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- PDB-2ldi: NMR solution structure of ZiaAN sub mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ldi
タイトルNMR solution structure of ZiaAN sub mutant
要素Zinc-transporting ATPase
キーワードHYDROLASE / metal homeostasis / metallochaperones
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type Zn2+ transporter / P-type zinc transporter activity / cadmium ion transmembrane transporter activity / metal ion transport / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Alpha-Beta Plaits - #100 / E1-E2 ATPase ...: / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Alpha-Beta Plaits - #100 / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc-transporting ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
手法溶液NMR / restrained energy minimization
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Banci, L. / Bertini, I. / Felli, I.C. / Pavelkova, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Cyanobacterial metallochaperone inhibits deleterious side reactions of copper.
著者: Tottey, S. / Patterson, C.J. / Banci, L. / Bertini, I. / Felli, I.C. / Pavelkova, A. / Dainty, S.J. / Pernil, R. / Waldron, K.J. / Foster, A.W. / Robinson, N.J.
履歴
登録2011年5月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月21日Group: Database references
改定 1.22012年1月18日Group: Database references
改定 1.32016年4月27日Group: Structure summary
改定 1.42023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc-transporting ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4901
ポリマ－11,4901
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 300target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Zinc-transporting ATPase / Zn(2+)-translocating P-type ATPase


分子量: 11489.966 Da / 分子数: 1 / 断片: HMA domain residues 6-111 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: ATCC 27184 / PCC 6803 / N-1 / 遺伝子: slr0798, ziaA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta strain / 参照: UniProt: Q59998, EC: 3.6.3.5

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D (H)CCH-TOCSY
1613D 1H-13C NOESY
1713D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] ZiaAN sub, 50 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMZiaAN sub-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
50 mMsodium phosphate-21
試料状態イオン強度: 50 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2Bruker Biospincollection
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollm精密化
精密化手法: restrained energy minimization / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 761 / NOE intraresidue total count: 128 / NOE long range total count: 269 / NOE medium range total count: 168 / NOE sequential total count: 196
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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