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万見
- PDB-2l29: Complex structure of E4 mutant human IGF2R domain 11 bound to IGF-II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l29
タイトルComplex structure of E4 mutant human IGF2R domain 11 bound to IGF-II
要素
  • Insulin-like growth factor 2 receptor variant
  • Insulin-like growth factor II
キーワードTRANSPORT PROTEIN / mannose 6 phosphate receptor / Insulin-like growth factor 2 / Genomic imprinting / ligand trap
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / negative regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / embryonic placenta morphogenesis / regulation of muscle cell differentiation / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) ...clathrin coat / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / negative regulation of muscle cell differentiation / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / embryonic placenta morphogenesis / regulation of muscle cell differentiation / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / IRS-related events triggered by IGF1R / genomic imprinting / positive regulation of organ growth / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation by host of viral process / positive regulation of multicellular organism growth / exocrine pancreas development / retinoic acid binding / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / lysosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / positive regulation of activated T cell proliferation / D-mannose binding / positive regulation of cell division / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / embryonic placenta development / animal organ regeneration / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / response to retinoic acid / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / striated muscle cell differentiation / positive regulation of mitotic nuclear division / receptor-mediated endocytosis / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / protein serine/threonine kinase activator activity / secretory granule membrane / platelet alpha granule lumen / liver development / post-embryonic development / trans-Golgi network membrane / animal organ morphogenesis / phosphoprotein binding / insulin receptor binding / growth factor activity / trans-Golgi network / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / insulin-like growth factor receptor activity / hormone activity / glucose metabolic process / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / osteoblast differentiation / integrin binding / late endosome / insulin receptor signaling pathway / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / spermatogenesis / in utero embryonic development / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / endosome / endosome membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of apoptotic process / receptor ligand activity / Golgi membrane / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / Insulin-like growth factor II / Insulin-like growth factor II E-peptide / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Insulin-like, subunit E / Insulin-like ...Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / Insulin-like growth factor II / Insulin-like growth factor II E-peptide / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Kringle-like fold / Distorted Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor 2 / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / Insulin-like growth factor 2 receptor variant
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Williams, C. / Hoppe, H. / Rezgui, D. / Strickland, M. / Frago, S. / Ellis, R.Z. / Wattana-Amorn, P. / Prince, S.N. / Zaccheo, O.J. / Forbes, B. ...Williams, C. / Hoppe, H. / Rezgui, D. / Strickland, M. / Frago, S. / Ellis, R.Z. / Wattana-Amorn, P. / Prince, S.N. / Zaccheo, O.J. / Forbes, B. / Jones, E.Y. / Crump, M.P. / Hassan, A.B.
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: An exon splice enhancer primes IGF2:IGF2R binding site structure and function evolution.
著者: Williams, C. / Hoppe, H.J. / Rezgui, D. / Strickland, M. / Forbes, B.E. / Grutzner, F. / Frago, S. / Ellis, R.Z. / Wattana-Amorn, P. / Prince, S.N. / Zaccheo, O.J. / Nolan, C.M. / Mungall, A. ...著者: Williams, C. / Hoppe, H.J. / Rezgui, D. / Strickland, M. / Forbes, B.E. / Grutzner, F. / Frago, S. / Ellis, R.Z. / Wattana-Amorn, P. / Prince, S.N. / Zaccheo, O.J. / Nolan, C.M. / Mungall, A.J. / Jones, E.Y. / Crump, M.P. / Hassan, A.B.
履歴
登録2010年8月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Database references
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor 2 receptor variant
B: Insulin-like growth factor II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9192
ポリマ－22,9192
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor 2 receptor variant


分子量: 15434.524 Da / 分子数: 1 / 断片: domain 11, residues 1431-1570 / 変異: E1544K, K1545S, L1547V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET26a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q59EZ3, UniProt: P11717*PLUS
#2: タンパク質 Insulin-like growth factor II / IGF-II / Somatomedin-A / Insulin-like growth factor II Ala-25 Del / Preptin


分子量: 7484.472 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 25-91 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF2, PP1446 / プラスミド: PGEM-TEASY / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P01344
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of IGF-II in complex with the mutant form of human domain 11 from the Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 1H-13C NOESY
1213D 1H-15N NOESY
1313D 1H-15N NOESY
1423D 1H-13C NOESY
1532D 1H-15N HSQC
1633D 1H-15N NOESY
1712D 1H-15N HSQC
1812D 1H-13C HSQC
1913D HNCO
11013D CBCA(CO)NH
11113D C(CO)NH
11213D HNCA
11313D HN(CA)CB
11413D HN(CA)CB
11513D (H)CCH-TOCSY
11613D HN(CO)CA
11713D H(CCO)NH
11813D 1H-15N NOESY
11913D 1H-13C NOESY
12022D 1H-15N HSQC
12122D 1H-13C HSQC
12223D CBCA(CO)NH
12323D C(CO)NH
12423D HNCO
12523D HNCA
12623D HN(CA)CB
12723D HN(CO)CA
12823D H(CCO)NH
12923D (H)CCH-TOCSY
13023D 1H-15N NOESY
13123D 1H-13C NOESY
13212D f2 filter NOESY
13322D f2 filter NOESY
13412D f2 filter NOESY
13522D f2 filter NOESY
13612D CN filtered NOESY
13722D CN filtered NOESY
13812D CN filtered NOESY
13922D CN filtered NOESY
14012D CN filtered TOCSY
14122D CN filtered TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] IGF2R, 1.-1.5 mM IGF2, 5 % D2O, 100 uM sodium azide, 5 mM sodium acetate, 0.1 mM EDTA, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.5-1 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] IGF2, 1.-1.5 mM IGF2R, 5 % D2O, 100 uM sodium azide, 5 mM sodium acetate, 0.1 mM EDTA, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.5-1 mM [U-98% 15N; U-95% 2H] IGF2, 1.-1.5 mM IGF2R, 5 % D2O, 100 uM sodium azide, 5 mM sodium acetate, 0.1 mM EDTA, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMentity_1-1[U-98% 13C; U-98% 15N]0.5-11
mMentity_2-21.-1.51
5 %D2O-31
100 uMsodium azide-41
5 mMsodium acetate-51
0.1 mMEDTA-61
mMentity_2-7[U-98% 13C; U-98% 15N]0.5-12
mMentity_1-81.-1.52
5 %D2O-92
100 uMsodium azide-102
5 mMsodium acetate-112
0.1 mMEDTA-122
mMentity_2-13[U-98% 15N; U-95% 2H]0.5-13
mMentity_1-141.-1.53
5 %D2O-153
100 uMsodium azide-163
5 mMsodium acetate-173
0.1 mMEDTA-183
試料状態イオン強度: 0 / pH: 4.2 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian VNMRSVarianVNMRS6002
Varian UnityPlusVarianUNITYPLUS9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
iCingr765Vuister, Doreleijers, Sousa da Silva精密化
Analysis2.13CCPNchemical shift assignment
Analysis2.13CCPNデータ解析
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
精密化手法: simulated annealing, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: ARIA2.2 protocol. Cool_1 and cool_2 steps increased to 40K and cool_2, ARIA2.2 water refinement modified with RECOORD water refinement parameters
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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