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- PDB-2m3s: Calmodulin, i85l, f92e, h107i, l112r, a128t, m144r mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m3s
タイトルCalmodulin, i85l, f92e, h107i, l112r, a128t, m144r mutant
要素Calmodulin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CALMODULIN
機能・相同性
機能・相同性情報


CH domain binding / myosin binding / disordered domain specific binding / myelin sheath / calcium ion binding / centrosome / protein-containing complex / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / simulated annealing, matrix relaxation
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Moroz, Y.S. / Wu, Y. / Cheng, H. / Roder, H. / Korendovych, I.V.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2013
タイトル: A single mutation in a regulatory protein produces evolvable allosterically regulated catalyst of nonnatural reaction.
著者: Moroz, O.V. / Moroz, Y.S. / Wu, Y. / Olsen, A.B. / Cheng, H. / Mack, K.L. / McLaughlin, J.M. / Raymond, E.A. / Zhezherya, K. / Roder, H. / Korendovych, I.V.
履歴
登録2013年1月25日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2705
ポリマ－17,1101
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 17109.791 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-149 / 変異: I85L, F92E, H107I, L107I, A128T, M144R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CALM, CAM, RCJMB04_24e7 / プラスミド: pEXP5-NT/TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P62149
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HBHA(CO)NH
1613D HNCO
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-13C NOESY
1913D N15/C13-NOESY
11022D 1H-15N HSQC IPAP
11123D CCH TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.68 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 0.005 % DSS, 20 mM HEPES, 100 mM sodium chloride, 10 mM calcium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM [U-100% 15N] protein_1, 0.005 % DSS, 20 mM HEPES, 100 mM sodium chloride, 10 mM calcium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.68 mMentity_1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.005 %DSS-21
20 mMHEPES-31
100 mMsodium chloride-41
10 mMcalcium cloride-51
0.5 mMentity_1-6[U-100% 15N]2
0.005 %DSS-72
20 mMHEPES-82
100 mMsodium chloride-92
10 mMcalcium cloride-102
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.91 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
CARAKeller and Wuthrich解析
PSVSBhattacharya and Montelioneデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing, matrix relaxation / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2202 / NOE intraresidue total count: 551 / NOE long range total count: 485 / NOE medium range total count: 563 / NOE sequential total count: 603 / Protein phi angle constraints total count: 135 / Protein psi angle constraints total count: 135
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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