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- PDB-2lfs: Solution structure of the chimeric Af1503 HAMP- EnvZ DHp homodime... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lfs
タイトルSolution structure of the chimeric Af1503 HAMP- EnvZ DHp homodimer; A219F variant
要素HAMP domain-containing protein, Osmolarity sensor protein EnzV chimera
キーワードTRANSFERASE / transmembrane signaling / HAMP domain / histidine kinase / gearbox model
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphorelay signal transduction system / kinase activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain ...: / : / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
histidine kinase / Sensor histidine kinase EnvZ
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Coles, M. / Ferris, H.U. / Hulko, M. / Martin, J. / Lupas, A.N.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Mechanism of regulation of receptor histidine kinases.
著者: Ferris, H.U. / Dunin-Horkawicz, S. / Hornig, N. / Hulko, M. / Martin, J. / Schultz, J.E. / Zeth, K. / Lupas, A.N. / Coles, M.
履歴
登録2011年7月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月1日Group: Database references
改定 1.22021年8月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_nmr_exptl / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_representative / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_nmr_exptl.conditions_id / _pdbx_nmr_exptl.solution_id / _pdbx_nmr_exptl_sample.component / _pdbx_nmr_exptl_sample.isotopic_labeling / _pdbx_nmr_representative.selection_criteria / _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct.pdbx_model_details / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HAMP domain-containing protein, Osmolarity sensor protein EnzV chimera
B: HAMP domain-containing protein, Osmolarity sensor protein EnzV chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0082
ポリマ－26,0082
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 HAMP domain-containing protein, Osmolarity sensor protein EnzV chimera / Sensor histidine kinase EnvZ


分子量: 13003.773 Da / 分子数: 2 / 変異: A291F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (strain ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126) (古細菌), (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
株: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126 / 遺伝子: AF_1503, envZ, SF3423, S4340 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O28769, UniProt: P0AEJ5, histidine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D HNCO
1223D HNCA
1323D CBCA(CO)NH
1423D CCH-TOCSY
1513D 1H-15N NOESY
1613D NNH NOESY
1723D 1H-13C NOESY
1823D CNH NOESY
1923D CCH NOESY
11022D 12C FILTERED/13C EDITED NOESY
11112D 12C/14N FILTERED 1H-1H NOESY
11212D 1H-15N TROSY
11312D 1H-15N ANTITROSY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.6 MM [U-100% 15N] HAMP-DHPF, 12 MM PHOSPHATE BUFFER, 138 MM SODIUM CHLORIDE, 90% H2O/10% D2Osample_190% H2O/10% D2O
solution20.6 MM [U-100% 13C U-100% 15N] HAMP-DHPF, 12 MM PHOSPHATE BUFFER, 138 MM SODIUM CHLORIDE, 90% H2O/10% D2Osample_290% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMHAMP-DHpF[U-100% 15N]1
50 mMphosphate buffernatural abundance1
200 mMsodium chloridenatural abundance1
0.6 mMHAMP-DHpF[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mMphosphate buffernatural abundance2
200 mMsodium chloridenatural abundance2
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7.1 / 圧: AMBIENT / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH2.21Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
TopSpinBruker Biospincollection
SparkyGoddardデータ解析
X-PLOR NIH2.21Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
TopSpinBruker Biospin解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: NON-BONDED POTENTIAL SUPPLEMENTED WITH CONFORMATIONAL DATABASE POTENTIAL
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 156 / Protein other angle constraints total count: 68 / Protein phi angle constraints total count: 224 / Protein psi angle constraints total count: 228
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 19
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.014 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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