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万見
- PDB-2kbm: Ca-S100A1 interacting with TRTK12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kbm
タイトルCa-S100A1 interacting with TRTK12
要素
  • F-actin-capping protein subunit alpha-2
  • Protein S100-A1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / S100 / EF-hand / Protein-protein interaction / conformational change / CapZ / Acetylation / Actin capping / Actin-binding / Calcium / Cytoplasm / Metal-binding / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Regulation of TLR by endogenous ligand / COPI-mediated anterograde transport / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / F-actin capping protein complex / MHC class II antigen presentation / barbed-end actin filament capping / S100 protein binding ...COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Regulation of TLR by endogenous ligand / COPI-mediated anterograde transport / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / F-actin capping protein complex / MHC class II antigen presentation / barbed-end actin filament capping / S100 protein binding / M band / A band / I band / regulation of heart contraction / positive regulation of sprouting angiogenesis / cortical cytoskeleton / brush border / sarcoplasmic reticulum / Z disc / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / ATPase binding / actin cytoskeleton organization / calcium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A1 / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. ...Protein S100-A1 / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-A1 / F-actin-capping protein subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 16
データ登録者Wright, N.T. / Varney, K.M. / Cannon, B.R. / Morgan, M. / Weber, D.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of Ca-S100A1-TRTK12
著者: Wright, N.T. / Morgan, M.T. / Cannon, B.R. / Varney, K.M. / Weber, D.J.
履歴
登録2008年12月2日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年8月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_nmr_sample_details ...database_PDB_caveat / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _pdbx_nmr_sample_details.contents
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: F-actin-capping protein subunit alpha-2
Y: F-actin-capping protein subunit alpha-2
A: Protein S100-A1
B: Protein S100-A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9958
ポリマ－23,8354
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area4800 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area11830 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド F-actin-capping protein subunit alpha-2 / CapZ alpha-2


分子量: 1477.728 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Capza2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3T1K5
#2: タンパク質 Protein S100-A1 / S100 calcium-binding protein A1 / S-100 protein alpha subunit / S-100 protein alpha chain


分子量: 10439.614 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: S100a1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35467
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D C(CO)NH
1513D H(CCO)NH
1613D HNCO
1713D HNCA
1813D HNHA
1913D HN(CO)CA
1101IPAP-HSQC

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試料調製

詳細内容: 10 % D2O-1, 10 mM CALCIUM ION-2, 10 mM DTT-3, 10 mM TRIS-4, 25 mM sodium chloride-5, 500 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_1-6, 1500 uM entity_3-7, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
10 %D2O-11
10 mMCALCIUM ION-21
10 mMDTT-31
10 mMTRIS-41
25 mMsodium chloride-51
500 uMentity_1-6[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1500 uMentity_3-71
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing, DGSA-distance geometry simulated annealing
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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