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- PDB-2n59: Solution Structure of R. palustris CsgH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n59
タイトルSolution Structure of R. palustris CsgH
要素Putative uncharacterized protein CsgH
キーワードUNKNOWN FUNCTION
機能・相同性: / : / CsgH protein / : / Immunoglobulin-like - #2420 / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / CsgH-like domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Rhodopseudomonas palustris DX-1 (光合成細菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Hawthorne, W.J. / Taylor, J.D. / Escalera-Maurer, A. / Lambert, S. / Koch, M. / Scull, N. / Sefer, L. / Xu, Y. / Matthews, S.J.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Electrostatically-guided inhibition of Curli amyloid nucleation by the CsgC-like family of chaperones.
著者: Taylor, J.D. / Hawthorne, W.J. / Lo, J. / Dear, A. / Jain, N. / Meisl, G. / Andreasen, M. / Fletcher, C. / Koch, M. / Darvill, N. / Scull, N. / Escalera-Maurer, A. / Sefer, L. / Wenman, R. / ...著者: Taylor, J.D. / Hawthorne, W.J. / Lo, J. / Dear, A. / Jain, N. / Meisl, G. / Andreasen, M. / Fletcher, C. / Koch, M. / Darvill, N. / Scull, N. / Escalera-Maurer, A. / Sefer, L. / Wenman, R. / Lambert, S. / Jean, J. / Xu, Y. / Turner, B. / Kazarian, S.G. / Chapman, M.R. / Bubeck, D. / de Simone, A. / Knowles, T.P. / Matthews, S.J.
履歴
登録2015年7月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein CsgH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1841
ポリマ－11,1841
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein CsgH


分子量: 11183.521 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 10-106 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodopseudomonas palustris DX-1 (光合成細菌)
株: DX-1 / 遺伝子: csgH, Rpdx1_1250 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHuffle T7 Express / 参照: UniProt: E6VF87

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HN(CA)CO
1613D HBHA(CO)NH
1713D CC(CO)NH
1813D (H)CCH-TOCSY
1922D 1H-13C HSQC aromatic
11022D 1H-1H NOESY
11123D 1H-13C NOESY
11213D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1400 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] CsgH, 150 mM sodium chloride, 10 mM MES, 10 % [U-2H] D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2400 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] CsgH, 150 mM sodium chloride, 10 mM MES, 100 % [U-2H] D2O, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
400 uMCsgH-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
150 mMsodium chloride-21
10 mMMES-31
10 %D2O-4[U-2H]1
400 uMCsgH-5[U-98% 13C; U-98% 15N]2
150 mMsodium chloride-62
10 mMMES-72
100 %D2O-8[U-2H]2
試料状態イオン強度: 150 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 292 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAvance6001
Bruker AvanceBrukerAvance8002
Bruker AvanceBrukerAvance9503

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
NMRView5.2.2Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
CcpNmr2.4.0Vranken WF, Boucher W, Stevens TJ, Fogh RH, Pajon A, Llinas M, Ulrich EL, Markley JL, Ionides J, Laue ED.chemical shift assignment
CcpNmr2.4.0Vranken WF, Boucher W, Stevens TJ, Fogh RH, Pajon A, Llinas M, Ulrich EL, Markley JL, Ionides J, Laue ED.peak picking
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ARIA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1721 / NOE intraresidue total count: 575 / NOE long range total count: 373 / NOE medium range total count: 54 / NOE sequential total count: 200 / Disulfide bond constraints total count: 1 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 85 / Protein psi angle constraints total count: 85
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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