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万見
- PDB-2my1: Solution structure of Bud31p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2my1
タイトルSolution structure of Bud31p
要素Pre-mRNA-splicing factor BUD31
キーワードSPLICING / zinc cluster / splicing protein / zinc finger
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular bud site selection / U2 snRNP / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / nucleus
類似検索 - 分子機能
BUD31/G10-related, conserved site / G10 protein signature 1. / G10 protein signature 2. / G10 protein / Pre-mRNA-splicing factor BUD31
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-mRNA-splicing factor BUD31
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者van Roon, A.M. / Yang, J. / Mathieu, D. / Bermel, W. / Nagai, K. / Neuhaus, D.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2015
タイトル: (113) Cd NMR Experiments Reveal an Unusual Metal Cluster in the Solution Structure of the Yeast Splicing Protein Bud31p.
著者: van Roon, A.M. / Yang, J.C. / Mathieu, D. / Bermel, W. / Nagai, K. / Neuhaus, D.
履歴
登録2015年1月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pre-mRNA-splicing factor BUD31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7514
ポリマ－18,5541
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)35 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor BUD31 / Bud site selection protein 31 / Complexed with CEF1 protein 14


分子量: 18554.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
解説: Protein was expressed as an N-Terminal Glutathione S Transferase Fusion Protein
遺伝子: BUD31, CWC14, YCR063W, YCR63W, YCR903 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL CodonPlus / 参照: UniProt: P25337
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1312D 1H-13C HSQC aliphatic (constant-time)
1412D 1H-13C HSQC aromatic (constant-time)
1512D 1H-15N HSQC
1612D 1H-1H NOESY
1713D HN(CA)CB
1813D CBCA(CO)NH
1913D HBHANH
11013D HBHA(CO)NH
11113D (H)CCH-COSY
11213D (H)CCH-TOCSY
11313D (H)CCH-TOCSY
11413D HNHB
11523D HACAHB
11613D 1H-15N NOESY (50ms mixing)
11713D 1H-13C NOESY aliphatic (50ms mixing)
11813D 1H-13C NOESY aromatic (50ms mixing)
11913D 1H-15N NOESY (150ms mixing)
12013D 1H-13C NOESY aliphatic (150ms mixing)
12113D 1H-13C NOESY aromatic (150ms mixing)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3-0.5 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] Bud31p (Zn)3, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM [U-2H] DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.3-0.5 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] Bud31p (Zn)3, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM [U-2H] DTT, 100% D2O100% D2O
30.3-0.5 mM [U-98% 15N] Bud31p (Zn)3, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM [U-2H] DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMBud31p (Zn)3-1[U-98% 13C; U-98% 15N]0.3-0.51
20 mMsodium phosphate-21
150 mMsodium chloride-31
1 mMDTT-4[U-2H]1
mMBud31p (Zn)3-5[U-98% 13C; U-98% 15N]0.3-0.52
20 mMsodium phosphate-62
150 mMsodium chloride-72
1 mMDTT-8[U-2H]2
mMBud31p (Zn)3-9[U-98% 15N]0.3-0.53
20 mMsodium phosphate-103
150 mMsodium chloride-113
1 mMDTT-12[U-2H]3
試料状態イオン強度: 0.27 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker Avance AVIBrukerAvance AVI8001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DRXBrukerDRX5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.1Bruker Biospin解析
Sparky3.115Goddardchemical shift assignment
X-PLOR NIH2.28Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1828 / NOE intraresidue total count: 676 / NOE long range total count: 354 / NOE medium range total count: 390 / NOE sequential total count: 408 / Hydrogen bond constraints total count: 30 / Protein chi angle constraints total count: 57 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 70 / Protein psi angle constraints total count: 70
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 35 / Maximum torsion angle constraint violation: 5.85 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.322 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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