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- PDB-2aw0: FOURTH METAL-BINDING DOMAIN OF THE MENKES COPPER-TRANSPORTING ATP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aw0
タイトルFOURTH METAL-BINDING DOMAIN OF THE MENKES COPPER-TRANSPORTING ATPASE, NMR, 20 STRUCTURES
要素MENKES COPPER-TRANSPORTING ATPASE
キーワードCOPPER TRANSPORT / COPPER-TRANSPORTING ATPASE / COPPER-BINDING DOMAIN / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine modification / epinephrine metabolic process / : / positive regulation of response to wounding / cellular response to cobalt ion / L-tryptophan metabolic process / Ion influx/efflux at host-pathogen interface / positive regulation of tyrosinase activity / copper-dependent protein binding / cerebellar Purkinje cell differentiation ...peptidyl-lysine modification / epinephrine metabolic process / : / positive regulation of response to wounding / cellular response to cobalt ion / L-tryptophan metabolic process / Ion influx/efflux at host-pathogen interface / positive regulation of tyrosinase activity / copper-dependent protein binding / cerebellar Purkinje cell differentiation / elastic fiber assembly / response to iron(III) ion / P-type divalent copper transporter activity / copper ion export / copper ion import / copper ion transmembrane transporter activity / P-type Cu+ transporter / P-type monovalent copper transporter activity / positive regulation of melanin biosynthetic process / cellular response to lead ion / superoxide dismutase copper chaperone activity / regulation of oxidative phosphorylation / positive regulation of catalytic activity / catecholamine metabolic process / copper ion transport / pyramidal neuron development / serotonin metabolic process / trans-Golgi network transport vesicle / melanosome membrane / detoxification of copper ion / norepinephrine metabolic process / T-helper cell differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collagen fibril organization / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to manganese ion / cartilage development / cellular response to antibiotic / hair follicle morphogenesis / pigmentation / response to zinc ion / skin development / lung alveolus development / cellular response to cadmium ion / Detoxification of Reactive Oxygen Species / blood vessel development / cell leading edge / dopamine metabolic process / central nervous system neuron development / cuprous ion binding / Ion transport by P-type ATPases / microvillus / blood vessel remodeling / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of cell size / positive regulation of lamellipodium assembly / cellular response to copper ion / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / lactation / extracellular matrix organization / removal of superoxide radicals / neuron projection morphogenesis / secretory granule / liver development / positive regulation of epithelial cell proliferation / trans-Golgi network membrane / cellular response to iron ion / female pregnancy / mitochondrion organization / locomotory behavior / cellular response to amino acid stimulus / trans-Golgi network / brush border membrane / small GTPase binding / phagocytic vesicle membrane / late endosome / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / basolateral plasma membrane / cellular response to hypoxia / perikaryon / in utero embryonic development / neuron projection / postsynaptic density / apical plasma membrane / copper ion binding / axon / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Alpha-Beta Plaits - #100 / E1-E2 ATPase ...Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / Alpha-Beta Plaits - #100 / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SILVER ION / Copper-transporting ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS
データ登録者Gitschier, J. / Fairbrother, W.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Solution structure of the fourth metal-binding domain from the Menkes copper-transporting ATPase.
著者: Gitschier, J. / Moffat, B. / Reilly, D. / Wood, W.I. / Fairbrother, W.J.
履歴
登録1997年10月8日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly ...pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MENKES COPPER-TRANSPORTING ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,7442
ポリマ－7,6371
非ポリマー1081
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40LOWEST RESIDUAL RESTRAINT VIOLATION ENERGIES
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 MENKES COPPER-TRANSPORTING ATPASE


分子量: 7636.557 Da / 分子数: 1 / 断片: FOURTH METAL-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: AG(I)-BOUND STATE / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04656, EC: 3.6.1.36
#2: 化合物 ChemComp-AG / SILVER ION


分子量: 107.868 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ag

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112QF COSY
121TOCSY (30 AND 70 MS)
131NOESY(100 AND 200 MS)
141ROESY(40 MS)
151COSY-35

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試料調製

試料状態pH: 6.8 / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX500 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX500 / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
DiscoverMSI精密化
DGII構造決定
Discover構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING, RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST RESIDUAL RESTRAINT VIOLATION ENERGIES
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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