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- PDB-2ko0: Solution structure of the THAP zinc finger of THAP1 in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ko0
タイトルSolution structure of the THAP zinc finger of THAP1 in complex with its DNA target
要素
  • RRM1
  • THAP domain-containing protein 1
  • ZINC ION
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / Zinc finger / Protein-DNA complex / DNA binding domain / Transcription factor / CCCH / Coiled coil / DNA-binding / Metal-binding / Nucleus / Zinc-finger / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


endothelial cell proliferation / regulation of mitotic cell cycle / PML body / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / fibrillar center / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / intracellular membrane-bounded organelle ...endothelial cell proliferation / regulation of mitotic cell cycle / PML body / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / fibrillar center / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / intracellular membrane-bounded organelle / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
THAP domain-containing protein 1 / THAP / THAP-type zinc finger superfamily / Zinc finger domain in CG10631, C. elegans LIN-15B and human P52rIPK. / THAP-type zinc finger / THAP domain / Zinc finger THAP-type profile
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / THAP domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Rigid body docking, Semi flexible simulated annealing, Water refinement
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Campagne, S. / Gervais, V. / Saurel, O. / Milon, A.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: Structural determinants of specific DNA-recognition by the THAP zinc finger
著者: Campagne, S. / Saurel, O. / Gervais, V. / Milon, A.
履歴
登録2009年9月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THAP domain-containing protein 1
B: RRM1
C: ZINC ION
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0554
ポリマ－19,9893
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 THAP domain-containing protein 1


分子量: 10189.776 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-82 / 変異: C62S, C67S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q9NVV9
#2: DNA鎖 RRM1


分子量: 4986.212 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA synthesis
#3: DNA鎖 ZINC ION


分子量: 4813.134 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA synthesis
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HN(CA)CB
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCO
1413D (H)CCH-TOCSY
1513D 1H-15N NOESY
1613D 1H-13C NOESY
1713D 1H-15N TOCSY
1813D H(CCO)NH
1922D 1H-1H NOESY
11022D 1H-1H TOCSY
11112D IPAP 15N HSQC
11212D 15N HSQC T1
11312D 15N HSQC T2
11412D 15N HSQC Heteronuclear NOE
NMR実験の詳細Text: The structure was determined by a combination of NOE derived restraints, hydrogen bonds, dihedral angles and RDCs

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM [U-100% 13C; U-100% 15N] THAP domain-1, 1mM RRM1-2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM THAP domain-3, 1mM RRM1-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMTHAP domain-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1 mMRRM1-21
1 mMTHAP domain-32
1 mMRRM1-42
試料状態イオン強度: 0.03 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 296 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9501
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XEASYKeller, Wuthrichデータ解析
XEASYKeller, Wuthrichchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
HADDOCK2Dominguez, Bonvin精密化
精密化手法: Rigid body docking, Semi flexible simulated annealing, Water refinement
ソフトェア番号: 1
詳細: HADDOCK (it0), HADDOCK (it1), HADDOCK (water refinement)
NMR constraintsNOE constraints total: 2518 / NOE intraresidue total count: 517 / NOE long range total count: 39 / NOE medium range total count: 974 / NOE sequential total count: 974 / Hydrogen bond constraints total count: 136 / Protein phi angle constraints total count: 78 / Protein psi angle constraints total count: 78
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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