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万見
- PDB-2mzq: NMR structure of the RRM3 domain of Gbp2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mzq
タイトルNMR structure of the RRM3 domain of Gbp2
要素Single-strand telomeric DNA-binding protein GBP2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM / RNA binding domain / Gbp2 / THO/TREX
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear mRNA surveillance / single-stranded telomeric DNA binding / poly(A)+ mRNA export from nucleus / telomere maintenance / P-body / cytoplasmic stress granule / chromosome, telomeric region / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / chromatin binding ...nuclear mRNA surveillance / single-stranded telomeric DNA binding / poly(A)+ mRNA export from nucleus / telomere maintenance / P-body / cytoplasmic stress granule / chromosome, telomeric region / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / chromatin binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/arginine (SR)-type shuttling mRNA binding protein GBP2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR
データ登録者Martinez-Lumbreras, S. / Seraphin, B. / Perez-Canadillas, J.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Gbp2 interacts with THO/TREX through a novel type of RRM domain.
著者: Martinez-Lumbreras, S. / Taverniti, V. / Zorrilla, S. / Seraphin, B. / Perez-Canadillas, J.M.
履歴
登録2015年2月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22016年1月27日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Single-strand telomeric DNA-binding protein GBP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0941
ポリマ－11,0941
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Single-strand telomeric DNA-binding protein GBP2 / G-strand-binding protein 2 / RAP1 localization factor 6


分子量: 11094.204 Da / 分子数: 1 / 断片: Third RRM domain (UNP residues 329-427) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GBP2, RLF6, YCL011C, YCL11C / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25555

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1312D 1H-1H NOESY
1412D 1H-1H TOCSY
1513D HNCA
1613D HNCO
1713D HN(CA)CB
1813D CBCA(CO)NH
1923D (H)CCH-TOCSY
11022D 1H-1H TOCSY
11122D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM protein, 25 mM potassium phosphate, 25 mM sodium chloride, 0.1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM protein, 25 mM potassium phosphate, 25 mM sodium chloride, 0.1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
0.8 mMprotein-11
25 mMpotassium phosphate-21
25 mMsodium chloride-31
0.1 mMDTT-41
0.8 mMprotein-52
25 mMpotassium phosphate-62
25 mMsodium chloride-72
0.1 mMDTT-82
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
TopSpinBruker Biospincollection
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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