projection development / synaptic vesicle priming / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / associative learning / protein sumoylation / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / voltage-gated potassium channel activity / synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / long-term memory / postsynaptic cytosol / response to glucose / axonal growth cone / calcium channel inhibitor activity / vesicle-mediated transport / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / voltage-gated potassium channel complex / endomembrane system / photoreceptor inner segment / acrosomal vesicle / axonogenesis / cytoplasmic vesicle membrane / secretory granule / SNARE binding / filopodium / intracellular protein transport / locomotory behavior / trans-Golgi network / establishment of localization in cell
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptobrevin signature. / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / Synaptobrevin-like / SNAP-25 family / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptobrevin signature. / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / Synaptobrevin-like / SNAP-25 family / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Ernst, J.A. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: High Resolution Structure, Stability, and Synaptotagmin Binding of a Truncated Neuronal SNARE Complex
著者: Ernst, J.A. / Brunger, A.T.
履歴
登録2002年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin 1A
C: SNAP-25A
D: SNAP-25A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0979
ポリマ－31,7404
非ポリマー3575
水5,801322
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12500 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area15120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.767, 51.750, 132.938
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 vesicle-associated membrane protein 2 / Synaptobrevin 2 (vesicle-associated membrane protein / VAMP-2)


分子量: 7231.061 Da / 分子数: 1 / 断片: SBc / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63045
#2: タンパク質 Syntaxin 1A / Synaptotagmin associated 35 kDa protein / P35A / Neuron-specific antigen HPC-1


分子量: 7850.891 Da / 分子数: 1 / 断片: SXc / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32851
#3: タンパク質 SNAP-25A


分子量: 9174.243 Da / 分子数: 1 / 断片: SN1b / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60881
#4: タンパク質 SNAP-25A


分子量: 7484.302 Da / 分子数: 1 / 断片: SN2c / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60881

-
非ポリマー , 3種, 327分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.37 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: MPD, CaCl2, MES, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 and 20 ℃ / pH: 7.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
19 mg/mlprotein1drop
2200 mM1dropNaCl
310 mMHEPES1droppH7.8
45 mMdithiothreitol1drop
515-20 %MPD1reservoir
675-125 mM1reservoirCaCl2
750 mMMES1reservoirpH5.0-6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月6日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→34.14 Å / Num. all: 49616 / Num. obs: 48574 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 20.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.69 / Rsym value: 0.69 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 4310 / Rsym value: 0.439 / % possible all: 88.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.4 % / Num. unique obs: 4310

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SFC

1sfc


解像度: 1.45→34.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 4783 9.9 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all0.201 49616 --
obs0.201 48509 97.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.2806 Å2 / ksol: 0.407671 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.4 Å20 Å20 Å2
2--9.14 Å20 Å2
3----3.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→34.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2206 0 3 338 2547
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d14.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.011.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.742
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.252.5
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 699 9.6 %
Rwork0.306 6599 -
obs-7298 89.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4MPD.PARAMMPD.TOP
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg14.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る