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万見
- PDB-2lsg: Solution structure of the mouse Rev1 C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lsg
タイトルSolution structure of the mouse Rev1 C-terminal domain
要素DNA repair protein REV1
キーワードPROTEIN BINDING / translesion DNA polymerase / Y-family
機能・相同性
機能・相同性情報


Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Termination of translesion DNA synthesis / deoxycytidyl transferase activity / error-free translesion synthesis / error-prone translesion synthesis / response to UV / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / damaged DNA binding ...Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Termination of translesion DNA synthesis / deoxycytidyl transferase activity / error-free translesion synthesis / error-prone translesion synthesis / response to UV / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase activity / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / DNA repair protein Rev1 / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / DNA polymerase-iota, thumb domain ...DNA repair protein Rev1, C-terminal domain / DNA repair protein Rev1, C-terminal / Rev1, C-terminal domain superfamily / : / DNA repair protein REV1 C-terminal domain / DNA repair protein Rev1 / HUWE1/Rev1, ubiquitin binding region / Ubiquitin binding region / : / DNA polymerase-iota, thumb domain / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain / impB/mucB/samB family C-terminal domain / UmuC domain / DNA polymerase, Y-family, little finger domain superfamily / impB/mucB/samB family / UmuC domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein REV1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Liu, J. / Wojtaszek, J. / Zhou, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Multifaceted recognition of vertebrate Rev1 by translesion polymerases zeta and kappa.
著者: Wojtaszek, J. / Liu, J. / D'Souza, S. / Wang, S. / Xue, Y. / Walker, G.C. / Zhou, P.
履歴
登録2012年4月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein REV1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8271
ポリマ－11,8271
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein REV1 / Rev1-like terminal deoxycytidyl transferase


分子量: 11826.576 Da / 分子数: 1 / 断片: Protein interaction domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pMAL-C2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q920Q2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D HNCO
1423D (HCA)CO(CA)NH
1523D HNCA
1623D HN(CO)CA
1723D HN(CA)CB
1823D HN(COCA)CB
1923D HA(CA)NH
11023D HA(CACO)NH
11113D 1H-15N NOESY
11233D 1H-13C NOESY
11324D H(CCO)NH TOCSY
11434D (H)CCH-TOCSY
11534D 13C-HMQC-NOESY-HSQC
11614D 13C-HMQC-NOESY-15N-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9-1 mM [U-100% 15N] protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 10 mM DTT, 1 mM PMSF, 1 mM EDTA, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.9-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 10 mM DTT, 1 mM PMSF, 1 mM EDTA, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.9-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 10 mM DTT, 1 mM PMSF, 1 mM EDTA, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMentity-1[U-100% 15N]0.9-11
25 mMsodium phosphate-21
100 mMpotassium chloride-31
10 mMDTT-41
1 mMPMSF-51
1 mMEDTA-61
mMentity-7[U-100% 13C; U-100% 15N]0.9-12
25 mMsodium phosphate-82
100 mMpotassium chloride-92
10 mMDTT-102
1 mMPMSF-112
1 mMEDTA-122
mMentity-13[U-100% 13C; U-100% 15N]0.9-13
25 mMsodium phosphate-143
100 mMpotassium chloride-153
10 mMDTT-163
1 mMPMSF-173
1 mMEDTA-183
試料状態イオン強度: 0.1-0.125 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
XEASYBartels et al.peak picking
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2262 / NOE intraresidue total count: 610 / NOE long range total count: 441 / NOE medium range total count: 666 / NOE sequential total count: 545 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 80 / Protein psi angle constraints total count: 80
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 3.29 ° / コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 4.97 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.35 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.19 Å / Distance rms dev error: 0.06 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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