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- PDB-2krt: Solution NMR Structure of a Conserved Hypothetical Membrane Lipop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2krt
タイトルSolution NMR Structure of a Conserved Hypothetical Membrane Lipoprotein Obtained from Ureaplasma parvum: Northeast Structural Genomics Consortium Target UuR17A (139-239)
要素Conserved hypothetical membrane lipoprotein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Lipoprotein / NESG / UuR17A / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #270 / Lipoprotein-associated domain / Lipoprotein associated domain / Uncharacterised protein family MG067 / Mycoplasma peptidase DUF31 / Mycoplasma peptidase (DUF31) / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane-associated lipoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Ureaplasma parvum (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Mani, R. / Swapna, G. / Janjua, H. / Ciccosanti, C. / Huang, Y. / Patel, D. / Xiao, R. / Acton, T. / Everett, J. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR Solution Structure of a Conserved Hypothetical Membrane Lipoprotein obtained from Ureaplasma parvum : Northeast Structural Genomics Consortium Target UuR17A (139-239)
著者: Mani, R. / Swapna, G. / Janjua, H. / Ciccosanti, C. / Huang, Y. / Patel, D. / Xiao, R. / Acton, T. / Everett, J. / Montelione, G.T.
履歴
登録2009年12月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Conserved hypothetical membrane lipoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3561
ポリマ－14,3561
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 150structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Conserved hypothetical membrane lipoprotein


分子量: 14356.188 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 128-239 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ureaplasma parvum (バクテリア) / 遺伝子: UU045 / プラスミド: pET 21-23C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic / 参照: UniProt: Q9PRA0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-15N/13C simultaneous NOESY
1413D 1H-13C arom NOESY
1522D 1H-15N HSQC
1622D 1H-13C HSQC
1723D CBCA(CO)NH
1823D HBHA(CO)NH
1923D HNCO
11023D HNCA
11123D HN(CA)CB
1122(4,3)D GFT-CBCACACONHN
1132(4,3)D GFT-HNNCABCA
11423D CCH-TOCSY
11523D (H)CCH-TOCSY
11623D CC(CO)NH TOCSY
11733D HNHA
1183Het NOE

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.91 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] UuR17A, Lipoprotein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.91 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] UuR17A, Lipoprotein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.7 mM [U-10% 13C; U-99% 15N] UuR17A, Lipoprotein, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.91 mMUuR17A, Lipoprotein[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.91 mMUuR17A, Lipoprotein[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.7 mMUuR17A, Lipoprotein[U-10% 13C; U-99% 15N]3
試料状態イオン強度: 5mM CaCl2, 10mM Nacl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS2.0.6Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
PINE1Bahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
AutoAssign2.2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structure was obtained using triple resonance NMR spectroscopy. GFT_NMR experiments were used for backbone resosnance assignments and conventional 3D TOCSY experiments were used for ...詳細: The structure was obtained using triple resonance NMR spectroscopy. GFT_NMR experiments were used for backbone resosnance assignments and conventional 3D TOCSY experiments were used for sidechain assignments. Automated NOESY assignments were made using AUTOSTRUCTURE and CYANA-3.0 software. Dihedral angle constraints were obtained using TALOS. The structure calculation was done excluding the 8-residue C-terminal tag (LEHHHHHH). Final structure quality factor excluding C-terminal tag: as determined by PSVS-v1-4: Ordered residues are defined as 5-71, 74-114. (a) RMSD (ordered residue) all backbone atoms - 0.7A, heacyatoms - 1.1A. (b) Ramachandran statistics for ordered residues: Most favored region: 85.1%, additionally favored: 14.6%, Generously allowed: 0.4%. (c) Procheck scores for ordered residues (RAW/Z): Phi/psi - -0.42/-1.34, all - -0.40/-2.37. (d) MolProbity clashscores (RAW/Z) - 21.86/-2.23. (e) RPF scores for the goodness fit to NOESY data: Recall - 0.917, Precision - 0.928, F-measure 0.923 and final dp-score - 0.755.
NMR constraintsNOE constraints total: 2045 / NOE intraresidue total count: 388 / NOE long range total count: 625 / NOE medium range total count: 440 / NOE sequential total count: 592 / Protein phi angle constraints total count: 64 / Protein psi angle constraints total count: 64
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.1 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å / Torsion angle constraint violation method: PSVS software
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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