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万見
- PDB-2m55: NMR structure of the complex of an N-terminally acetylated alpha-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m55
タイトルNMR structure of the complex of an N-terminally acetylated alpha-synuclein peptide with calmodulin
要素
  • Alpha-synuclein
  • Calmodulin
キーワードCALCIUM BINDING PROTEIN/PROTEIN FIBRIL / Protein/peptide / Ca-binding / CALCIUM BINDING PROTEIN-PROTEIN FIBRIL complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process ...: / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / CaM pathway / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of synaptic vesicle recycling / Cam-PDE 1 activation / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / Sodium/Calcium exchangers / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / Calmodulin induced events / response to iron(II) ion / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / SNARE complex assembly / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of norepinephrine uptake / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / transporter regulator activity / regulation of locomotion / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / regulation of macrophage activation / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of microtubule polymerization / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / synaptic vesicle transport / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / dopamine uptake involved in synaptic transmission / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / protein kinase inhibitor activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / dynein complex binding / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of dopamine secretion / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / cuprous ion binding / positive regulation of endocytosis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / positive regulation of exocytosis / response to magnesium ion / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / enzyme inhibitor activity / kinesin binding / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / Regulation of MECP2 expression and activity / synaptic vesicle endocytosis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adenylate cyclase binding / DARPP-32 events / regulation of presynapse assembly / response to type II interferon / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Alpha-synuclein / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Gruschus, J.M. / Yap, T. / Pistolesi, S. / Maltsev, A.S. / Lee, J.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: NMR Structure of Calmodulin Complexed to an N-Terminally Acetylated alpha-Synuclein Peptide.
著者: Gruschus, J.M. / Yap, T.L. / Pistolesi, S. / Maltsev, A.S. / Lee, J.C.
履歴
登録2013年2月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22013年12月25日Group: Source and taxonomy
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Alpha-synuclein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8616
ポリマ－18,7012
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pet30b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Alpha-synuclein / Non-A beta component of AD amyloid / Non-A4 component of amyloid precursor / NACP


分子量: 1979.410 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-19 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P37840
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1223D 1H-15N NOESY
1313D 1H-13C NOESY aliphatic
1412D 1H-13C HSQC aromatic
1523D 1H-13C NOESY aliphatic
1623D 1H-13C NOESY aromatic
1712D 1H-15N HSQC
1822D 1H-15N HSQC
1932D 1H-15N HSQC
11012D 1H-13C HSQC aliphatic
11112D 1H-13C HSQC aromatic
11222D 1H-13C HSQC aliphatic
11322D 1H-13C HSQC aromatic
11432D 1H-13C HSQC aliphatic
11513D CBCA(CO)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1600 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] calmodulin, 600 uM alpha-synuclein, 50 mM MES, 100 mM potassium chloride, 3 mM calcium ion, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
2700 uM [U-13C; U-15N]-Met,Val,Phe,Gly,Leu,Ala alpha-synuclein, 700 uM calmodulin, 50 mM MES, 100 mM potassium chloride, 3 mM calcium ion, 0.1% sodium azide, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
3150 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] calmodulin, 150 uM alpha-synuclein, 50 mM MES, 100 mM potassium chloride, 3 mM calcium ion, 10 mg/mL Pf1 phage, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
600 uMcalmodulin-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
600 uMalpha-synuclein-21
50 mMMES-31
100 mMpotassium chloride-41
3 mMCALCIUM ION-51
700 uMalpha-synuclein-6[U-13C; U-15N]-Met,Val,Phe,Gly,Leu,Ala2
700 uMcalmodulin-72
50 mMMES-82
100 mMpotassium chloride-92
3 mMCALCIUM ION-102
0.1 %sodium azide-112
150 uMcalmodulin-12[U-99% 13C; U-99% 15N]3
150 uMalpha-synuclein-133
50 mMMES-143
100 mMpotassium chloride-153
3 mMCALCIUM ION-163
10 mg/mLPf1 phage-173
試料状態pH: 6.36 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 3467 / Protein phi angle constraints total count: 140 / Protein psi angle constraints total count: 140
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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