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- PDB-2l8j: GABARAPL-1 NBR1-LIR complex structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l8j
タイトルGABARAPL-1 NBR1-LIR complex structure
要素
  • Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
  • NBR1-LIR peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING / selective autophagy / LC3 proteins / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glycophagy / Tat protein binding / GABA receptor binding / regulation of bone mineralization / phosphatidylethanolamine binding / M band / phagophore assembly site / mitogen-activated protein kinase binding / peroxisomal membrane / cellular response to nitrogen starvation ...glycophagy / Tat protein binding / GABA receptor binding / regulation of bone mineralization / phosphatidylethanolamine binding / M band / phagophore assembly site / mitogen-activated protein kinase binding / peroxisomal membrane / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / regulation of stress-activated MAPK cascade / Macroautophagy / beta-tubulin binding / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / negative regulation of osteoblast differentiation / autophagosome / Pexophagy / ubiquitin binding / macroautophagy / cytoplasmic vesicle membrane / phospholipid binding / mitochondrial intermembrane space / late endosome / microtubule / lysosome / receptor complex / nuclear body / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
NBR1, PB1 domain / Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like ...NBR1, PB1 domain / Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Next to BRCA1 gene 1 protein / Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / energy minimization
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Rogov, V.V. / Rozenknop, A. / Rogova, N.Y. / Loehr, F. / Guentert, P. / Dikic, I. / Doetsch, V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2011
タイトル: Characterization of the Interaction of GABARAPL-1 with the LIR Motif of NBR1.
著者: Rozenknop, A. / Rogov, V.V. / Rogova, N.Y. / Lohr, F. / Guntert, P. / Dikic, I. / Dotsch, V.
履歴
登録2011年1月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
B: NBR1-LIR peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1082
ポリマ-16,1082
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1 / Early estrogen-regulated protein / GABA(A) receptor-associated protein-like 1 / Glandular ...Early estrogen-regulated protein / GABA(A) receptor-associated protein-like 1 / Glandular epithelial cell protein 1 / GEC-1


分子量: 14268.175 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GABARAPL1, GEC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NEBT7 / 参照: UniProt: Q9H0R8
#2: タンパク質・ペプチド NBR1-LIR peptide


分子量: 1840.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NEBT7 / 参照: UniProt: Q14596

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: NMR solution structure of the complex between a MAP1LC3 protein, GABARAPL-1, and the LIR motif of NBR1
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-15N HSQC
1322D 1H-13C HSQC
1442D 1H-13C HSQC aliphatic
1542D 1H-13C HSQC aromatic
1642D 1H-13C HSQC
1723D HNCO
1823D HN(CA)CO
1923D HNCA
11023D HN(CA)CB
11123D 1H-15N NOESY
11223D 1H-13C NOESY
1132TROSY-H(CCCO)NH-TOCSY
1142(H)CC(CO)NH-TOCSY
11543D HNCA
11643D HN(CA)CB
11743D 1H-15N NOESY
11843D 1H-13C NOESY
11943D (H)CCH-TOCSY
1204TROSY-H(CCCO)NH-TOCSY
1214(H)CC(CO)NH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6 mM [U-98% 15N] GABARAPL-1, 0.9 mM NBR1-LIR, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 4.6 mM sodium azide, 1 mM protease inhibitor cocktail, 0.3 mM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.6 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] GABARAPL-1, 0.9 mM NBR1-LIR, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 4.6 mM sodium azide, 1 mM protease inhibitor cocktail, 0.3 mM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.9 mM GABARAPL-1, 0.6 mM [U-98% 15N] NBR1-LIR, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 4.6 mM sodium azide, 1 mM protease inhibitor cocktail, 0.3 mM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
40.9 mM GABARAPL-1, 0.6 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] NBR1-LIR, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 4.6 mM sodium azide, 1 mM protease inhibitor cocktail, 0.3 mM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMGABARAPL-1-1[U-98% 15N]1
0.9 mMNBR1-LIR-21
50 mMsodium phosphate-31
100 mMsodium chloride-41
4.6 mMsodium azide-51
1 mMprotease inhibitor cocktail-61
0.3 mMDSS-71
0.6 mMGABARAPL-1-8[U-98% 13C; U-98% 15N]2
0.9 mMNBR1-LIR-92
50 mMsodium phosphate-102
100 mMsodium chloride-112
4.6 mMsodium azide-122
1 mMprotease inhibitor cocktail-132
0.3 mMDSS-142
0.9 mMGABARAPL-1-153
0.6 mMNBR1-LIR-16[U-98% 15N]3
50 mMsodium phosphate-173
100 mMsodium chloride-183
4.6 mMsodium azide-193
1 mMprotease inhibitor cocktail-203
0.3 mMDSS-213
0.9 mMGABARAPL-1-224
0.6 mMNBR1-LIR-23[U-98% 13C; U-98% 15N]4
50 mMsodium phosphate-244
100 mMsodium chloride-254
4.6 mMsodium azide-264
1 mMprotease inhibitor cocktail-274
0.3 mMDSS-284
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker AvanceBrukerAVANCE6004

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax構造決定
CSIWishart, D. S. & Sykes, B. D.構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
OPALLuginbuhl, Guntert, Billeter and Wuthrich精密化
精密化手法: energy minimization / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1448 / NOE intraresidue total count: 207 / NOE long range total count: 510 / NOE medium range total count: 245 / NOE sequential total count: 436 / Hydrogen bond constraints total count: 84
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.09 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0081 Å / Distance rms dev error: 0.0004 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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