[日本語] English
万見
- PDB-2lb0: Structure of the first WW domain of human Smurf1 in complex with ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lb0
タイトルStructure of the first WW domain of human Smurf1 in complex with a di-phosphorylated human Smad1 derived peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1
  • Mothers against decapentaplegic homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSCRIPTION / SMURF / SMAD / CDK / signal transduction / SIGNALING PROTEIN-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mesodermal cell fate commitment / substrate localization to autophagosome / engulfment of target by autophagosome / homomeric SMAD protein complex / osteoblast fate commitment / SMAD protein complex / RUNX2 regulates bone development / heteromeric SMAD protein complex / co-SMAD binding / protein targeting to vacuole involved in autophagy ...mesodermal cell fate commitment / substrate localization to autophagosome / engulfment of target by autophagosome / homomeric SMAD protein complex / osteoblast fate commitment / SMAD protein complex / RUNX2 regulates bone development / heteromeric SMAD protein complex / co-SMAD binding / protein targeting to vacuole involved in autophagy / negative regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of cartilage development / DEAD/H-box RNA helicase binding / primary miRNA binding / activin receptor binding / gamete generation / hindbrain development / ectoderm development / cardiac conduction system development / transforming growth factor beta receptor binding / primary miRNA processing / receptor catabolic process / positive regulation of dendrite extension / SMAD protein signal transduction / Signaling by BMP / embryonic pattern specification / negative regulation of activin receptor signaling pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / I-SMAD binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear inner membrane / Cardiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / cartilage development / positive regulation of dendrite development / ureteric bud development / cardiac muscle cell proliferation / midbrain development / positive regulation of sprouting angiogenesis / SMAD binding / : / R-SMAD binding / negative regulation of BMP signaling pathway / anatomical structure morphogenesis / BMP signaling pathway / positive regulation of axon extension / positive regulation of osteoblast differentiation / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ossification / protein export from nucleus / male germ cell nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / protein localization to plasma membrane / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Asymmetric localization of PCP proteins / stem cell differentiation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / bone development / phospholipid binding / positive regulation of miRNA transcription / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / osteoblast differentiation / ubiquitin protein ligase activity / MAPK cascade / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / intracellular iron ion homeostasis / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / Ub-specific processing proteases / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / axon / negative regulation of cell population proliferation / neuronal cell body / DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain ...MAD homology, MH1 / Dwarfin / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / SMAD-like domain superfamily / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / SMAD/FHA domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Mothers against decapentaplegic homolog 1 / E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Macias, M.J. / Aragon, E. / Goerner, N. / Zaromytidou, A. / Xi, Q. / Escobedo, A. / Massague, J.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2011
タイトル: A Smad action turnover switch operated by WW domain readers of a phosphoserine code.
著者: Aragon, E. / Goerner, N. / Zaromytidou, A.I. / Xi, Q. / Escobedo, A. / Massague, J. / Macias, M.J.
履歴
登録2011年3月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1
B: Mothers against decapentaplegic homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,3202
ポリマ－5,3202
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 300structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1 / hSMURF1 / SMAD ubiquitination regulatory factor 1 / SMAD-specific E3 ubiquitin-protein ligase 1


分子量: 4137.544 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 235-267 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMURF1, KIAA1625 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HCE7, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Mothers against decapentaplegic homolog 1 / MAD homolog 1 / Mothers against DPP homolog 1 / JV4-1 / Mad-related protein 1 / SMAD family member ...MAD homolog 1 / Mothers against DPP homolog 1 / JV4-1 / Mad-related protein 1 / SMAD family member 1 / SMAD 1 / Smad1 / hSMAD1 / Transforming growth factor-beta-signaling protein 1 / BSP-1


分子量: 1181.982 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 208-217 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15797
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Structure of the first domain of human Smurf1 in complex with a doubly phosphorylated human Smad1 derived peptide.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H NOESY
1212D 1H-1H TOCSY
1333D CBCA(CO)NH
1433D HN(CA)CB
1522D 1H-15N HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM NEDD4LWW3-1, 3 mM SMAD3-2, 20 mM sodium phosphate-3, 100 mM sodium chloride-4, 2 mM sodium azide-5, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 15N] NEDD4LWW3-6, 3 mM SMAD3-7, 20 mM sodium phosphate-8, 100 mM sodium chloride-9, 2 mM sodium azide-10, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NEDD4LWW3-11, 3 mM SMAD3-12, 20 mM sodium phosphate-13, 100 mM sodium chloride-14, 2 mM sodium azide-15, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMNEDD4LWW3-11
3 mMSMAD3-21
20 mMsodium phosphate-31
100 mMsodium chloride-41
2 mMsodium azide-51
1 mMNEDD4LWW3-6[U-100% 15N]2
3 mMSMAD3-72
20 mMsodium phosphate-82
100 mMsodium chloride-92
2 mMsodium azide-102
1 mMNEDD4LWW3-11[U-100% 13C; U-100% 15N]3
3 mMSMAD3-123
20 mMsodium phosphate-133
100 mMsodium chloride-143
2 mMsodium azide-153
試料状態イオン強度: 0.42 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 285 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CNS精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 677 / NOE intraresidue total count: 0 / NOE long range total count: 253 / NOE medium range total count: 89 / NOE sequential total count: 186 / Hydrogen bond constraints total count: 10
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 21

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る