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- PDB-2lcq: Solution structure of the endonuclease Nob1 from P.horikoshii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lcq
タイトルSolution structure of the endonuclease Nob1 from P.horikoshii
要素Putative toxin VapC6
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / PIN domain / ZN ribbon domain / ribosome biogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA nuclease activity / ribosome biogenesis / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / rRNA binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease, PIN domain / RNA-binding protein NOB1 / PIN domain of ribonuclease / VapC family / 5'-nuclease / Rubrerythrin, domain 2 - #10 / Large family of predicted nucleotide-binding domains / PIN domain / PIN-like domain superfamily / Rubrerythrin, domain 2 ...Ribonuclease, PIN domain / RNA-binding protein NOB1 / PIN domain of ribonuclease / VapC family / 5'-nuclease / Rubrerythrin, domain 2 - #10 / Large family of predicted nucleotide-binding domains / PIN domain / PIN-like domain superfamily / Rubrerythrin, domain 2 / Single Sheet / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoribonuclease Nob1
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Veith, T. / Martin, R. / Wurm, J.P. / Weis, B. / Duchardt-Ferner, E. / Safferthal, C. / Hennig, R. / Mirus, O. / Bohnsack, M.T. / Woehnert, J. / Schleiff, E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: Structural and functional analysis of the archaeal endonuclease Nob1.
著者: Veith, T. / Martin, R. / Wurm, J.P. / Weis, B.L. / Duchardt-Ferner, E. / Safferthal, C. / Hennig, R. / Mirus, O. / Bohnsack, M.T. / Wohnert, J. / Schleiff, E.
履歴
登録2011年5月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月9日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative toxin VapC6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3982
ポリマ－18,3321
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Putative toxin VapC6


分子量: 18332.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌)
株: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3
遺伝子: vapC6, PH0709 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O58440
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D HN(CA)CB
1223D HNCO
1323D HBHA(CO)NH
1413D HNHA
1513D 1H-15N NOESY
1623D CBCA(CO)NH
1723D 1H-13C NOESY aromatic
1822D 1H-13C HSQC aromatic
1922D 1H-15N HSQC
11022D 1H-13C HSQC aliphatic
11123D 1H-13C NOESY aliphatic
11222D 1H-15N HSQC
11323D HNCA
11422D 1H-15N HSQC
11523D (H)CCH-TOCSY
11623D (H)CCH-COSY
11723D H(CCO)NH
11822D 1H-15N HSQC
11922D 1H-15N HSQC
12032D 1H-15N HSQC
12132D long range HNCO
12242D 1H-15N HSQC
12343D long range HNCO
12443D HNCO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4 mM [U-15N] PhNob1, 50 mM potassium chloride, 50 mM BisTris, 90 % H2O, 10 % D2O, 0.4 mM ZN, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4 mM [U-13C; U-15N] PhNob1, 50 mM potassium chloride, 50 mM BisTris, 90 % H2O, 10 % D20, 0.4 mM ZN, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
3300 uM [U-13C; U-15N] ZN ribbon domain, 300 uM ZN, 50 mM potassium chloride, 50 mM BisTris, 90 % H2O, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
4400 uM [U-13C; U-15N; U-2H] PIN domain, 50 mM potassium chloride, 50 mM BisTris, 90 % H2O, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMPhNob1-1[U-15N]1
50 mMpotassium chloride-21
50 mMBisTris-31
90 %H2O-41
10 %D2O-51
0.4 mMZN-61
0.4 mMPhNob1-7[U-13C; U-15N]2
50 mMpotassium chloride-82
50 mMBisTris-92
90 %H2O-102
10 %D20-112
0.4 mMZN-122
300 uMZN ribbon domain-13[U-13C; U-15N]3
300 uMZN-143
50 mMpotassium chloride-153
50 mMBisTris-163
90 %H2O-173
10 %D2O-183
400 uMPIN domain-19[U-13C; U-15N; U-2H]4
50 mMpotassium chloride-204
50 mMBisTris-214
90 %H2O-224
10 %D2O-234
試料状態イオン強度: 83 / pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003
Bruker AvanceBrukerAVANCE9004
Bruker AvanceBrukerAVANCE9505

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
OPALpKoradi, Billeter, G ntert精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8.4.2Keller and Wuthrichchemical shift assignment
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
ATNOSHerrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
CANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrich構造決定
ATNOSHerrmann, Guntert and Wuthrich精密化
CANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrich精密化
TOPSPIN_2.1Bruker Biospin解析
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: 7 steps of ATNOS/CANDID for automated NOE assignment using CYANA 3.0 as molecular dynamcis algorithm
NMR constraintsNOE constraints total: 3542 / NOE intraresidue total count: 651 / NOE long range total count: 1321 / NOE medium range total count: 639 / NOE sequential total count: 931 / Hydrogen bond constraints total count: 160 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 114 / Protein psi angle constraints total count: 114
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.49 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 6.22 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.53 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.013 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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