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万見
- PDB-2l68: Solution Structure of Human Holo L-FABP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l68
タイトルSolution Structure of Human Holo L-FABP
要素Fatty acid-binding protein, liver
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / fatty acid carrier / holo form
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin B3 / oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / intestinal absorption / Heme degradation / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / heterocyclic compound binding / Triglyceride catabolism ...response to vitamin B3 / oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / intestinal absorption / Heme degradation / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / heterocyclic compound binding / Triglyceride catabolism / antioxidant activity / peroxisomal matrix / fatty acid transport / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / fatty acid binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / phospholipid binding / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to hypoxia / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid-binding protein, liver
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Cai, J. / Luecke, C. / Chen, Z. / Qiao, Y. / Klimtchuk, E.S. / Hamilton, J.A.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2012
タイトル: Solution structure and backbone dynamics of human liver fatty acid binding protein: fatty acid binding revisited.
著者: Cai, J. / Lucke, C. / Chen, Z. / Qiao, Y. / Klimtchuk, E. / Hamilton, J.A.
履歴
登録2010年11月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references
改定 1.22013年2月20日Group: Database references
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid-binding protein, liver


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0951
ポリマ－14,0951
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid-binding protein, liver / Fatty acid-binding protein 1 / Liver-type fatty acid-binding protein / L-FABP


分子量: 14095.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FABP1, FABPL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MG1655 / 参照: UniProt: P07148

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1212D 1H-1H TOCSY
1312D 1H-1H NOESY
1423D 1H-15N NOESY
1523D 1H-15N TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM potassium phosphate, 150 mM sodium chloride, 0.05 % sodium azide, 3 mM human liver fatty acid binding protein, 15 mM [U-13C] potassium oleate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
220 mM potassium phosphate, 150 mM sodium chloride, 0.05 % sodium azide, 2 mM [U-15N] human liver fatty acid binding protein, 10 mM potassium oleate, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
20 mMpotassium phosphate-11
150 mMsodium chloride-21
0.05 %sodium azide-31
3 mMhuman liver fatty acid binding protein-41
15 mMpotassium oleate-5[U-13C]1
20 mMpotassium phosphate-62
150 mMsodium chloride-72
0.05 %sodium azide-82
2 mMhuman liver fatty acid binding protein-9[U-15N]2
10 mMpotassium oleate-102
試料状態イオン強度: 150 / pH: 6.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Discover2000Accelrys Software Inc.精密化
NMRView8Johnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRView8Johnson, One Moon Scientificpeak picking
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
XwinNMR3.5Bruker Biospin解析
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
TopSpin1.3Bruker Biospin解析
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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