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- PDB-2kxs: ZO1 ZU5 domain in complex with GRINL1A peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kxs
タイトルZO1 ZU5 domain in complex with GRINL1A peptide
要素Tight junction protein ZO-1,Myocardial zonula adherens protein
キーワードPROTEIN BINDING / beta-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of ER location / RNA polymerase II, holoenzyme / positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / ameloblast differentiation / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction ...maintenance of ER location / RNA polymerase II, holoenzyme / positive regulation of blood-brain barrier permeability / adherens junction maintenance / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / ameloblast differentiation / SARS-CoV-2 targets PDZ proteins in cell-cell junction / establishment of endothelial intestinal barrier / protein localization to cell-cell junction / regulation of cell junction assembly / Regulation of gap junction activity / protein localization to bicellular tight junction / protein localization to adherens junction / gap junction / actomyosin structure organization / cell-cell junction organization / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / tight junction / I band / Signaling by Hippo / cell-cell junction assembly / regulation of bicellular tight junction assembly / anchoring junction / podosome / negative regulation of stress fiber assembly / apical junction complex / cortical actin cytoskeleton / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / cell projection / adherens junction / Z disc / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / cell junction / apical part of cell / nuclear envelope / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / calmodulin binding / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 - #30 / Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. ...: / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 - #30 / Tight junction protein ZO-1 / ZO-1, SH3 domain / Tight junction protein ZO / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Myocardial zonula adherens protein / Tight junction protein ZO-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Wen, W. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2011
タイトル: Cdc42-dependent formation of the ZO-1/MRCKb complex at the leading edge controls cell migration
著者: Huo, L. / Wen, W. / Wang, R. / Kam, C. / Xia, J. / Feng, W. / Zhang, M.
履歴
登録2010年5月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年4月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tight junction protein ZO-1,Myocardial zonula adherens protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5411
ポリマ-15,5411
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Tight junction protein ZO-1,Myocardial zonula adherens protein / Tight junction protein 1 / Zona occludens protein 1 / Zonula occludens protein 1 / GRINL1A upstream ...Tight junction protein 1 / Zona occludens protein 1 / Zonula occludens protein 1 / GRINL1A upstream protein / Gup


分子量: 15540.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera of residues 1631 to 1748 of Tight junction protein ZO-1 and residues 70-79 of Myocardium-enriched Zo-associated protein from human.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TJP1, ZO1, MYZAP, MYOZAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07157, UniProt: P0CAP1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1333D HN(CA)CB
1433D CBCA(CO)NH
1542D 1H-1H NOESY
1613D 1H-15N NOESY
1723D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 15N] protein-1, 1 mM DTT-2, 50 mM TRIS-3, 1 mM EDTA-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein-5, 50 mM [U-100% 2H] TRIS-6, 1 mM [U-100% 2H] DTT-7, 1 mM EDTA-8, 100% D2O100% D2O
31 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein-9, 1 mM DTT-10, 50 mM TRIS-11, 1 mM EDTA-12, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41 mM protein-13, 1 mM [U-100% 2H] DTT-14, 50 mM [U-100% 2H] TRIS-15, 1 mM EDTA-16, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein-1[U-100% 15N]1
1 mMDTT-21
50 mMTRIS-31
1 mMEDTA-41
1 mMprotein-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mMTRIS-6[U-100% 2H]2
1 mMDTT-7[U-100% 2H]2
1 mMEDTA-82
1 mMprotein-9[U-100% 13C; U-100% 15N]3
1 mMDTT-103
50 mMTRIS-113
1 mMEDTA-123
1 mMprotein-134
1 mMDTT-14[U-100% 2H]4
50 mMTRIS-15[U-100% 2H]4
1 mMEDTA-164
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7 / : ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software名称: CNS / 開発者: Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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