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万見
- PDB-2kq0: Human NEDD4 3rd WW Domain Complex with Ebola Zaire Virus Matrix P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kq0
タイトルHuman NEDD4 3rd WW Domain Complex with Ebola Zaire Virus Matrix Protein VP40 Derived Peptide ILPTAPPEYMEA
要素
  • 12-mer from Matrix protein VP40
  • E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
キーワードLIGASE / WW DOMAIN / COMPLEX / VIRUS L DOMAIN / NEDD4 / EBOLA / Host-virus interaction / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway / Cell membrane / Ribonucleoprotein / RNA replication / RNA-binding / Viral matrix protein / Virion
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / intracellular transport of virus / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / host cell late endosome membrane / negative regulation of sodium ion transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity ...formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / intracellular transport of virus / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / host cell late endosome membrane / negative regulation of sodium ion transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / viral budding / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process / protein targeting to lysosome / apicolateral plasma membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / sodium channel inhibitor activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / proline-rich region binding / lysosomal transport / RNA polymerase binding / beta-2 adrenergic receptor binding / neuromuscular junction development / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of synapse organization / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / viral budding via host ESCRT complex / protein K63-linked ubiquitination / phosphoserine residue binding / host cell membrane / regulation of macroautophagy / progesterone receptor signaling pathway / ubiquitin ligase complex / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / viral budding from plasma membrane / regulation of membrane potential / ubiquitin binding / receptor internalization / ISG15 antiviral mechanism / Regulation of PTEN stability and activity / response to calcium ion / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / neuron projection development / ubiquitin protein ligase activity / host cell / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cell cortex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / structural constituent of virion / dendritic spine / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / membrane raft / protein domain specific binding / innate immune response / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA damage response / chromatin / host cell plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / virion membrane / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EV matrix protein, C-terminal / EV matrix protein / EV matrix domain superfamily / EV matrix protein, N-terminal / Matrix protein VP40 / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. ...EV matrix protein, C-terminal / EV matrix protein / EV matrix domain superfamily / EV matrix protein, N-terminal / Matrix protein VP40 / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Matrix protein VP40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human T-cell lymphotrophic virus type 1 isolate Mel 15 (ウイルス)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Iglesias-Bexiga, M. / Macias, M. / Bonet, R. / Blanco, F.J. / Cobos, E.S. / Luque, I.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human NEDD4 3rd WW Domain Complex with Ebola Zaire Virus Matrix Protein VP40 Derived Peptide
著者: Iglesias-Bexiga, M.
履歴
登録2009年10月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_nmr_software ...pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
B: 12-mer from Matrix protein VP40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9092
ポリマ－6,9092
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area764.5 Å2
ΔGint-4.3 kcal/mol
Surface area3556.1 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 120structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 / NEDD-4 / Cell ...Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 / NEDD-4 / Cell proliferation-inducing gene 53 protein


分子量: 5577.272 Da / 分子数: 1 / 断片: 3rd WW Domain, UNP residues 834-878 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P46934, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド 12-mer from Matrix protein VP40 / Membrane-associated protein VP40


分子量: 1331.532 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 5-16 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis
由来: (合成) Human T-cell lymphotrophic virus type 1 isolate Mel 15 (ウイルス)
参照: UniProt: Q05128

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-1H TOCSY
1312D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細内容: 1mM [U-100% 15N] PROTEIN; 10mM PEPTIDE; 20mM sodium phosphate; 0.02 v/v % sodium azide; 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPROTEIN-1[U-100% 15N]1
10 mMPEPTIDE-21
20 mMsodium phosphate-31
0.02 v/vsodium azide-41
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
XEASYBartels et al.データ解析
XEASYBartels et al.peak picking
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TopSpinBruker Biospin解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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