[日本語] English
万見
- PDB-2kav: Solution structure of the human Voltage-gated Sodium Channel, bra... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kav
タイトルSolution structure of the human Voltage-gated Sodium Channel, brain isoform (Nav1.2)
要素Sodium channel protein type 2 subunit alpha
キーワードTRANSPORT PROTEIN REGULATOR / Voltage-gated Sodium Channel / Alternative splicing / Disease mutation / Epilepsy / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Membrane / Polymorphism / Sodium / Sodium channel / Sodium transport / Transmembrane / Transport / Ubl conjugation / Voltage-gated channel / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / nerve development / paranode region of axon / dentate gyrus development / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / node of Ranvier / voltage-gated sodium channel complex / Interaction between L1 and Ankyrins / voltage-gated sodium channel activity / sodium ion transport ...intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / nerve development / paranode region of axon / dentate gyrus development / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / node of Ranvier / voltage-gated sodium channel complex / Interaction between L1 and Ankyrins / voltage-gated sodium channel activity / sodium ion transport / Phase 0 - rapid depolarisation / intercalated disc / neuronal action potential / T-tubule / myelination / sodium ion transmembrane transport / determination of adult lifespan / memory / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / nervous system development / presynaptic membrane / neuron apoptotic process / cellular response to hypoxia / calmodulin binding / axon / glutamatergic synapse / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / SCN5A-like, C-terminal IQ motif / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / SCN5A-like, C-terminal IQ motif / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Ion transport domain / Ion transport protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium channel protein type 2 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Miloushev, V.Z. / Levine, J.A. / Arbing, M.A. / Hunt, J.F. / Pitt, G.S. / Palmer, A.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Solution structure of the NaV1.2 C-terminal EF-hand domain.
著者: Miloushev, V.Z. / Levine, J.A. / Arbing, M.A. / Hunt, J.F. / Pitt, G.S. / Palmer, A.G.
履歴
登録2008年11月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Sodium channel protein type 2 subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5911
ポリマ－14,5911
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Sodium channel protein type 2 subunit alpha / Sodium channel protein type II subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.2 / ...Sodium channel protein type II subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.2 / Sodium channel protein / brain II subunit alpha / HBSC II


分子量: 14591.391 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal EF-Hand Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種: sapiens / 遺伝子: NAC2, SCN2A, SCN2A1, SCN2A2 / 生物種 (発現宿主): coli / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q99250

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of the human Voltage-gated Sodium Channel, brain isoform (Nav1.2)
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCO
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D HN(CA)CO
1513D HN(CA)CB
1613D CBCA(CO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D HBHA(CO)NH
1913D 1H-15N NOESY
11013D 1H-13C NOESY
11122D 1H-13C HSQC
11233D HCACO
11332D IPAP HSQC
11433D quant HNCO
11533D CCa HNCO

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 100 mM [D5-98%] glycine, 20 mM [D11-98 %] TRIS, 0.1 mM [D16-98%] EDTA, 10 % [U-99% 2H] D2O, 1 mM [D10-98%] DTT, 0.02 % NaN3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM [U-10% 13C; U-99% 15N] protein, 100 mM [D5-98%] glycine, 20 mM [D11-98 %] TRIS, 0.1 mM [D16-98%] EDTA, 10 % [U-99% 2H] D2O, 1 mM [D10-98%] DTT, 0.02 % NaN3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 100 mM [D5-98%] glycine, 20 mM [D11-98 %] TRIS, 0.1 mM [D16-98%] EDTA, 10 % [U-99% 2H] D2O, 1 mM [D10-98%] DTT, 0.02 % NaN3, 15 mg pF1 phage, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMprotein[U-99% 13C; U-99% 15N]1
100 mMglycine[D5-98%]1
20 mMTRIS[D11-98 %]1
0.1 mMEDTA[D16-98%]1
10 %D2O[U-99% 2H]1
1 mMDTT[D10-98%]1
0.02 %NaN31
0.5 mMprotein[U-10% 13C; U-99% 15N]2
100 mMglycine[D5-98%]2
20 mMTRIS[D11-98 %]2
0.1 mMEDTA[D16-98%]2
10 %D2O[U-99% 2H]2
1 mMDTT[D10-98%]2
0.02 %NaN32
0.5 mMprotein[U-99% 13C; U-99% 15N]3
100 mMglycine[D5-98%]3
20 mMTRIS[D11-98 %]3
0.1 mMEDTA[D16-98%]3
10 %D2O[U-99% 2H]3
1 mMDTT[D10-98%]3
0.02 %NaN33
15 mg/mLpF1 phage3
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 290.5 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003
Bruker AvanceBrukerAVANCE7004

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.4Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.11Goddardchemical shift assignment
Sparky3.11Goddardpeak picking
ARIA2.2Linge, O'Donoghue and Nilgesinitial structure solution
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readinitial structure solution
X-PLOR NIH2.18Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.18Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: XPLOR-NIH (2.18) Internal Variables Module, refine.py script (CDS 2005/05/10)
NMR constraintsNOE constraints total: 1772 / NOE intraresidue total count: 699 / NOE long range total count: 310 / NOE medium range total count: 321 / NOE sequential total count: 442 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 65 / Protein psi angle constraints total count: 65
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 2.071 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15 / Maximum lower distance constraint violation: 0.25 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 6.99 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.42 Å
Torsion angle constraint violation method: ensemble average of rmsd
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.021 Å / Distance rms dev error: 0.021 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る