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万見
- PDB-2k2u: NMR Structure of the complex between Tfb1 subunit of TFIIH and th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2k2u
タイトルNMR Structure of the complex between Tfb1 subunit of TFIIH and the activation domain of VP16
要素
  • Alpha trans-inducing protein
  • RNA polymerase II transcription factor B subunit 1
キーワードTRANSCRIPTION / VP16 / TFIIH / Tfb1 / Activation / PH Domain / Protein Structure Complex / DNA damage / DNA repair / Nucleus / Transcription regulation / DNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-templated viral transcription / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / viral tegument / nucleotide-excision repair factor 3 complex / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping ...DNA-templated viral transcription / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / viral tegument / nucleotide-excision repair factor 3 complex / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / RNA Polymerase I Promoter Escape / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Dual incision in TC-NER / transcription by RNA polymerase I / molecular function activator activity / nucleotide-excision repair / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / molecular adaptor activity / transcription by RNA polymerase II / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / host cell nucleus / DNA binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha trans-inducing protein (Alpha-TIF) / Herpes simplex virus, Tegument protein VP16, C-terminal / Alpha trans-inducing (Alpha-TIF) superfamily / Alpha trans-inducing protein (Alpha-TIF) / Herpes simplex virus virion protein 16 C terminal / Alpha trans-inducing protein (Alpha-TIF) / TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain ...Alpha trans-inducing protein (Alpha-TIF) / Herpes simplex virus, Tegument protein VP16, C-terminal / Alpha trans-inducing (Alpha-TIF) superfamily / Alpha trans-inducing protein (Alpha-TIF) / Herpes simplex virus virion protein 16 C terminal / Alpha trans-inducing protein (Alpha-TIF) / TFIIH p62 subunit, N-terminal / TFIIH subunit Tfb1/GTF2H1 / TFIIH p62 subunit, N-terminal domain / BSD domain / BSD domain superfamily / BSD domain / BSD domain profile. / domain in transcription factors and synapse-associated proteins / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tegument protein VP16 / General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Langlois, C. / Mas, C. / Di Lello, P. / Miller Jenkins, P.M. / Legault, J. / Omichinski, J.G.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2008
タイトル: NMR Structure of the Complex between the Tfb1 Subunit of TFIIH and the Activation Domain of VP16: Structural Similarities between VP16 and p53.
著者: Langlois, C. / Mas, C. / Di Lello, P. / Jenkins, L.M. / Legault, P. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2008年4月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase II transcription factor B subunit 1
B: Alpha trans-inducing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7212
ポリマ－16,7212
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #5lowest energy

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要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II transcription factor B subunit 1 / RNA polymerase II transcription factor B p73 subunit / RNA polymerase II transcription factor B 73 ...RNA polymerase II transcription factor B p73 subunit / RNA polymerase II transcription factor B 73 kDa subunit / General transcription and DNA repair factor IIH subunit TFB1 / TFIIH subunit TFB1


分子量: 12903.701 Da / 分子数: 1 / 断片: PH domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
生物種: Cerevisiae / 遺伝子: TFB1, YDR311W, D9740.3 / プラスミド: plasmid / 生物種 (発現宿主): coli / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P32776
#2: タンパク質・ペプチド Alpha trans-inducing protein / Vmw65 / ICP25 / VP16 protein / Alpha-TIF


分子量: 3817.064 Da / 分子数: 1 / 断片: Transcription activation domain 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
株: strain F / 遺伝子: UL48 / プラスミド: plasmid / 生物種 (発現宿主): coli / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P04486

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
122HNCO
132HN(CA)CB
142(HB)CBCA(CO)NNH
152C(CO)NNH
1613D-15N-EDITED-NOESY-HSQC
1723D-13C-EDITED-HMQC-NOESY
1823D-15N-13C-FILTRED-EDITED-NOESY
1922D 1H-13C HSQC
11032D 1H-15N HSQC
11143D HNCO
11243D HN(CA)CB
1134(HB)CBCA(CO)NNH
1144C(CO)NNH
11533D-15N-EDITED-NOESY-HSQC
11643D-15N-13C-EDITED-NOESY-HSQC
11743D-15N-13C-FILTRED-EDITED-NOESY
11842D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-99% 15N] Tfb1, 1.0 mM VP16, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Tfb1, 1.0 mM VP16, 100% D2O100% D2O
31.0 mM [U-99% 15N] VP16, 1.0 mM Tfb1, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
41.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] VP16, 1.0 mM Tfb1, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMTfb1[U-99% 15N]1
1.0 mMVP161
1.0 mMTfb1[U-99% 13C; U-99% 15N]2
1.0 mMVP162
1.0 mMVP16[U-99% 15N]3
1.0 mMTfb13
1.0 mMVP16[U-99% 13C; U-99% 15N]4
1.0 mMTfb14
試料状態イオン強度: 20mM Sodium Phosphate / pH: 6.5 / 圧: Ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UnityVarianUNITY5001
Varian UnityVarianUNITY6002

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解析

NMR software名称: CNS / 開発者: Brunger A. T. et.al. / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics, simulated annealing
ソフトェア番号: 1
詳細: The three-dimensional structures of the complex Tfb1/VP16 were determined using a set of 1568 NOE-derived distance restraints, 158 backbone dihedral angle (Phi and Psi)restraints and 36 ...詳細: The three-dimensional structures of the complex Tfb1/VP16 were determined using a set of 1568 NOE-derived distance restraints, 158 backbone dihedral angle (Phi and Psi)restraints and 36 distance restraints from hydrogen bounds., The three-dimensional structures of the complex Tfb1/VP16 were determined using a set of 1568 NOE-derived distance restraints, 158 backbone dihedral angle (Phi and Psi)restraints and 36 distance restraints fron hydrogen bounds.
NMR constraintsNOE constraints total: 1568 / NOE intraresidue total count: 578 / NOE long range total count: 309 / NOE medium range total count: 194 / NOE sequential total count: 446 / Protein phi angle constraints total count: 79 / Protein psi angle constraints total count: 79
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20
NMR ensemble rmsBond angle rms dev: 0.395 ° / Covalent bond rms dev: 0.0025 Å / Dihedral angles rms dev: 29.899 ° / Improper torsion angle rms dev: 0.281 °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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