[日本語] English
万見
- PDB-2kgb: NMR solution of the regulatory domain cardiac F77W-Troponin C in ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kgb
タイトルNMR solution of the regulatory domain cardiac F77W-Troponin C in complex with the cardiac Troponin I 144-163 switch peptide
要素
  • Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
  • Troponin I, cardiac muscle
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/CA BINDING PROTEIN / TROPONIN C / TROPONIN I / switch peptide / cNTnC / TnI144-163 / TFE / Acetylation / Calcium / Cardiomyopathy / Disease mutation / Muscle protein / Polymorphism / Actin-binding / Phosphoprotein / CONTRACTILE PROTEIN-CA BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / troponin complex / regulation of muscle contraction ...regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac Troponin complex / cardiac myofibril / troponin complex / regulation of muscle contraction / regulation of smooth muscle contraction / negative regulation of ATP-dependent activity / transition between fast and slow fiber / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / response to metal ion / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / heart contraction / troponin I binding / skeletal muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / vasculogenesis / Ion homeostasis / cardiac muscle contraction / sarcomere / intracellular calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin binding / heart development / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 ...Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Troponin I, cardiac muscle / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Mercier, P. / Julien, O. / Crane, M.L. / Sykes, B.D.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: The effect of the cosolvent trifluoroethanol on a tryptophan side chain orientation in the hydrophobic core of troponin C.
著者: Julien, O. / Mercier, P. / Crane, M.L. / Sykes, B.D.
履歴
登録2009年3月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
I: Troponin I, cardiac muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3693
ポリマ－12,3292
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

-
要素

#1: タンパク質 Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / TN-C


分子量: 10109.339 Da / 分子数: 1 / 断片: regulatory domain / 変異: F77W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNC1, TNNC / プラスミド: PET3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P63316
#2: タンパク質・ペプチド Troponin I, cardiac muscle / Cardiac troponin I


分子量: 2219.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P19429
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1323D HNHA
1422D 1H-15N HSQC
1512D 1H-13C HSQC
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D H(CCO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D C(CO)NH

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1~1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Protein, 6 mM CALCIUM ION, 15 mM DTT, 100 mM potassium chloride, 10 mM imidazole, ~2 mM Troponin I, 0.03 % sodium azide, 0.3 mM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2~1 mM Protein, 6 mM CALCIUM ION, 15 mM DTT, 0.03 % sodium azide, 0.3 mM DSS, ~2 mM Troponin I, 100 mM potassium chloride, 10 mM imidazole, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMProtein[U-99% 13C; U-99% 15N]1
6 mMCALCIUM ION1
15 mMDTT1
100 mMpotassium chloride1
10 mMimidazole1
2 mMTroponin I1
0.03 %sodium azide1
0.3 mMDSS1
1 mMProtein2
6 mMCALCIUM ION2
15 mMDTT2
0.03 %sodium azide2
0.3 mMDSS2
2 mMTroponin I2
100 mMpotassium chloride2
10 mMimidazole2
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 303 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA8003

-
解析

NMR software名称: CYANA / バージョン: 2.1 / 開発者: Guntert, P. et al. / 分類: 精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1375 / NOE intraresidue total count: 409 / NOE long range total count: 244 / NOE medium range total count: 357 / NOE sequential total count: 365 / Protein chi angle constraints total count: 486 / Protein phi angle constraints total count: 98 / Protein psi angle constraints total count: 294
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 1.8 Å / Maximum upper distance constraint violation: 6 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る