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万見
- PDB-4lda: Crystal structure of a CheY-like protein (tadZ) from Pseudomonas ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lda
タイトルCrystal structure of a CheY-like protein (tadZ) from Pseudomonas aeruginosa PAO1 at 2.70 A resolution
要素TadZ
キーワードTRANSCRIPTION / Response regulator receiver domain / PF00072 / CheY-like fold / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of plasma membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pilus assembly protein TadZ, N-terminal / Pilus assembly protein TadZ N-terminal / Response regulator / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (tadZ) from Pseudomonas aeruginosa PAO1 at 2.70 A resolution (PSI Community Target, Shapiro)
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2013年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TadZ
B: TadZ
C: TadZ
D: TadZ
E: TadZ
F: TadZ
G: TadZ
H: TadZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,92122
ポリマ－108,5778
非ポリマー1,34514
水4,990277
1
A: TadZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7643
ポリマ－13,5721
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TadZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7643
ポリマ－13,5721
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: TadZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9565
ポリマ－13,5721
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: TadZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6682
ポリマ－13,5721
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: TadZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6682
ポリマ－13,5721
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: TadZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6682
ポリマ－13,5721
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: TadZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6682
ポリマ－13,5721
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: TadZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7643
ポリマ－13,5721
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.891, 86.947, 97.486
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.450, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
TadZ


分子量: 13572.071 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 1-130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: tadZ, PA4303 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q9HW97
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (1-130) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (1-130) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.010M nickel (II) chloride, 0.70M lithium sulfate, 0.1M TRIS pH 9.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.979529,0.918401,0.979188
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月17日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9795291
20.9184011
30.9791881
反射解像度: 2.4→47.962 Å / Num. obs: 59828 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 70.075 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 9.57
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.4-2.462.952.1080.6113124445599.8
2.46-2.531.6080.812719429899.8
2.53-2.61.0961.212540424799.8
2.6-2.680.9641.411757403798.8
2.68-2.770.7151.811833400499.9
2.77-2.870.4772.611352382899.8
2.87-2.980.3393.510967371199.8
2.98-3.10.235.110606359399.8
3.1-3.240.1557.19976340499.5
3.24-3.390.101109508326399.5
3.39-3.580.07413.58714306597.6
3.58-3.790.059168234289797.8
3.79-4.060.04818.87570270396.7
4.06-4.380.03821.97129253698
4.38-4.80.03224.26442231196.3
4.8-5.370.03524.95887210396
5.37-6.20.03624.45202186896.8
6.2-7.590.03325.54463159297.7
7.59-10.730.02232.13557122896
10.73-47.960.02232.6193768594.1

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEMarch 15, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→47.962 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9361 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 4. SO4 ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION CONDITIONS. 5. NCS RESTRAINTS WERE IMPOSED BY AUTOBUSTER'S LSSR PROCEDURE (-AUTONCS). 6. THE DATA ARE ANISOTROPIC WITH A NOMINAL RESOLUTION OF 2.7 A. THERE WERE AN ADDITIONAL 15794 REFLECTIONS BETWEEN 2.4 - 2.7 A INCLUDED IN THE REFINEMENT, OF WHICH 3401 REFLECTIONS (18.8% OF THE POSSIBLE REFLECTIONS IN THE SHELL) HAD I/SIGI > 2.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 2887 5 %RANDOM
Rwork0.1977 ---
obs0.1991 57789 95.44 %-
原子変位パラメータBiso max: 199.3 Å2 / Biso mean: 76.9595 Å2 / Biso min: 37.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.431 Å20 Å25.1912 Å2
2---1.5423 Å20 Å2
3---1.1113 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.413 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.962 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7164 0 70 277 7511
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3427SINUSOIDAL6
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes172HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1106HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7409HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion960SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8363SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7409HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg10078HARMONIC21.13
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.71
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.17
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2541 159 5.34 %
Rwork0.2342 2817 -
all0.2352 2976 -
obs--95.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.82710.7784-0.38312.1648-0.330.8570.0428-0.36860.27410.5078-0.1560.1985-0.2181-0.05930.1133-0.05260.0393-0.0547-0.019-0.0388-0.057646.213550.542226.5722
22.47252.40240.55343.249-0.76942.76960.2113-0.07350.35840.4851-0.08020.2716-0.455-0.2355-0.1311-0.00580.02480.0284-0.1596-0.00350.002965.286642.685143.1253
30.8168-0.74160.35063.67970.75425.9193-0.06520.03040.02210.23440.0053-0.0572-0.2904-0.12110.0599-0.1485-0.0158-0.1685-0.0815-0.1211-0.001142.470819.26655.0576
45.58360.27460.17273.59231.23851.38240.0779-0.14780.0125-0.1137-0.24990.5095-0.119-0.5460.172-0.2280.084-0.01010.0078-0.04420.023121.898536.746422.4328
51.90540.64731.19313.43951.08228.65840.35910.1322-0.3935-0.0224-0.1852-0.21130.375-0.267-0.1738-0.18550.0497-0.2514-0.0763-0.01010.096753.672516.684630.0016
65.2935-1.96340.04923.6380.15983.3489-0.15760.39480.444-0.06220.2929-0.4278-0.10790.5591-0.1354-0.2249-0.0828-0.15760.08680.0105-0.101873.077556.307112.2625
73.22651.6780.47683.94032.11423.0650.0626-0.2858-0.02950.54080.0678-0.21950.23950.0673-0.1304-0.02750.0308-0.1932-0.1477-0.0151-0.004990.709954.233647.4688
86.4341-2.3174-0.00883.8954-0.55074.1607-0.03250.5335-0.5182-0.1776-0.06070.12630.19950.11770.0932-0.2949-0.0294-0.04890.0014-0.1188-0.033493.87339.362818.7308
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|1 - 127}A1 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2{B|1 - 128}B1 - 128
3X-RAY DIFFRACTION3{C|1 - 128}C1 - 128
4X-RAY DIFFRACTION4{D|2 - 121}D2 - 121
5X-RAY DIFFRACTION5{E|1 - 120}E1 - 120
6X-RAY DIFFRACTION6{F|0 - 120}F0 - 120
7X-RAY DIFFRACTION7{G|2 - 120}G2 - 120
8X-RAY DIFFRACTION8{H|1 - 127}H1 - 127

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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