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万見
- PDB-2mv4: Solution structure of myristoylated Y28F/Y67F mutant of the Mason... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mv4
タイトルSolution structure of myristoylated Y28F/Y67F mutant of the Mason-Pfizer monkey virus matrix protein
要素Matrix protein p10
キーワードVIRAL PROTEIN / Gag / matrix protein / M-PMV / myristoyl switch / myristoylation / retrovirus
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / structural constituent of virion / nucleic acid binding / host cell cytoplasm / viral translational frameshifting / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / GAG-polyprotein viral zinc-finger / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein ...Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / GAG-polyprotein viral zinc-finger / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mason-Pfizer monkey virus (ウイルス)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics (Cyana 2.1), distance geometry dynamics, explicit water (YASARA 13.3.26)
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Dolezal, M. / Hrabal, R.
引用ジャーナル: Biomol.Nmr Assign. / 年: 2015
タイトル: Resonance assignments of the myristoylated Y28F/Y67F mutant of the Mason-Pfizer monkey virus matrix protein.
著者: Dolezal, M. / Hrabal, R. / Ruml, T. / Rumlova, M.
履歴
登録2014年9月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月30日Group: Database references
改定 1.22022年12月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix protein p10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8921
ポリマ－14,8921
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 100structures with favorable non-bond energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Matrix protein p10 / MPMV_MA_Y28F_Y67F


分子量: 14891.988 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-118 / 変異: Y28F, Y67F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mason-Pfizer monkey virus (ウイルス)
遺伝子: gag / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07567

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1332D 1H-13C HSQC
1442D 1H-13C HSQC
1512D CON
1612D CaCO
1713D HNCO
1833D HNCO
1913D HNCA
11033D HNCA
11113D CBCA(CO)NH
11233D CBCA(CO)NH
11313D HN(CA)CB
11413D HBHA(CBCACO)NH
11513D H(CCCO)NH-TOCSY
11643D (H)CCH-COSY
11713D (H)CCH-TOCSY
11843D (H)CCH-TOCSY
11943D (H)CCH-COSY
12013D (H)CCH-TOCSY
12143D (H)CCH-TOCSY
12222D 1H-13C HSQC aro
12322D (HB)CB(CGCD)HD
12422D (HB)CB(CGCDCE)HE
12522D (H)CB(CGCC-TOCSY)Har-phe
12622D (H)CB(CGCC-TOCSY)Har-trp
12722D (H)CB(CGCC-TOCSY)Har-tyr

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; NA-MYR] MPMV_MA_Y28F_Y67F, 300.0 mM NaCl, 2.5 mM TCEP, 50.0 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; NA-MYR,H] MPMV_MA_Y28F_Y67F, 300.0 mM NaCl, 2.5 mM TCEP, 50.0 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
31.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] MPMV_MA_Y28F_Y67F, 300.0 mM NaCl, 2.5 mM TCEP, 50.0 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
41.0 mM [U-99% 13C]-MYR MPMV_MA_Y28F_Y67F, 300.0 mM NaCl, 2.5 mM TCEP, 50.0 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMMPMV_MA_Y28F_Y67F-1[U-99% 13C; U-99% 15N; NA-MYR]1
300.0 mMNaCl-21
2.5 mMTCEP-31
50.0 mMsodium phosphate-41
95 %H2O-51
5 %D2O-61
1.0 mMMPMV_MA_Y28F_Y67F-7[U-99% 13C; U-99% 15N; NA-MYR,H]2
300.0 mMNaCl-82
2.5 mMTCEP-92
50.0 mMsodium phosphate-102
95 %H2O-112
5 %D2O-122
1.0 mMMPMV_MA_Y28F_Y67F-13[U-99% 13C; U-99% 15N]3
300.0 mMNaCl-143
2.5 mMTCEP-153
50.0 mMsodium phosphate-163
95 %H2O-173
5 %D2O-183
1.0 mMMPMV_MA_Y28F_Y67F-19[U-99% 13C]-MYR4
300.0 mMNaCl-204
2.5 mMTCEP-214
50.0 mMsodium phosphate-224
95 %H2O-234
5 %D2O-244
試料状態イオン強度: 0.6 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298.000 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.2Bruker Biospinspectra acquisition
TopSpin3.2Bruker Biospinspectra procession
CcpNmr Analysis2.3CCPNresonance assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichnoesy spectra assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
YASARA13.3.26Elmar Krieger精密化
PSVS1.5Bhattacharya and Montelionestructure quality assessment
PdbStat5.9Roberto Tejerostructure quality assessment
AVSMoseley and Montelioneresonance assignment validation
精密化手法: torsion angle dynamics (Cyana 2.1), distance geometry dynamics, explicit water (YASARA 13.3.26)
ソフトェア番号: 1 / 詳細: structure refinement in water
NMR constraintsNOE constraints total: 2105 / NOE intraresidue total count: 573 / NOE long range total count: 433 / NOE medium range total count: 515 / NOE sequential total count: 584
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 40 / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.21 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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