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- PDB-2l2p: Folding Intermediate of the Fyn SH3 A39V/N53P/V55L from NMR Relax... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l2p
タイトルFolding Intermediate of the Fyn SH3 A39V/N53P/V55L from NMR Relaxation Dispersion Experiments
要素Tyrosine-protein kinase Fyn
キーワードTRANSFERASE / amyloid fibril / chemical exchange / CPMG NMR relaxation dispersion / Fyn SH3 domain / protein folding intermediate
機能・相同性
機能・相同性情報


reelin-mediated signaling pathway / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / forebrain development / tubulin binding / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / neuron migration / peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of cell shape / protein tyrosine kinase activity ...reelin-mediated signaling pathway / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / forebrain development / tubulin binding / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / neuron migration / peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of cell shape / protein tyrosine kinase activity / perikaryon / cell differentiation / protein kinase activity / membrane raft / innate immune response / signaling receptor binding / ATP binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains ...Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Neudecker, P. / Robustelli, P. / Cavalli, A. / Vendruscolo, M. / Kay, L.E.
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: Structure of an intermediate state in protein folding and aggregation.
著者: Neudecker, P. / Robustelli, P. / Cavalli, A. / Walsh, P. / Lundstrom, P. / Zarrine-Afsar, A. / Sharpe, S. / Vendruscolo, M. / Kay, L.E.
履歴
登録2010年8月25日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月16日Group: Database references
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fyn


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5381
ポリマ－7,5381
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 6666structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fyn / PROTO-ONCOGENE C-FYN / P59-FYN


分子量: 7538.242 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain (unp residues 85-142) / 変異: A122V, N136P, V138L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: FYN / プラスミド: pet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q05876, non-specific protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: High-resolution structure of a low-populated folding intermediate of the Fyn SH3 domain mutant A39V/N53P/V55L determined from NMR relaxation dispersion experiments
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY-HSQC
1373D HNCO
1473D HNCA
1573D C(CO)NH
1682D 1H-13C CTHSQC
17102D 1H-13C HSQC
18215N SQ CPMG
19215N SQ CPMG
110215N TROSY/AntiTROSY CPMG
111215N TROSY/AntiTROSY CPMG
112315N SQ CPMG
113315N SQ CPMG
114315N TROSY/AntiTROSY CPMG
115315N TROSY/AntiTROSY CPMG
116415N SQ CPMG
117415N SQ CPMG
118415N TROSY/AntiTROSY CPMG
119415N TROSY/AntiTROSY CPMG
12021HN SQ CPMG
12121HN SQ CPMG
122715N SQ CPMG
123713CO SQ CPMG
124713CO SQ CPMG
125515N SQ CPMG
126513CO SQ CPMG
127513CO SQ CPMG
128615N SQ CPMG
129613CO SQ CPMG
130613CO SQ CPMG
131913CA SQ CPMG
132913CA SQ CPMG
1331113CA SQ CPMG
1341113CA SQ CPMG
13581HA SQ CPMG
13681HA SQ CPMG
1371013CH3 SQ CPMG
1381013CH3 SQ CPMG
NMR実験の詳細Text: The CPMG experiments were supplemented with sign determination experiments as appropriate.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-15N] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0 mM [U-15N; U-2H] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide-7, 50 mM potassium phosphate-8, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.8 mM [U-15N; U-2H] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA-10, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, 24 mg/ml Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.5 mM [U-15N; U-2H] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, uncertain v/v PEG/hexanol, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
51.2 mM [U-13C; U-15N; U-2H] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
60.8 mM [U-13C; U-15N; U-2H] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, 36 mg/ml Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
71.0 mM [U-13C; U-15N; U-50% 2H] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
81.0 mM [U-13C; U-15N; U-50% 2H] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, 100% D2O100% D2O
91.0 mM [2'-13C glucose; U-15N] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, 100% D2O100% D2O
101.0 mM [1'-13C glucose; U-15N] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
111.2 mM [1'-13C glucose; U-15N] Fyn SH3 A39V/N53P/V55L, 0.2 mM EDTA, 0.05 % sodium azide, 50 mM potassium phosphate, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-1[U-15N]1
0.2 mMEDTA-21
0.05 %sodium azide-31
50 mMpotassium phosphate-41
1.0 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-5[U-15N; U-2H]2
0.2 mMEDTA-62
0.05 %sodium azide-72
50 mMpotassium phosphate-82
0.8 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-9[U-15N; U-2H]3
0.2 mMEDTA-103
0.05 %sodium azide-113
50 mMpotassium phosphate-123
24 mg/mLPf1 phage-133
0.5 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-14[U-15N; U-2H]4
0.2 mMEDTA-154
0.05 %sodium azide-164
50 mMpotassium phosphate-174
v/vPEG/hexanol-184
1.2 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-19[U-13C; U-15N; U-2H]5
0.2 mMEDTA-205
0.05 %sodium azide-215
50 mMpotassium phosphate-225
0.8 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-23[U-13C; U-15N; U-2H]6
0.2 mMEDTA-246
0.05 %sodium azide-256
50 mMpotassium phosphate-266
36 mg/mLPf1 phage-276
1.0 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-28[U-13C; U-15N; U-50% 2H]7
0.2 mMEDTA-297
0.05 %sodium azide-307
50 mMpotassium phosphate-317
1.0 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-32[U-13C; U-15N; U-50% 2H]8
0.2 mMEDTA-338
0.05 %sodium azide-348
50 mMpotassium phosphate-358
1.0 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-36[2'-13C glucose; U-15N]9
0.2 mMEDTA-379
0.05 %sodium azide-389
50 mMpotassium phosphate-399
1.0 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-40[1'-13C glucose; U-15N]10
0.2 mMEDTA-4110
0.05 %sodium azide-4210
50 mMpotassium phosphate-4310
1.2 mMFyn SH3 A39V/N53P/V55L-44[1'-13C glucose; U-15N]11
0.2 mMEDTA-4511
0.05 %sodium azide-4611
50 mMpotassium phosphate-4711
試料状態イオン強度: 50 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 293.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA5003
Varian INOVAVarianINOVA5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe3.0 Rev 2007.068.09.07Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJ8.0.rc4Johnson, One Moon Scientificspectra analysis
MUNIN1Orekhov, Ibraghimov, Billeterpeak picking
CATIA0.52pHansencpmg analysis
ALMOST1.0.4Cavalli構造決定
CamShift1.2Kohlhoff, Robustelli, Cavalli, Salvatella, Vendruscolochemical shift restraints
ALMOST1.0.4Cavalli精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Replica exchange molecular dynamics simulation of residues 1 to 56 with CamShift chemical shift restraints, DNH RDCs and 13CO RCSAs. Residues 57 to 60 were excluded because they exhibit ...詳細: Replica exchange molecular dynamics simulation of residues 1 to 56 with CamShift chemical shift restraints, DNH RDCs and 13CO RCSAs. Residues 57 to 60 were excluded because they exhibit random coil chemical shifts and are unstructured in the folding intermediate.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 6666 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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