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- PDB-2m14: NMR structure of the complex between the PH domain of the Tfb1 su... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m14
タイトルNMR structure of the complex between the PH domain of the Tfb1 subunit from TFIIH and Rad4
要素
  • DNA repair protein RAD4
  • RNA polymerase II transcription factor B subunit 1
キーワードTRANSCRIPTION/DNA BINDING PROTEIN / Tfb1 / PH domain / TRANSCRIPTION-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide-excision repair factor 2 complex / single-strand break-containing DNA binding / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / nucleotide-excision repair factor 3 complex / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE ...nucleotide-excision repair factor 2 complex / single-strand break-containing DNA binding / XPC complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / nucleotide-excision repair factor 3 complex / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / RNA Polymerase I Promoter Escape / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA topological change / Dual incision in TC-NER / mismatch repair / transcription by RNA polymerase I / nucleotide-excision repair / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / single-stranded DNA binding / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / DNA repair / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 beta-hairpin domain 1 ...DNA repair protein Rad4 / DNA repair protein Rad4, subgroup / Rad4/PNGase transglutaminase-like fold / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4, beta-hairpin domain 3 superfamily / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 beta-hairpin domain 1 / Rad4 beta-hairpin domain 2 / Rad4 beta-hairpin domain 3 / Rad4 transglutaminase-like domain / Transglutaminase-like superfamily / TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily / BSD domain / BSD domain profile. / domain in transcription factors and synapse-associated proteins / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD4 / General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Lafrance-Vanasse, J. / Arseneault, G. / Cappadocia, L. / Legault, P. / Omichinski, J.G.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Structural and functional evidence that Rad4 competes with Rad2 for binding to the Tfb1 subunit of TFIIH in NER.
著者: Lafrance-Vanasse, J. / Arseneault, G. / Cappadocia, L. / Legault, P. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2012年11月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase II transcription factor B subunit 1
B: DNA repair protein RAD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8482
ポリマ－17,8482
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II transcription factor B subunit 1 / General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB1 / TFIIH subunit TFB1 / RNA polymerase ...General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB1 / TFIIH subunit TFB1 / RNA polymerase II transcription factor B 73 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor B p73 subunit


分子量: 13249.011 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-115 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: TFB1, YDR311W, D9740.3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32776
#2: タンパク質・ペプチド DNA repair protein RAD4


分子量: 4598.561 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 76-115 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RAD4, YER162C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14736

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
1262D 1H-15N HSQC
1352D 1H-13C HSQC
1443D CBCA(CO)NH
1543D HNCO
1643D HN(CA)CB
1743D H(CCO)NH
1853D (H)CCH-COSY
1963D 1H-15N NOESY
11053D 1H-13C NOESY
11122D 1H-13C HSQC
11213D CBCA(CO)NH
11313D HNCO
11413D HN(CA)CB
11513D H(CCO)NH
11623D (H)CCH-COSY
11733D 1H-15N NOESY
11823D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Tfb1, 1.25 mM Rad4, 20 mM sodium phosphate, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Tfb1, 1.25 mM Rad4, 20 mM sodium phosphate, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
31 mM [U-100% 15N] Tfb1, 1.25 mM Rad4, 20 mM sodium phosphate, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41.25 mM Tfb1, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Rad4, 20 mM sodium phosphate, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
51.25 mM Tfb1, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Rad4, 20 mM sodium phosphate, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
61.25 mM Tfb1, 1 mM [U-100% 15N] Rad4, 20 mM sodium phosphate, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMTfb1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1.25 mMRad4-21
20 mMsodium phosphate-31
1 mMEDTA-41
1 mMDTT-51
1 mMTfb1-6[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1.25 mMRad4-72
20 mMsodium phosphate-82
1 mMEDTA-92
1 mMDTT-102
1 mMTfb1-11[U-100% 15N]3
1.25 mMRad4-123
20 mMsodium phosphate-133
1 mMEDTA-143
1 mMDTT-153
1.25 mMTfb1-164
1 mMRad4-17[U-100% 13C; U-100% 15N]4
20 mMsodium phosphate-184
1 mMEDTA-194
1 mMDTT-204
1.25 mMTfb1-215
1 mMRad4-22[U-100% 13C; U-100% 15N]5
20 mMsodium phosphate-235
1 mMEDTA-245
1 mMDTT-255
1.25 mMTfb1-266
1 mMRad4-27[U-100% 15N]6
20 mMsodium phosphate-286
1 mMEDTA-296
1 mMDTT-306
試料状態イオン強度: 20 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
VNMRVariancollection
VnmrJVariancollection
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
CcpNMR_2.1CCPNデータ解析
CcpNMR_2.1CCPNchemical shift assignment
CcpNMR_2.1CCPNpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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