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- PDB-2l6z: haddock model of GATA1NF:Lmo2LIM2-Ldb1LID with FOG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l6z
タイトルhaddock model of GATA1NF:Lmo2LIM2-Ldb1LID with FOG
要素
  • Erythroid transcription factor
  • LIM domain only 2, linker, LIM domain-binding protein 1
  • Zinc finger protein ush
キーワードTranscription regulation/ONCOPROTEIN / gata-1 / ldb1 / lmo2 / fog-1 / Transcription regulation-ONCOPROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lymph gland plasmatocyte differentiation / lymph gland crystal cell differentiation / negative regulation of hemocyte differentiation / amnioserosa maintenance / positive regulation of antibacterial peptide biosynthetic process / regulation of primitive erythrocyte differentiation / basophil differentiation / eosinophil fate commitment / regulation of definitive erythrocyte differentiation / regulation of kinase activity ...lymph gland plasmatocyte differentiation / lymph gland crystal cell differentiation / negative regulation of hemocyte differentiation / amnioserosa maintenance / positive regulation of antibacterial peptide biosynthetic process / regulation of primitive erythrocyte differentiation / basophil differentiation / eosinophil fate commitment / regulation of definitive erythrocyte differentiation / regulation of kinase activity / germ-band shortening / cellular component assembly / larval lymph gland hemopoiesis / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / lymph gland development / negative regulation of erythrocyte differentiation / compound eye development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / chaeta development / regulation of glycoprotein biosynthetic process / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / primitive erythrocyte differentiation / myeloid cell apoptotic process / megakaryocyte differentiation / head development / osteoblast proliferation / cell development / beta-catenin-TCF complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / Sertoli cell development / dendritic cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / positive regulation of mast cell degranulation / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / myeloid cell differentiation / C2H2 zinc finger domain binding / gastrulation with mouth forming second / anterior/posterior axis specification / embryonic hemopoiesis / DNA binding, bending / platelet formation / regulation of focal adhesion assembly / DNA-binding transcription repressor activity / positive regulation of osteoblast proliferation / erythrocyte development / bone mineralization / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / animal organ regeneration / hair follicle development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription repressor complex / homeostasis of number of cells within a tissue / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of cell migration / positive regulation of erythrocyte differentiation / cerebellum development / cellular response to cAMP / erythrocyte differentiation / transcription coregulator binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein-DNA complex / chromatin DNA binding / platelet aggregation / RNA polymerase II transcription regulator complex / transcription coactivator binding / Wnt signaling pathway / neuron differentiation / p53 binding / cell-cell signaling / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / transcription coactivator activity / cell population proliferation / cell adhesion / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin
類似検索 - 分子機能
Zinc finger CCHC FOG-type / FOG family / Zinc finger CCHC FOG-type profile. / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Transcription factor GATA ...Zinc finger CCHC FOG-type / FOG family / Zinc finger CCHC FOG-type profile. / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / Zinc-finger of C2H2 type / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2-type / Ribbon / Zinc finger, NHR/GATA-type / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Erythroid transcription factor / Rhombotin-2 / LIM domain-binding protein 1 / Rhombotin-2 / Zinc finger protein ush
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Wilkinson-White, L. / Gamsjaeger, R. / Dastmalchi, S. / Wienert, B. / Stokes, P.H. / Crossley, M. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis of simultaneous recruitment of the transcriptional regulators LMO2 and FOG1/ZFPM1 by the transcription factor GATA1
著者: Wilkinson-White, L. / Gamsjaeger, R. / Dastmalchi, S. / Wienert, B. / Stokes, P.H. / Crossley, M. / Mackay, J.P. / Matthews, J.M.
履歴
登録2010年12月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月28日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Erythroid transcription factor
B: Zinc finger protein ush
C: LIM domain only 2, linker, LIM domain-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2057
ポリマ－18,9443
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 10all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Erythroid transcription factor / Eryf1 / GATA-binding factor 1 / GATA-1 / GF-1 / NF-E1 DNA-binding protein


分子量: 4417.993 Da / 分子数: 1 / 断片: GATA-type 1 domain, residues 200-238 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17679
#2: タンパク質・ペプチド Zinc finger protein ush / Protein U-shaped


分子量: 3961.636 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 202-235 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9VPQ6
#3: タンパク質 LIM domain only 2, linker, LIM domain-binding protein 1 / LMO2 / LDB1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor ...LMO2 / LDB1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / mLdb1 / Nuclear LIM interactor


分子量: 10564.112 Da / 分子数: 1
断片: residues 84-155; LIM-binding domain (LID), UNP residues 336-348
Mutation: C130S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: including a flexible linker region, GGSGGSGGSGG / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q544Z2, UniProt: P70662, UniProt: P25801*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細内容: 1mM [U-100% 15N] GATA1NF; 90% H2O/10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: entity_1-1 / Isotopic labeling: [U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 0.12 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software名称: CNS / 開発者: Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: haddock 2.1 based on cns
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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