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- PDB-2lef: LEF1 HMG DOMAIN (FROM MOUSE), COMPLEXED WITH DNA (15BP), NMR, 12 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lef
タイトルLEF1 HMG DOMAIN (FROM MOUSE), COMPLEXED WITH DNA (15BP), NMR, 12 STRUCTURES
要素
  • DNA (5'-D(*CP*AP*CP*CP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*AP*GP*CP*TP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*GP*GP*TP*G)-3')
  • PROTEIN (LYMPHOID ENHANCER-BINDING FACTOR)
キーワードGENE REGULATION/DNA / LEF1 / HMG / TCR-A / TRANSCRIPTION FACTOR / DNA BINDING / DNA BENDING / COMPLEX (HMG DOMAIN-DNA) / GENE REGULATION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Repression of WNT target genes / forebrain neuroblast division / trachea gland development / paraxial mesoderm formation / chorio-allantoic fusion / anatomical structure regression / RUNX3 regulates WNT signaling / negative regulation of interleukin-4 production / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / positive regulation of granulocyte differentiation ...Repression of WNT target genes / forebrain neuroblast division / trachea gland development / paraxial mesoderm formation / chorio-allantoic fusion / anatomical structure regression / RUNX3 regulates WNT signaling / negative regulation of interleukin-4 production / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / positive regulation of granulocyte differentiation / negative regulation of interleukin-5 production / negative regulation of interleukin-13 production / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / armadillo repeat domain binding / T-helper 1 cell differentiation / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / negative regulation of striated muscle tissue development / formation of radial glial scaffolds / apoptotic process involved in morphogenesis / neutrophil differentiation / Ca2+ pathway / cell development / beta-catenin-TCF complex / secondary palate development / gamma-catenin binding / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis / T cell receptor V(D)J recombination / positive regulation of odontoblast differentiation / positive regulation of chondrocyte proliferation / dentate gyrus development / forebrain radial glial cell differentiation / mammary gland development / vasculature development / C2H2 zinc finger domain binding / host-mediated activation of viral transcription / regulation of Wnt signaling pathway / embryonic limb morphogenesis / sprouting angiogenesis / face morphogenesis / alpha-beta T cell differentiation / epithelial cell apoptotic process / DNA binding, bending / tongue development / branching involved in blood vessel morphogenesis / regulation of cell-cell adhesion / odontogenesis of dentin-containing tooth / B cell proliferation / regulation of neurogenesis / positive regulation of Wnt signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / canonical Wnt signaling pathway / BMP signaling pathway / somitogenesis / transcription regulator inhibitor activity / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / cellular response to interleukin-4 / hippocampus development / transcription corepressor binding / nuclear estrogen receptor binding / cell chemotaxis / positive regulation of cell differentiation / protein-DNA complex / beta-catenin binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / histone deacetylase binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / osteoblast differentiation / sensory perception of taste / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell migration / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CTNNB1 binding, N-teminal / N-terminal CTNNB1 binding / Transcription factor TCF/LEF / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / Catenin binding domain superfamily / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain ...CTNNB1 binding, N-teminal / N-terminal CTNNB1 binding / Transcription factor TCF/LEF / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / Catenin binding domain superfamily / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Lymphoid enhancer-binding factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / DG IN TORSION SPACE (DIANA), DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING
データ登録者Li, X. / Love, J.J. / Case, D.A. / Wright, P.E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Structural basis for DNA bending by the architectural transcription factor LEF-1.
著者: Love, J.J. / Li, X. / Case, D.A. / Giese, K. / Grosschedl, R. / Wright, P.E.
履歴
登録1998年10月13日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
置き換え1998年10月21日ID: 1LEF
改定 1.01998年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*CP*AP*CP*CP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*AP*GP*CP*TP*C)-3')
C: DNA (5'-D(*GP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*GP*GP*TP*G)-3')
A: PROTEIN (LYMPHOID ENHANCER-BINDING FACTOR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5823
ポリマ－19,5823
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)12 / 28CONSTRAINTS VIOLATION, AMBER ENERGIES
代表モデルモデル #3

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*AP*CP*CP*CP*TP*TP*TP*GP*AP*AP*GP*CP*TP*C)-3')


分子量: 4504.936 Da / 分子数: 1 / 断片: LEF-1 BINDING SITE / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*AP*GP*CP*TP*TP*CP*AP*AP*AP*GP*GP*GP*TP*G)-3')


分子量: 4674.046 Da / 分子数: 1 / 断片: LEF-1 BINDING SITE / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 PROTEIN (LYMPHOID ENHANCER-BINDING FACTOR) / LEF-1 HMG


分子量: 10403.220 Da / 分子数: 1 / 断片: HMG / Mutation: CHAIN A, C25S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BL21 (DE3) / Cell: PRE-B AND T LYMPHOCYTE / 遺伝子: LEF1 / プラスミド: PET-21A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): LEF1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P27782

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111CT-HNCA
121CBCA(CO)NH
131HN(CA)CB
141C(CO)NH-TOCSY
151(H)CCH-COSY
161(H)CCH-TOCSY
171(15N)3D NOESY-HSQC
181(13C)3D NOESY-HSQC
191(13C/13C)4D HMQC-NOESY-HMQC
11012D 13C/15N DOUBLE HALF-FILTERED NOESY
11113D 13C-SELECTED(W1
1121W2) 12C-FILTERED (W3) NOESY
11312D 1H NOESY
1141AROMATIC 13C CT-HSQC
1151HNCA-J
1161HNHA
1171HNHB
1181HACAHB-COSY
1191HMBC
12013D LRCC
NMR実験の詳細Text: PRESSURE: 1 ATM SOLVENT SYSTEM: 90%H2O/10%D2O,

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試料調製

試料状態イオン強度: 10 mM KCL / pH: 6.7 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMX500BrukerAMX5005001
Bruker AMX600BrukerAMX6006002
Bruker DMX750BrukerDMX7507503

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解析

NMR software
名称開発者分類
AmberPEARLMAN,CASE,CALDWELL,ROSS,CHEATHAM, FERGUSON,SEIBEL,SINGH,WEINER,KOLLMAN精密化
Felix構造決定
DIANA構造決定
Amber構造決定
精密化手法: DG IN TORSION SPACE (DIANA), DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: CONSTRAINTS VIOLATION, AMBER ENERGIES
計算したコンフォーマーの数: 28 / 登録したコンフォーマーの数: 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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