[日本語] English
万見
- PDB-2kdt: PC1/3 DCSG sorting domain structure in DPC -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kdt
タイトルPC1/3 DCSG sorting domain structure in DPC
要素Neuroendocrine convertase 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / secretory granules / prohorme convertase / Calcium / Cleavage on pair of basic residues / Cytoplasmic vesicle / Glycoprotein / Hydrolase / Protease / Serine protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


proprotein convertase 1 / Peptide hormone biosynthesis / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / insulin processing / response to chlorate / peptide biosynthetic process / pituitary gland development / response to fatty acid / pancreas development / peptide hormone processing ...proprotein convertase 1 / Peptide hormone biosynthesis / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / insulin processing / response to chlorate / peptide biosynthetic process / pituitary gland development / response to fatty acid / pancreas development / peptide hormone processing / protein autoprocessing / response to axon injury / response to glucose / axon terminus / response to glucocorticoid / transport vesicle / response to interleukin-1 / response to nutrient levels / neurogenesis / secretory granule / positive regulation of protein secretion / trans-Golgi network / protein processing / response to peptide hormone / response to calcium ion / perikaryon / secretory granule lumen / endopeptidase activity / response to lipopolysaccharide / response to xenobiotic stimulus / neuron projection / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3320 / Prohormone convertase enzyme / Prohormone convertase enzyme / Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3320 / Prohormone convertase enzyme / Prohormone convertase enzyme / Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Peptidase S8, subtilisin-related / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Helix non-globular / Galactose-binding-like domain superfamily / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuroendocrine convertase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Dikeakos, J.D. / Di Lello, P. / Lacombe, M.J. / Ghirlando, R. / Legault, P. / Reudelhuber, T.L. / Omichinski, J.G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Functional and structural characterization of a dense core secretory granule sorting domain from the PC1/3 protease.
著者: Dikeakos, J.D. / Di Lello, P. / Lacombe, M.J. / Ghirlando, R. / Legault, P. / Reudelhuber, T.L. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2009年1月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Neuroendocrine convertase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2761
ポリマ－5,2761
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Neuroendocrine convertase 1 / NEC 1 / Prohormone convertase 1 / Proprotein convertase 1 / PC1 / PC3 / Furin homolog / Propeptide- ...NEC 1 / Prohormone convertase 1 / Proprotein convertase 1 / PC1 / PC3 / Furin homolog / Propeptide-processing protease


分子量: 5275.727 Da / 分子数: 1 / 断片: DCSG sorting domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 生物種: musculus / 遺伝子: Pcsk1, Att-1, Nec-1, Nec1 / 生物種 (発現宿主): coli / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63239, proprotein convertase 1

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D HBHA(CO)NH
1613D HN(CO)CA
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY

-
試料調製

詳細内容: 1 mM [U-100% 15N] PC1/3 DCSG-sorting domain, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] PC1/3 DCSG-sorting domain, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPC1/3 DCSG-sorting domain[U-100% 15N]1
1 mMPC1/3 DCSG-sorting domain[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 300 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UnityVarianUNITY5001
Varian UnityVarianUNITY8002
Varian UnityVarianUNITY6003

-
解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
VNMRVariancollection
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る