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- PDB-2ncd: NCD (NON-CLARET DISJUNCTIONAL) DIMER FROM D. MELANOGASTER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ncd
タイトルNCD (NON-CLARET DISJUNCTIONAL) DIMER FROM D. MELANOGASTER
要素PROTEIN (Kinesin motor NCD)
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / KINESIN / MICROTUBULE-BASED MOTOR / NCD
機能・相同性
機能・相同性情報


minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / microtubule bundle formation / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic centrosome separation ...minus-end directed microtubule sliding / distributive segregation / regulation of mitotic spindle elongation / meiotic spindle assembly / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / microtubule bundle formation / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic centrosome separation / spindle assembly involved in female meiosis / meiotic spindle / minus-end-directed microtubule motor activity / spindle organization / mitotic spindle assembly / mRNA transport / mitotic spindle organization / chromosome segregation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spindle / microtubule binding / cell division / hydrolase activity / centrosome / protein homodimerization activity / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein claret segregational
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sablin, E.P. / Case, R.B. / Dai, S.C. / Hart, C.L. / Ruby, A. / Vale, R.D. / Fletterick, R.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Direction determination in the minus-end-directed kinesin motor ncd.
著者: Sablin, E.P. / Case, R.B. / Dai, S.C. / Hart, C.L. / Ruby, A. / Vale, R.D. / Fletterick, R.J.
履歴
登録1999年6月4日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42026年3月4日Group: Refinement description / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _refine.pdbx_starting_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (Kinesin motor NCD)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5476
ポリマ－47,7361
非ポリマー8115
水97354
1
A: PROTEIN (Kinesin motor NCD)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (Kinesin motor NCD)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,09512
ポリマ－95,4722
非ポリマー1,62310
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)123.000, 123.000, 121.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (Kinesin motor NCD)


分子量: 47735.836 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 281-700 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
解説: BACTERIAL EXPRESSION / 遺伝子: NCD / プラスミド: PHB40P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSE / 参照: UniProt: P20480
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: THE MOTHER LIQUOR CONTAINED PROTEIN AT ABOUT 20 MG/ML, 2 MM ADP, 10 MM MGCL2, 100 MM NACL, 700 MM LI2SO4, 1 MM EGTA, AND 1 MM DTT IN 20 MM HEPES, PH 7.5. THE RESERVOIR WAS 1.4 M LI2SO4, 10 MM ...詳細: THE MOTHER LIQUOR CONTAINED PROTEIN AT ABOUT 20 MG/ML, 2 MM ADP, 10 MM MGCL2, 100 MM NACL, 700 MM LI2SO4, 1 MM EGTA, AND 1 MM DTT IN 20 MM HEPES, PH 7.5. THE RESERVOIR WAS 1.4 M LI2SO4, 10 MM MGCL2, 1 MM EGTA, 1 MM DTT IN 20 MM HEPES, PH 7.5., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
22 mMADP1drop
310 mM1dropMgCl2
4100 mM1dropNaCl
5700 mM1dropLi2SO4
61 mMEGTA1drop
71 mMdithiothreitol1drop
820 mMHEPES1drop
91.4 M1reservoirLiSO4
1010 mM1reservoirMgCl2
111 mMEGTA1reservoir
121 mMdithiothreitol1reservoir
1320 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月15日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 18795 / Num. obs: 18795 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 24.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.3→2.5 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.13 / % possible all: 92.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 190358
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→20 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 939 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 18795 98.6 %-
all-18795 --
原子変位パラメータBiso mean: 23.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2851 0 47 54 2952
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.44
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d12.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.72.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 114 5 %
Rwork0.243 2257 -
obs--96.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg12.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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