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- PDB-2kcx: Solution NMR Structure of Kazal-1 Domain of Human Follistatin-rel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kcx
タイトルSolution NMR Structure of Kazal-1 Domain of Human Follistatin-related protein 3 (FSTL-3). Northeast Structural Genomics Target HR6186A.
要素Follistatin-related protein 3
キーワードstructural genomics / unknown function / Kazal-1 / Follistatin / Chromosomal rearrangement / Glycoprotein / Nucleus / Proto-oncogene / Secreted / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transmembrane receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / Antagonism of Activin by Follistatin / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of BMP signaling pathway / activin binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / negative regulation of osteoclast differentiation / fibronectin binding / negative regulation of BMP signaling pathway / hematopoietic progenitor cell differentiation ...negative regulation of transmembrane receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / Antagonism of Activin by Follistatin / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of BMP signaling pathway / activin binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / negative regulation of osteoclast differentiation / fibronectin binding / negative regulation of BMP signaling pathway / hematopoietic progenitor cell differentiation / ossification / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cell differentiation / endoplasmic reticulum lumen / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Follistatin, N-terminal / : / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain ...Follistatin, N-terminal / : / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Follistatin-related protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Rossi, P. / Chiang, Y. / Anderson, S. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure of Kazal-1 Domain of Human Follistatin-related protein 3 (FSTL-3). Northeast Structural Genomics Target HR6186A.
著者: Rossi, P. / Chiang, Y. / Anderson, S. / Montelione, G.T.
履歴
登録2008年12月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Follistatin-related protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,9811
ポリマ－7,9811
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Follistatin-related protein 3 / Follistatin-like 3 / Follistatin-related gene protein


分子量: 7981.164 Da / 分子数: 1 / 断片: Kazal-1 domain, residues 97-169 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FSTL3, FLRG, UNQ674/PRO1308 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95633
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D 1H-15N NOESY
1513D 1H-13C NOESY
1613D HN(CA)CB
1713D HNCO
1813D HBHA(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D (H)CCH-COSY
11113D CCH-TOCSY
11213D HNCA
11322D 1H-15N HET NOE
11422D N15 T1
11522D N15 T2 CPMG
11622D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] FSTL-3-1, 20 mM MES-2, 200 mM sodium chloride-3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.2 mM [U-100% 15N] FSTL-3-4, 20 mM MES-5, 200 mM sodium chloride-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMFSTL-3-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES-21
200 mMsodium chloride-31
0.2 mMFSTL-3-4[U-100% 15N]2
20 mMMES-52
200 mMsodium chloride-62
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
PSVS1.3Bhattacharya and Montelione構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
NMRPipe2008Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky2.113Goddardデータ解析
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
PINEBahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichvisualization
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Tho精密化
MolProbityRichardson精密化
PdbStatTejero, Montelioneデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: MONOMER BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY/LIGHT SCATTERING AND BY NMR. T1/T2(CPMG) (MS) = 516.1/136.2, TAUC = 3.94(NS). CONSISTENT WITH MOLECULAR WEIGHT. STRUCTURE DETERMINED BY TRIPLE ...詳細: MONOMER BY GEL FILTRATION CHROMATOGRAPHY/LIGHT SCATTERING AND BY NMR. T1/T2(CPMG) (MS) = 516.1/136.2, TAUC = 3.94(NS). CONSISTENT WITH MOLECULAR WEIGHT. STRUCTURE DETERMINED BY TRIPLE RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. NOESY ASSIGNMENTS BY CYANA2.1. 20 OF 100 STRUCTURES LOWEST TARGET FUNCTION SELECTED WITH CYANA-2.1. SELECTED MODELS ARE FURTHER REFINED USING CNS IN EXPLICIT WATER SHELL (NILGES PROTOCOL WITH PARAM19). ASSIGNMENT STATS (EXCLUDING C-TERM TAG): BACKBONE 98.10%, SIDECHAIN 88.50%, AROMATIC (SC) 75.00%. STRUCTURE BASED ON 912 NOE, 65 DIHE. MAX NOE VIOLATION: 0.19 A (1MODEL); MAX DIHE VIOLATION: 5.4 DEG. 6 TOTAL CLOSE CONTACTS PER 20 MODELS. STRUCTURE QUALITY FACTOR (PSVS 1.3): ORDERED RESIDUES RANGES: 4-9, 13-27, 33-34, 37-58, 61-69, 72-73 FOR [S(PHI)+S(PSI)] > 1.8. SECONDARY STRUCTURE - ALPHA HELICES: 50-60, BETA STRANDS: 13-18, 21-26, 46-47, 39-41, 66-69. RMSD 1.3 BACKBONE, 1.8 ALL HEAVY ATOMS. RAMA. DISTRIBUTION: 92.1/7.8/0.1/0.0. PROCHECK (PSI-PHI): -0.34/-1.02 (RAW/Z), PROCHECK (ALL): -0.33/-1.95 (RAW/Z), MOLPROBITY CLASH: 19.69/-1.85 (RAW/Z). RPF SCORES ALL ASSIGNED RESIDUES (FIT OF NOESY PEAKLISTS TO STRUCTURE): RECALL: 0.99, PRECISION: 0.85, F-MEASURE: 0.91, DP-SCORE: 0.82.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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